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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7npo | ||||||
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Title | Branched K48-K63-Ub3 | ||||||
![]() | (Polyubiquitin-B) x 2 | ||||||
![]() | SIGNALING PROTEIN / Branched ubiquitin chains / heterotypic ubiquitin chains / K48-K63-Triubiquitin / K48-K63-Ub3 | ||||||
Function / homology | ![]() : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily Similarity search - Domain/homology | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lange, S.M. / Kwasna, D. / Kulathu, Y. | ||||||
![]() | ![]() Title: VCP/p97-associated proteins are binders and debranching enzymes of K48-K63-branched ubiquitin chains. Authors: Lange, S.M. / McFarland, M.R. / Lamoliatte, F. / Carroll, T. / Krshnan, L. / Perez-Rafols, A. / Kwasna, D. / Shen, L. / Wallace, I. / Cole, I. / Armstrong, L.A. / Knebel, A. / Johnson, C. / ...Authors: Lange, S.M. / McFarland, M.R. / Lamoliatte, F. / Carroll, T. / Krshnan, L. / Perez-Rafols, A. / Kwasna, D. / Shen, L. / Wallace, I. / Cole, I. / Armstrong, L.A. / Knebel, A. / Johnson, C. / De Cesare, V. / Kulathu, Y. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 123.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 81.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 448.6 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 450.3 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 10.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 13.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7nbbC ![]() 8a67C ![]() 1ubqS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 8192.375 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||||||
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#2: Protein | Mass: 8632.859 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: K48R K63R Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | ChemComp-GOL / | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.91 Å3/Da / Density % sol: 35.48 % / Description: Round plates |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.2 M Ammonium acetate, 20 mM Tris pH 7.5, 50 mM NaCl, 0.1 M Sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 30% w/v PEG 4000; 22 mg/ml |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 X 2M / Detector: PIXEL / Date: Sep 28, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.873128 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.19→24.73 Å / Num. obs: 9868 / % possible obs: 99.58 % / Redundancy: 2 % / Biso Wilson estimate: 45.93 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Net I/σ(I): 8.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.19→2.268 Å / Redundancy: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 1910 / CC1/2: 0.843 / CC star: 0.956 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1UBQ Resolution: 2.19→24.73 Å / SU ML: 0.3248 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 39.0506 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 64.17 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.19→24.73 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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