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- PDB-7ms9: Crystal structure of E114D mutant of Cg10062 with a covalent inte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ms9
タイトルCrystal structure of E114D mutant of Cg10062 with a covalent intermediate of the hydration of acetylenecarboxylic acid
要素4-oxalocrotonate tautomerase
キーワードHYDROLASE / tautomerase
機能・相同性Tautomerase, cis-CaaD-like / Putative oxalocrotonate tautomerase enzyme / Macrophage Migration Inhibitory Factor / Macrophage Migration Inhibitory Factor / Tautomerase/MIF superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / 3-HYDROXY-PROPANOIC ACID / 4-oxalocrotonate tautomerase
機能・相同性情報
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Nayebi, G.H. / Geiger, J.H. / Draths, K.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2021
タイトル: Cg10062 Catalysis Forges a Link between Acetylenecarboxylic Acid and Bacterial Metabolism.
著者: Mathes Hewage, A. / Nayebi Gavgani, H. / Chi, D. / Qiu, B. / Geiger, J.H. / Draths, K.
履歴
登録2021年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 4-oxalocrotonate tautomerase
B: 4-oxalocrotonate tautomerase
C: 4-oxalocrotonate tautomerase
D: 4-oxalocrotonate tautomerase
E: 4-oxalocrotonate tautomerase
F: 4-oxalocrotonate tautomerase
G: 4-oxalocrotonate tautomerase
H: 4-oxalocrotonate tautomerase
I: 4-oxalocrotonate tautomerase
J: 4-oxalocrotonate tautomerase
K: 4-oxalocrotonate tautomerase
L: 4-oxalocrotonate tautomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,41424
ポリマ－228,29112
非ポリマー1,12312
水4,954275
1
A: 4-oxalocrotonate tautomerase
B: 4-oxalocrotonate tautomerase
C: 4-oxalocrotonate tautomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3496
ポリマ－57,0733
非ポリマー2763
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8520 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area14280 Å2
手法PISA
2
D: 4-oxalocrotonate tautomerase
E: 4-oxalocrotonate tautomerase
F: 4-oxalocrotonate tautomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3616
ポリマ－57,0733
非ポリマー2883
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8530 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area14350 Å2
手法PISA
3
G: 4-oxalocrotonate tautomerase
H: 4-oxalocrotonate tautomerase
I: 4-oxalocrotonate tautomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3496
ポリマ－57,0733
非ポリマー2763
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8480 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area14410 Å2
手法PISA
4
J: 4-oxalocrotonate tautomerase
K: 4-oxalocrotonate tautomerase
L: 4-oxalocrotonate tautomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3556
ポリマ－57,0733
非ポリマー2823
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8530 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area14280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.319, 146.299, 146.410
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質
4-oxalocrotonate tautomerase / Cis-3-chloroacrylic acid dehalogenase


分子量: 19024.223 Da / 分子数: 12 / 変異: E114D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
遺伝子: APT58_00490, AUO95_07180, CS176_0056, FM102_14895, KaCgl_17770, KbCgl_30240
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0S2T163, 2-hydroxymuconate tautomerase
#2: 化合物
ChemComp-3OH / 3-HYDROXY-PROPANOIC ACID / 3-ヒドロキシプロピオン酸


分子量: 90.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H6O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 275 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.14 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 100 mM potassium sulfate, 10% w/v PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→36.09 Å / Num. obs: 116532 / % possible obs: 99.47 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 46.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.127 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Num. unique obs: 11226 / Rpim(I) all: 0.826

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 7MS0

7ms0


解像度: 2.2→36.09 Å / SU ML: 0.2813 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.1111
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2347 2004 1.72 %
Rwork0.183 114466 -
obs0.1839 116470 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 49.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→36.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11820 0 60 275 12155
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002612493
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5817006
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451895
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00512190
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.44614691
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.260.28731330.28437593X-RAY DIFFRACTION93.46
2.26-2.320.31741410.27328124X-RAY DIFFRACTION99.89
2.32-2.380.32741430.26188175X-RAY DIFFRACTION99.98
2.38-2.460.25631420.25448114X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.550.29591450.24748168X-RAY DIFFRACTION100
2.55-2.650.30731420.23538144X-RAY DIFFRACTION99.94
2.65-2.770.31951430.23598157X-RAY DIFFRACTION99.87
2.77-2.920.28121410.22848196X-RAY DIFFRACTION99.65
2.92-3.10.26851420.22998162X-RAY DIFFRACTION99.92
3.1-3.340.27431440.20498227X-RAY DIFFRACTION100
3.34-3.680.22171440.17618234X-RAY DIFFRACTION99.93
3.68-4.210.20291450.15028278X-RAY DIFFRACTION99.87
4.21-5.30.15831490.1238317X-RAY DIFFRACTION99.71
5.3-100.23511500.15848577X-RAY DIFFRACTION99.53

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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