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- PDB-7nuu: Crystal structure of human AMDHD2 in complex with Zn -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nuu
タイトルCrystal structure of human AMDHD2 in complex with Zn
要素N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
キーワードHYDROLASE / N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / NagA / Amidohydrolase domain-containing protein 2 / AMDHD2
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / N-acetylgalactosamine-6-phosphate deacetylase activity / N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase activity / N-acetylglucosamine catabolic process / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / N-acetylneuraminate catabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate metabolic process / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.836 Å
データ登録者Ruegenberg, S. / Kroef, V. / Baumann, U. / Denzel, M.S.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
German Federal Ministry for Education and Research01GQ1423A ドイツ
European CommissionERC-2014-StG-640254-MetAGEn ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 216/949-1 FUGG ドイツ
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: GFPT2/GFAT2 and AMDHD2 act in tandem to control the hexosamine pathway.
著者: Kroef, V. / Ruegenberg, S. / Horn, M. / Allmeroth, K. / Ebert, L. / Bozkus, S. / Miethe, S. / Elling, U. / Schermer, B. / Baumann, U. / Denzel, M.S.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2021
タイトル: GFAT2 and AMDHD2 act in tandem to control the hexosamine biosynthetic pathway
著者: Kroef, V. / Ruegenberg, S. / Horn, M. / Allmeroth, K. / Ebert, L. / Bozkus, S. / Miethe, S. / Schermer, B. / Baumann, U. / Denzel, M.S.
履歴
登録2021年3月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_ISSN

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
B: N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,9236
ポリマ－87,6082
非ポリマー3154
水5,729318
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, dimer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2900 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area29730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.777, 84.336, 154.166
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 10 through 254 or (resid 255...
21(chain B and (resid 10 through 404 or (resid 405...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 10 through 254 or (resid 255...A10 - 254
121(chain A and (resid 10 through 254 or (resid 255...A255
131(chain A and (resid 10 through 254 or (resid 255...A8 - 501
141(chain A and (resid 10 through 254 or (resid 255...A8 - 501
151(chain A and (resid 10 through 254 or (resid 255...A8 - 501
161(chain A and (resid 10 through 254 or (resid 255...A8 - 501
211(chain B and (resid 10 through 404 or (resid 405...B0

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要素

#1: タンパク質 N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / GlcNAc 6-P deacetylase / Amidohydrolase domain-containing protein 2


分子量: 43803.789 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AMDHD2, CGI-14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y303, N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 318 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.65 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Bis tris propane pH 8.25, 0.25 M Sodium nitrate, 20 % PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.836→77.083 Å / Num. obs: 71036 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 12.53
反射 シェル解像度: 1.836→1.902 Å / Num. unique obs: 6953 / CC1/2: 0.499

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSMar 15, 2019データ削減
XDSMar 15, 2019データスケーリング
PHENIX1.16_3549位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7NUT

7nut


解像度: 1.836→77.083 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 20.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2056 1992 2.8 %
Rwork0.1823 69033 -
obs0.183 71025 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 122 Å2 / Biso mean: 41.6033 Å2 / Biso min: 18.56 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.836→77.083 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5999 0 28 318 6345
Biso mean--47.82 35.7 -
残基数----797
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3598X-RAY DIFFRACTION9.278TORSIONAL
12B3598X-RAY DIFFRACTION9.278TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8363-1.88220.32721390.3191482799
1.8822-1.93310.31531400.28884861100
1.9331-1.990.26931400.26564859100
1.99-2.05420.27181410.24414903100
2.0542-2.12770.24611410.23484867100
2.1277-2.21280.25841420.20984905100
2.2128-2.31360.23571390.19764863100
2.3136-2.43550.22511420.18674913100
2.4355-2.58820.20891420.1844922100
2.5882-2.7880.20551420.18234936100
2.788-3.06860.21631430.17864945100
3.0686-3.51260.18181440.16894991100
3.5126-4.42550.15941450.14635013100
4.4255-77.0830.1911520.1645228100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0610.15231.24262.8926-1.48078.09890.09010.35940.0099-0.37360.15120.22390.5227-0.3223-0.24630.4359-0.0803-0.10580.37250.01870.3073-9.6594-13.3733.6529
21.76280.41480.47211.5170.21491.6379-0.02950.1543-0.0133-0.2860.0498-0.16940.16460.2421-0.02220.28770.02280.03480.21210.01440.242814.2203-11.024824.8875
37.48882.2652-1.17741.8319-0.24461.45430.043-0.16840.32420.0162-0.06880.3248-0.0376-0.12930.00050.21070.0369-0.0340.3263-0.01620.3517-36.3812-5.616854.4842
42.3822-0.7076-1.00391.56870.66991.8202-0.1419-0.474-0.10410.29670.1212-0.02720.24970.26960.00930.20180.0161-0.02070.24520.05340.1699-6.5132-13.709362.3521
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 10 through 56 )A10 - 56
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 57 through 405 )A57 - 405
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 10 through 56 )B10 - 56
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 57 through 407 )B57 - 407

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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