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- PDB-7nmi: Transactivation domain of p53 in complex with S100P, using annexi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nmi
タイトルTransactivation domain of p53 in complex with S100P, using annexin A2 as crystallization chaperone
要素
  • Cellular tumor antigen p53
  • S100P-ANXA2 chimera
キーワードPROTEIN BINDING / S100P / p53 / annexin A2 / protein-protein interaction / Ca2+-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / myelin sheath adaxonal region / positive regulation of plasma membrane repair ...AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / myelin sheath adaxonal region / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / cornified envelope / Schmidt-Lanterman incisure / vesicle budding from membrane / plasma membrane protein complex / calcium-dependent phospholipid binding / osteoclast development / negative regulation of receptor internalization / Dissolution of Fibrin Clot / negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / S100 protein binding / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / collagen fibril organization / regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of fibroblast apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / mRNA transcription / positive regulation of programmed necrotic cell death / bone marrow development / vesicle membrane / circadian behavior / T cell proliferation involved in immune response / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / germ cell nucleus / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / epithelial cell apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone deacetylase regulator activity / negative regulation of glial cell proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / negative regulation of neuroblast proliferation / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / phosphatidylserine binding / ER overload response / microvillus membrane / thymocyte apoptotic process / B cell lineage commitment / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / negative regulation of mitophagy / cardiac septum morphogenesis / negative regulation of DNA replication / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / positive regulation of receptor recycling / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / necroptotic process / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / SUMOylation of transcription factors / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / rRNA transcription / positive regulation of exocytosis / basement membrane / Transcriptional Regulation by VENTX / replicative senescence / general transcription initiation factor binding / cellular response to UV-C / transition metal ion binding / cellular response to actinomycin D / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of execution phase of apoptosis / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly
類似検索 - 分子機能
S-100 / Annexin A2 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily ...S-100 / Annexin A2 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / Annexin V; domain 1 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / Annexin A2 / Protein S100-P
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ecsedi, P. / Nyitray, L.
資金援助 ハンガリー, 1件
組織認可番号国
National Research Development and Innovation Office (NKFIH) ハンガリー
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Transactivation domain of p53 in complex with S100P using annexin A2 as a crystallization chaperone
著者: Ecsedi, P. / Nyitray, L.
履歴
登録2021年2月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellular tumor antigen p53
B: S100P-ANXA2 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,49612
ポリマ－62,0432
非ポリマー45310
水4,378243
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, Fluorescence polarization measurements were also carried out
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3780 Å2
ΔGint-129 kcal/mol
Surface area24540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.920, 86.770, 113.420
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Cellular tumor antigen p53 / Antigen NY-CO-13 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53


分子量: 4667.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53, P53 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P04637
#2: タンパク質 S100P-ANXA2 chimera / Migration-inducing gene 9 protein / MIG9 / Protein S100-E / S100 calcium-binding protein P / ...Migration-inducing gene 9 protein / MIG9 / Protein S100-E / S100 calcium-binding protein P / Protein S100-P / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36 / Annexin A2


分子量: 57376.195 Da / 分子数: 1 / Mutation: A238E / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A single chain S100P is fused to a annexin A2 molecule.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100P, S100E, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P25815, UniProt: P07355
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.86 % / 解説: Needles
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Morpheus screen (MD) H6 0.1 M Amino acids, 0.1 M Buffer System 2, pH 7.5, 30 % v/v Precipitant Mix 2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→47.636 Å / Num. obs: 38715 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.636 % / Biso Wilson estimate: 46.417 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rrim(I) all: 0.132 / Χ2: 0.902 / Net I/σ(I): 22.47 / Num. measured all: 450497 / Scaling rejects: 58
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.1-2.159.3591.1653.0226401282728210.5281.24299.8
2.15-2.219.2740.9163.8725401274527390.6560.97899.8
2.21-2.289.2120.715.1124660268226770.7740.75999.8
2.28-2.359.0620.5956.2223680261526130.7910.63799.9
2.35-2.428.8840.4547.6822246251325040.8670.48799.6
2.42-2.518.950.4439.0121633242324170.8970.47399.8
2.51-2.613.1440.6811.5831098236623660.9450.707100
2.6-2.7114.0810.54614.2532190228622860.970.566100
2.71-2.8314.0340.42817.5530595218021800.9840.444100
2.83-2.9713.8620.32221.9729055209620960.9870.334100
2.97-3.1313.6340.23926.0127349200620060.9930.248100
3.13-3.3213.3640.17830.7225432190319030.9960.185100
3.32-3.5512.5080.12237.3522301178317830.9970.127100
3.55-3.8312.6320.08545.5221032166516650.9980.089100
3.83-4.213.8580.06354.7521535155415540.9990.066100
4.2-4.713.7720.05559.419391140814080.9960.058100
4.7-5.4213.370.05755.5316819125812580.9990.059100
5.42-6.6412.4170.05852.213336107410740.9990.061100
6.64-9.3912.1590.04361.47103968558550.9990.044100
9.39-47.63611.6610.03569.2659475175100.9990.03798.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSdata processing
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XJL

1xjl


解像度: 2.1→47.636 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2276 2000 5.17 %
Rwork0.1941 36651 -
obs0.1958 38651 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 117.21 Å2 / Biso mean: 49.0082 Å2 / Biso min: 24.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→47.636 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4116 0 15 243 4374
Biso mean--46.08 48.42 -
残基数----520
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.1-2.15260.33111390.2772566
2.1526-2.21080.24211420.24262575
2.2108-2.27580.25511410.22422593
2.2758-2.34930.2821410.22412581
2.3493-2.43320.28261400.23172565
2.4332-2.53060.24441420.21832607
2.5306-2.64580.27281410.21352574
2.6458-2.78530.24191420.20152597
2.7853-2.95980.25071420.19572618
2.9598-3.18830.22061420.19752614
3.1883-3.5090.23781440.19112635
3.509-4.01650.21381440.17612638
4.0165-5.05950.20131470.16662691
5.0595-47.6360.19831530.19142797
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.00130.6509-0.13481.4836-0.17550.8475-0.11630.15790.0389-0.1820.1672-0.06040.06870.0615-0.05610.22490.0037-0.03020.27040.00240.238130.61266.1519-64.0433
22.75260.1102-3.80960.8317-0.70615.65160.40690.76220.7372-0.38590.1927-0.8254-0.73091.1052-0.50450.6674-0.25750.12831.1274-0.10740.890243.77556.6927-32.2251
39.9041-0.4445-1.32978.0033-4.2416.4354-0.0858-1.0318-0.20741.3245-0.05150.744-0.4578-0.6490.11280.6332-0.01480.01230.5909-0.07360.360923.4577-4.5547-16.9927
40.91810.37851.50213.92912.46815.1725-0.1199-0.10860.15230.28240.1429-0.35090.11080.2481-0.05560.29450.01990.0130.3087-0.00640.390333.8997-3.974-26.0846
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 220 through 511 )B220 - 511
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 19 through 36 )A19 - 36
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 37 through 55 )A37 - 55
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 219 )B1 - 219

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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