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- PDB-7ns5: Structure of yeast Fbp1 (Fructose-1,6-bisphosphatase 1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ns5
タイトルStructure of yeast Fbp1 (Fructose-1,6-bisphosphatase 1)
要素Fructose-1,6-bisphosphatase
キーワードHYDROLASE / GID / CTLH / ubiquitin / E3 ligase / supramolecular assembly / metabolism / gluconeogenesis / cryoEM
機能・相同性
機能・相同性情報


Gluconeogenesis / sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / reactive oxygen species metabolic process / gluconeogenesis / periplasmic space ...Gluconeogenesis / sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / reactive oxygen species metabolic process / gluconeogenesis / periplasmic space / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Fructose-1,6-bisphosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Sherpa, D. / Chrustowicz, J. / Prabu, J.R. / Schulman, B.A.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)789016-NEDD8Activate ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHU 3196/1-1 ドイツ
引用
ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: GID E3 ligase supramolecular chelate assembly configures multipronged ubiquitin targeting of an oligomeric metabolic enzyme.
著者: Dawafuti Sherpa / Jakub Chrustowicz / Shuai Qiao / Christine R Langlois / Laura A Hehl / Karthik Varma Gottemukkala / Fynn M Hansen / Ozge Karayel / Susanne von Gronau / J Rajan Prabu / ...著者: Dawafuti Sherpa / Jakub Chrustowicz / Shuai Qiao / Christine R Langlois / Laura A Hehl / Karthik Varma Gottemukkala / Fynn M Hansen / Ozge Karayel / Susanne von Gronau / J Rajan Prabu / Matthias Mann / Arno F Alpi / Brenda A Schulman /
要旨: How are E3 ubiquitin ligases configured to match substrate quaternary structures? Here, by studying the yeast GID complex (mutation of which causes deficiency in glucose-induced degradation of ...How are E3 ubiquitin ligases configured to match substrate quaternary structures? Here, by studying the yeast GID complex (mutation of which causes deficiency in glucose-induced degradation of gluconeogenic enzymes), we discover supramolecular chelate assembly as an E3 ligase strategy for targeting an oligomeric substrate. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures show that, to bind the tetrameric substrate fructose-1,6-bisphosphatase (Fbp1), two minimally functional GID E3s assemble into the 20-protein Chelator-GID, which resembles an organometallic supramolecular chelate. The Chelator-GID assembly avidly binds multiple Fbp1 degrons so that multiple Fbp1 protomers are simultaneously ubiquitylated at lysines near the allosteric and substrate binding sites. Importantly, key structural and biochemical features, including capacity for supramolecular assembly, are preserved in the human ortholog, the CTLH E3. Based on our integrative structural, biochemical, and cell biological data, we propose that higher-order E3 ligase assembly generally enables multipronged targeting, capable of simultaneously incapacitating multiple protomers and functionalities of oligomeric substrates.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2021
タイトル: GID E3 ligase supramolecular chelate assembly configures multipronged ubiquitin targeting of an oligomeric metabolic enzyme
著者: Sherpa, D. / Chrustowicz, J. / Qiao, S. / Langlois, C.R. / Hehl, L.A. / Gottemukkala, K.V. / Hansen, F.M. / Karayel, O. / Prabu, J.R. / Mann, M. / Alpi, A.F. / Schulman, B.A.
履歴
登録2021年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-1,6-bisphosphatase
D: Fructose-1,6-bisphosphatase
B: Fructose-1,6-bisphosphatase
C: Fructose-1,6-bisphosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,10416
ポリマ－156,5294
非ポリマー57412
水4,990277
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17050 Å2
ΔGint-189 kcal/mol
Surface area39720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.018, 133.794, 171.490
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Fructose-1,6-bisphosphatase / FBPase / D-fructose-1 / 6-bisphosphate 1-phosphohydrolase


分子量: 39132.340 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: FBP1, YLR377C, L8039.18 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P09201, fructose-bisphosphatase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 277 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 16% PEG 3350, 0.2 M MgCl2 and 0.1 M Bis-Tris pH 6

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年8月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.946→45.224 Å / Num. obs: 98528 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 12.6 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.04 / Net I/σ(I): 19.73
反射 シェル解像度: 1.95→2.016 Å / Num. unique obs: 15496 / CC1/2: 0.34

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FTA

1fta


解像度: 1.95→45.22 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2424 5633 6.24 %
Rwork0.2081 84666 -
obs0.2103 90299 91.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 112.46 Å2 / Biso mean: 47.4637 Å2 / Biso min: 23.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→45.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9417 0 28 277 9722
Biso mean--53.89 43.85 -
残基数----1214
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.95-1.970.431400.39371977211766
1.97-1.990.34471490.35622262241174
1.99-2.020.35761560.32232302245876
2.02-2.040.31721570.32092332248978
2.04-2.070.34761730.30262503267681
2.07-2.10.31441650.28332479264482
2.1-2.130.32791620.26012598276084
2.13-2.160.32321710.25442657282886
2.16-2.190.30241780.23962661283988
2.19-2.230.28351820.24412784296690
2.23-2.270.2991800.23152723290389
2.27-2.310.26891880.21952812300092
2.31-2.350.24581790.20742835301492
2.35-2.40.26111920.20782845303793
2.4-2.450.25421900.2152878306894
2.45-2.510.23991940.21892894308894
2.51-2.570.24261910.21412917310895
2.57-2.640.25381990.21322989318897
2.64-2.720.27072010.20942971317297
2.72-2.810.27932080.2073015322398
2.81-2.910.22742000.21073044324498
2.91-3.020.22751980.20883030322899
3.02-3.160.23842100.20563070328099
3.16-3.330.23642020.23080328299
3.33-3.530.24331990.19673085328499
3.54-3.810.21212150.188631263341100
3.81-4.190.19592080.177931343342100
4.19-4.80.18892100.164331493359100
4.8-6.040.22342130.191531833396100
6.04-45.220.25862230.22043331355499
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.7736 Å / Origin y: 4.7597 Å / Origin z: -15.5522 Å
111213212223313233
T0.2463 Å20.0077 Å20.0288 Å2-0.2288 Å2-0.0169 Å2--0.2987 Å2
L1.1459 °2-0.0458 °2-1.0032 °2-0.2247 °20.0647 °2--1.7071 °2
S-0.211 Å °0.0052 Å °-0.1912 Å °-0.0193 Å °0.0161 Å °0.008 Å °0.2579 Å °0.061 Å °0.0817 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA19 - 348
2X-RAY DIFFRACTION1allA350 - 351
3X-RAY DIFFRACTION1allD19 - 345
4X-RAY DIFFRACTION1allD350 - 351
5X-RAY DIFFRACTION1allB20 - 345
6X-RAY DIFFRACTION1allB350 - 351
7X-RAY DIFFRACTION1allC20 - 344
8X-RAY DIFFRACTION1allC350 - 351
9X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 428
10X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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