+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7n2n | ||||||
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Title | TCR-antigen complex AS4.2-PRPF3-HLA*B27 | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / TCR MHC HLA-B27 | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / cellular response to iron ion ...positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / specific granule lumen / positive regulation of cellular senescence / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / T cell differentiation in thymus / early endosome membrane / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / Golgi membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.6 Å | ||||||
Authors | Yang, X. / Jude, K.M. / Garcia, K.C. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Nature / Year: 2022 Title: Autoimmunity-associated T cell receptors recognize HLA-B*27-bound peptides. Authors: Yang, X. / Garner, L.I. / Zvyagin, I.V. / Paley, M.A. / Komech, E.A. / Jude, K.M. / Zhao, X. / Fernandes, R.A. / Hassman, L.M. / Paley, G.L. / Savvides, C.S. / Brackenridge, S. / Quastel, M. ...Authors: Yang, X. / Garner, L.I. / Zvyagin, I.V. / Paley, M.A. / Komech, E.A. / Jude, K.M. / Zhao, X. / Fernandes, R.A. / Hassman, L.M. / Paley, G.L. / Savvides, C.S. / Brackenridge, S. / Quastel, M.N. / Chudakov, D.M. / Bowness, P. / Yokoyama, W.M. / McMichael, A.J. / Gillespie, G.M. / Garcia, K.C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7n2n.cif.gz | 418.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7n2n.ent.gz | 283.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7n2n.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7n2n_validation.pdf.gz | 504 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7n2n_full_validation.pdf.gz | 511 KB | Display | |
Data in XML | 7n2n_validation.xml.gz | 30.5 KB | Display | |
Data in CIF | 7n2n_validation.cif.gz | 41.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n2/7n2n ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n2/7n2n | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7n2oC 7n2pC 7n2qC 7n2rC 7n2sC 8cx4C 1jgeS 5ksbS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
Experimental dataset #1 | Data reference: 10.15785/SBGRID/915 / Data set type: diffraction image data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#2: Protein | Mass: 32086.250 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-B / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A3F718 |
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#3: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 21-119 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P61769 |
-T cell receptor ... , 2 types, 2 molecules DF
#4: Protein | Mass: 22869.102 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
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#5: Protein | Mass: 27311.295 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
-Protein/peptide / Sugars , 2 types, 4 molecules C
#1: Protein/peptide | Mass: 984.236 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) |
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#7: Sugar |
-Non-polymers , 3 types, 71 molecules
#6: Chemical | ChemComp-GOL / #8: Chemical | ChemComp-SO4 / | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.38 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 20% PEG3350 with 0.2M Potassium phosphate monobasic |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL12-1 / Wavelength: 1.03317 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Feb 28, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.03317 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→47.76 Å / Num. obs: 59379 / % possible obs: 94.2 % / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 38.13 Å2 / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 7 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.05 Å / Num. unique obs: 3273 / CC1/2: 0.23 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5KSB 1JGE Resolution: 2.6→47.48 Å / SU ML: 0.4078 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 32.5813 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 48.27 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→47.48 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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