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- PDB-7nix: 14-3-3 sigma with AS160 binding site pT642 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nix
タイトル14-3-3 sigma with AS160 binding site pT642
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • TBC1 domain family member 4
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / 1433 / TBC1 domain family member 4 / peptide-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of vesicle fusion / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding ...negative regulation of vesicle fusion / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / negative regulation of keratinocyte proliferation / Activation of BAD and translocation to mitochondria / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / positive regulation of protein localization / RHO GTPases activate PKNs / vesicle-mediated transport / negative regulation of innate immune response / protein sequestering activity / protein kinase A signaling / protein export from nucleus / positive regulation of cell adhesion / GTPase activator activity / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / negative regulation of protein kinase activity / cellular response to insulin stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein localization / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / vesicle / regulation of cell cycle / cadherin binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF3350 / Domain of unknown function (DUF3350) / : / Domain in Tre-2, BUB2p, and Cdc16p. Probable Rab-GAPs. / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain / TBC/rab GAP domain profile. / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. ...Domain of unknown function DUF3350 / Domain of unknown function (DUF3350) / : / Domain in Tre-2, BUB2p, and Cdc16p. Probable Rab-GAPs. / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain / TBC/rab GAP domain profile. / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TBC1 domain family member 4 / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wolter, M. / Ottmann, C.
資金援助2件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission675179
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission754462
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2021
タイトル: Reversible Covalent Imine-Tethering for Selective Stabilization of 14-3-3 Hub Protein Interactions.
著者: Cossar, P.J. / Wolter, M. / van Dijck, L. / Valenti, D. / Levy, L.M. / Ottmann, C. / Brunsveld, L.
履歴
登録2021年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: TBC1 domain family member 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1206
ポリマ－29,6572
非ポリマー4634
水3,549197
1
A: 14-3-3 protein sigma
B: TBC1 domain family member 4
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
B: TBC1 domain family member 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,24012
ポリマ－59,3144
非ポリマー9268
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_554-x+y,y,-z-1/21
Buried area5790 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area23500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.219, 121.219, 74.464
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-564-

HOH

21A-573-

HOH

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 28210.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド TBC1 domain family member 4 / Akt substrate of 160 kDa / AS160


分子量: 1446.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60343
#3: 化合物 ChemComp-NHE / 2-[N-CYCLOHEXYLAMINO]ETHANE SULFONIC ACID / N-CYCLOHEXYLTAURINE / CHES / 2-(シクロヘキシルアミノ)エタンスルホン酸


分子量: 207.290 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H17NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.8 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5 / 詳細: 40% (v/v) MPD, 100 mM CHES/ Sodium hydroxide pH 9.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.976284 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976284 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→104.98 Å / Num. obs: 25949 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 37.5 % / Biso Wilson estimate: 29.31 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.105 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 38.7 % / Rmerge(I) obs: 1.55 / Num. unique obs: 1623 / CC1/2: 0.97 / Rpim(I) all: 0.252 / Rrim(I) all: 1.57 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.19_4092精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JDD

4jdd


解像度: 1.9→60.61 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2041 1244 4.83 %
Rwork0.1856 45880 -
obs0.1865 25890 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 115.06 Å2 / Biso mean: 37.2096 Å2 / Biso min: 15.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→60.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1885 0 60 197 2142
Biso mean--57.08 42.39 -
残基数----242
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.9-1.940.31431460.285726822828
1.94-1.980.3111180.2527262844
1.98-2.030.32021420.223126872829
2.03-2.080.21821420.204226662808
2.08-2.130.27141350.189227192854
2.13-2.20.21351490.189226852834
2.2-2.270.23111310.182626922823
2.27-2.350.21761090.187427262835
2.35-2.440.22471380.173627042842
2.44-2.550.21851280.176127042832
2.55-2.690.23421300.180927022832
2.69-2.860.20161380.198227112849
2.86-3.080.25741350.194826812816
3.08-3.390.20751100.179127612871
3.39-3.880.1431630.158626532816
3.88-4.880.17111640.151526832847
4.89-60.610.2091490.219326982847

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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