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- PDB-7nqc: Calmodulin extracts the Ras family protein RalA from lipid bilaye... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nqc
タイトルCalmodulin extracts the Ras family protein RalA from lipid bilayers by engagement with two membrane targeting motifs
要素
  • Calmodulin-1
  • PRO-ASN-GLY-LYS-LYS-LYS-ARG-LYS-SER-LEU-ALA-LYS-ARG-ILE-ARG-GLU-ARG-CMF
キーワードSIGNALING PROTEIN / farnesylation / calcium binding
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / nitric-oxide synthase binding / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential ...establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / nitric-oxide synthase binding / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / protein phosphatase activator activity / postsynaptic cytosol / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / phosphatidylinositol 3-kinase binding / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel regulator activity / sperm midpiece / calcium channel complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to type II interferon / response to calcium ion / spindle pole / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / myelin sheath / growth cone / transmembrane transporter binding / protein domain specific binding / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair ...EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ULW / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Chamberlain, S.G. / Owen, D. / Mott, H.R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/P504853/1 英国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2021
タイトル: Calmodulin extracts the Ras family protein RalA from lipid bilayers by engagement with two membrane-targeting motifs.
著者: Chamberlain, S.G. / Gohlke, A. / Shafiq, A. / Squires, I.J. / Owen, D. / Mott, H.R.
履歴
登録2021年3月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
B: PRO-ASN-GLY-LYS-LYS-LYS-ARG-LYS-SER-LEU-ALA-LYS-ARG-ILE-ARG-GLU-ARG-CMF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2887
ポリマ－20,7502
非ポリマー5385
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance, R-Max value halved when RalA-HVR is unmodified due to only C-lobe of Calmodulin being available for binding. Amine coupling to chip results in 50% occlusion of C- ...根拠: surface plasmon resonance, R-Max value halved when RalA-HVR is unmodified due to only C-lobe of Calmodulin being available for binding. Amine coupling to chip results in 50% occlusion of C-lobe., NMR titration experiments show that the N-lobe of CaM bind to the lipid moiety while the C-lobe binds to the HVR.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area2020 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area10520 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 18572.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1, CaMI / プラスミド: pQE / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP29
#2: タンパク質・ペプチド PRO-ASN-GLY-LYS-LYS-LYS-ARG-LYS-SER-LEU-ALA-LYS-ARG-ILE-ARG-GLU-ARG-CMF


分子量: 2177.687 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RalA / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: small monomeric GTPase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ULW / [(2~{Z},6~{Z})-3,7,11-trimethyldodeca-2,6-dienyl] 3-[2,5-bis(oxidanylidene)pyrrolidin-1-yl]propanoate


分子量: 377.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H35NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D 1H-15N NOESY
122isotropic13D HNCA
132isotropic13D HN(CA)CB
1112isotropic13D HN(CO)CA
1122isotropic13D HN(COCA)CB
142isotropic13D 1H-13C NOESY
152isotropic13D (H)CCH-TOCSY
162isotropic12D 1H-13C HSQC
172isotropic13D 13C Filtered, 13C Edited NOESY
183isotropic13D 1H-13C NOESY
193isotropic12D 1H-13C HSQC
1103isotropic13D 13C Filtered, 13C Edited NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.8 mM [U-15N] Calmodulin, 0.8 mM NA RalA HVR, 90% H2O/10% D2O15N CaM, UL peptide90% H2O/10% D2O
solution21.1 mM U-15N, 13C Calmodulin, 1.1 mM NA RalA HVR, 90% H2O/10% D2O15N,13C CaM, UL peptide90% H2O/10% D2O
solution31.0 mM Calmodulin, 1.0 mM 15N,13C RalA HVR, 90% H2O/10% D2O15N,13C peptide UL CaM90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMCalmodulin[U-15N]1
0.8 mMRalA HVRNA1
1.1 mMCalmodulinU-15N, 13C2
1.1 mMRalA HVRNA2
1.0 mMCalmodulinnatural abundance3
1.0 mMRalA HVR15N,13C3
試料状態イオン強度: 109 mM / Label: 1 / pH: 6.7 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9502

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger A. T. et.al.精密化
ARIALinge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
CcpNmr AnalysisCCPNpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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