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- PDB-7mzt: Borrelia burgdorferi BBK32-C in complex with an autolytic fragmen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mzt
タイトルBorrelia burgdorferi BBK32-C in complex with an autolytic fragment of human C1r at 4.1A
要素
  • Complement C1r subcomponent heavy chain
  • Complement C1r subcomponent light chain
  • Fibronectin-binding protein BBK32
キーワードPROTEIN BINDING / Lyme disease spirochete / Borrelia burgdorferi / complement system / classical pathway / protease inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


complement subcomponent C_overbar_1r_ / zymogen activation / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / fibronectin binding / molecular sequestering activity / complement activation, classical pathway / serine-type peptidase activity / Regulation of Complement cascade / molecular adaptor activity ...complement subcomponent C_overbar_1r_ / zymogen activation / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / fibronectin binding / molecular sequestering activity / complement activation, classical pathway / serine-type peptidase activity / Regulation of Complement cascade / molecular adaptor activity / blood microparticle / immune response / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. ...Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibronectin-binding protein BBK32 / Complement C1r subcomponent
類似検索 - 構成要素
生物種Borrelia burgdorferi (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.07 Å
データ登録者Garcia, B.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI146930 米国
引用ジャーナル: J Immunol. / 年: 2021
タイトル: A Structural Basis for Inhibition of the Complement Initiator Protease C1r by Lyme Disease Spirochetes.
著者: Garrigues, R.J. / Powell-Pierce, A.D. / Hammel, M. / Skare, J.T. / Garcia, B.L.
履歴
登録2021年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C1r subcomponent heavy chain
B: Complement C1r subcomponent light chain
I: Fibronectin-binding protein BBK32
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4804
ポリマ－63,2593
非ポリマー2211
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area26710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.619, 96.989, 108.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

#1: タンパク質 Complement C1r subcomponent heavy chain


分子量: 19210.889 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00736
#2: タンパク質 Complement C1r subcomponent light chain


分子量: 27125.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00736
#3: タンパク質 Fibronectin-binding protein BBK32


分子量: 16922.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Borrelia burgdorferi (strain ATCC 35210 / B31 / CIP 102532 / DSM 4680) (バクテリア)
株: ATCC 35210 / B31 / CIP 102532 / DSM 4680 / 遺伝子: bbk32, BB_K32 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O50835
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.7 % / 解説: Small plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Sodium formate, 27.5% Polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.07→50 Å / Num. obs: 15139 / % possible obs: 85.5 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 92.77 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.164 / Net I/σ(I): 4.4
反射 シェル解像度: 4.07→4.25 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 1455 / CC1/2: 0.903 / Rpim(I) all: 0.264

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2qy0, 6n1l

2qy0

6n1l


解像度: 4.07→44.26 Å / SU ML: 0.7545 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 42.1386
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
詳細: Author states that there is a second copy of complex in the asymmetric unit, evidenced by the electron density and the unit cell diemnsions. But it could not be modeled due to density ...詳細: Author states that there is a second copy of complex in the asymmetric unit, evidenced by the electron density and the unit cell diemnsions. But it could not be modeled due to density disordering and dataset anisotropicity.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3725 850 10.08 %
Rwork0.369 7579 -
obs0.3693 8429 83.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 108.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.07→44.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4106 0 14 0 4120
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00794209
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2875685
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0636616
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0107729
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.93361560
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.07-4.320.3471170.34641086X-RAY DIFFRACTION73.35
4.32-4.660.36311350.32811198X-RAY DIFFRACTION81.18
4.66-5.130.36791350.36121222X-RAY DIFFRACTION82.09
5.13-5.860.37561420.37771286X-RAY DIFFRACTION86.02
5.87-7.380.39051610.40241377X-RAY DIFFRACTION91.28
7.39-44.260.37521600.37631410X-RAY DIFFRACTION88.15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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