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万見
- PDB-7nt7: Solution structure of toll like receptor 1 (TLR1) TIR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nt7
タイトルSolution structure of toll like receptor 1 (TLR1) TIR domain
要素Toll-like receptor 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / PROTEIN (タンパク質) / TLR / toll like receptor (Toll様受容体) / TIR domain / TLR1
機能・相同性
機能・相同性情報


Toll-like receptor 1-Toll-like receptor 2 protein complex / detection of triacyl bacterial lipopeptide / cellular response to triacyl bacterial lipopeptide / positive regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / Toll Like Receptor TLR1:TLR2 Cascade / Beta defensins / Toll-like receptor 2 binding / マクロファージ / Regulation of TLR by endogenous ligand / lipopeptide binding ...Toll-like receptor 1-Toll-like receptor 2 protein complex / detection of triacyl bacterial lipopeptide / cellular response to triacyl bacterial lipopeptide / positive regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / Toll Like Receptor TLR1:TLR2 Cascade / Beta defensins / Toll-like receptor 2 binding / マクロファージ / Regulation of TLR by endogenous ligand / lipopeptide binding / NAD+ nucleotidase, cyclic ADP-ribose generating / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / Toll様受容体 / positive regulation of interleukin-8 production / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of interleukin-6 production / transmembrane signaling receptor activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / signaling receptor activity / ER-Phagosome pathway / receptor complex / 炎症 / 免疫応答 / 脂質ラフト / 自然免疫系 / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / ゴルジ体 / シグナル伝達 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Leucine rich repeat C-terminal domain / Toll様受容体 / TIR domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily ...Leucine rich repeat C-terminal domain / Toll様受容体 / TIR domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Toll-like receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Mineev, K.S. / Lushpa, V.A. / Goncharuk, M.V.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Foundation for Basic Research20-34-70024 ロシア
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: Modulation of Toll-like receptor 1 intracellular domain structure and activity by Zn 2+ ions.
著者: Lushpa, V.A. / Goncharuk, M.V. / Lin, C. / Zalevsky, A.O. / Talyzina, I.A. / Luginina, A.P. / Vakhrameev, D.D. / Shevtsov, M.B. / Goncharuk, S.A. / Arseniev, A.S. / Borshchevskiy, V.I. / Wang, X. / Mineev, K.S.
履歴
登録2021年3月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月29日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年10月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / pdbx_database_proc / Item: _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Toll-like receptor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2041
ポリマ－19,2041
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR relaxation study
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area11890 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Toll-like receptor 1 / / Toll/interleukin-1 receptor-like protein / TIL


分子量: 19204.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TLR1, KIAA0012 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q15399, ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic13D HN(CA)CB
131isotropic13D (H)CCH-TOCSY
141isotropic13D (H)CCH-COSY
151isotropic13D 1H-13C NOESY
161isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
171isotropic13D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] TLR1-TIR, 20 mM PIPES, 25 mM sodium chloride, 3 mM TCEP, 95% H2O/5% D2O
Label: s1 / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMTLR1-TIR[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMPIPESnatural abundance1
25 mMsodium chloridenatural abundance1
3 mMTCEPnatural abundance1
試料状態イオン強度: 50 mM / Label: sc1 / pH: 6.3 / 圧: AMBIENT Pa / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3.98.13Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CARA1.9.1Keller and Wuthrichchemical shift assignment
qMDD2.7Orekhov, Mayzel解析
TopSpinBruker Biospin解析
CARA1.9.1Keller and Wuthrichpeak picking
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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