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万見
- PDB-7ms5: Structure of USP5 zinc-finger ubiquitin binding domain co-crystal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ms5
タイトルStructure of USP5 zinc-finger ubiquitin binding domain co-crystallized with 4-(4-(4-(3,4-difluoro-phenyl)-piperidin-1-ylsulfonyl)-phenyl)-4-oxo-butanoic acid
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / USP5 / ubiquitin / USP / ubiquitin specific protease / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / HYDROLASE / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation protein catabolic process at presynapse / deubiquitinase activity / protein K48-linked deubiquitination / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein deubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin binding / regulation of protein stability / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse ...regulation protein catabolic process at presynapse / deubiquitinase activity / protein K48-linked deubiquitination / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein deubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin binding / regulation of protein stability / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / lysosome / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5, UBA1 domain / Ubiquitinyl hydrolase / Ubiquitinyl hydrolase, variant UBP zinc finger / Variant UBP zinc finger / UBA-like domain / : / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5, UBA1 domain / Ubiquitinyl hydrolase / Ubiquitinyl hydrolase, variant UBP zinc finger / Variant UBP zinc finger / UBA-like domain / : / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Ubiquitin associated domain / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZOG / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Mann, M.K. / Zepeda-Velazquez, C.A. / Alvarez, H.G. / Dong, A. / Kiyota, T. / Aman, A. / Arrowsmith, C.H. / Al-Awar, R. / Harding, R.J. / Schapira, M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Structure-Activity Relationship of USP5 Inhibitors.
著者: Mann, M.K. / Zepeda-Velazquez, C.A. / Gonzalez-Alvarez, H. / Dong, A. / Kiyota, T. / Aman, A.M. / Loppnau, P. / Li, Y. / Wilson, B. / Arrowsmith, C.H. / Al-Awar, R. / Harding, R.J. / Schapira, M.
履歴
登録2021年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1788
ポリマ－27,0702
非ポリマー1,1086
水3,855214
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0383
ポリマ－13,5351
非ポリマー5032
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1405
ポリマ－13,5351
非ポリマー6054
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.697, 84.494, 59.642
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.270, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-426-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5 / Deubiquitinating enzyme 5 / Isopeptidase T / Ubiquitin thioesterase 5 / Ubiquitin-specific- ...Deubiquitinating enzyme 5 / Isopeptidase T / Ubiquitin thioesterase 5 / Ubiquitin-specific-processing protease 5


分子量: 13535.199 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 171-290 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP5, ISOT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45974, ubiquitinyl hydrolase 1

-
非ポリマー , 5種, 220分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ZOG / 4-{4-[4-(3,4-difluorophenyl)piperidine-1-sulfonyl]phenyl}-4-oxobutanoic acid


分子量: 437.457 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H21F2NO5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1 M sodium/potassium phosphate pH 6.9

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2019年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→50 Å / Num. obs: 20206 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.116 / Χ2: 1.031 / Net I/σ(I): 6.9 / Num. measured all: 81870
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.98-2.012.80.4848890.6980.3220.5860.8383.5
2.01-2.053.20.4419480.7670.2780.5240.91290.5
2.05-2.093.70.3789970.850.2230.440.80694.1
2.09-2.133.80.3549670.8910.2050.410.81893.3
2.13-2.184.10.31910170.9070.1780.3660.85995.4
2.18-2.234.10.2919890.9260.1610.3330.82394.3
2.23-2.294.20.25610010.9480.140.2920.87894.8
2.29-2.354.20.23210090.9520.1270.2650.86396.2
2.35-2.424.30.22810070.9540.1250.260.90395.5
2.42-2.494.30.20510270.9690.1120.2340.8996
2.49-2.584.20.18510090.9720.1020.2110.89295.6
2.58-2.694.30.1739960.9730.0950.1970.96296.8
2.69-2.814.20.14910270.9760.0820.171.04196.3
2.81-2.964.20.11710290.9850.0640.1331.08297.4
2.96-3.144.20.08510390.9930.0470.0981.09497.8
3.14-3.394.20.06810320.9950.0370.0781.15398
3.39-3.734.20.05710540.9960.0310.0651.28798
3.73-4.264.20.04810370.9970.0270.0551.25998.7
4.26-5.374.20.04810590.9970.0270.0551.37699
5.37-5040.05210730.9970.0290.061.63598.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 6NFT

6nft


解像度: 1.98→29.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 3.572 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.163 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2163 1018 5 %RANDOM
Rwork0.1822 ---
obs0.184 19179 95.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 70.74 Å2 / Biso mean: 20.24 Å2 / Biso min: 11.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.51 Å20 Å2-0.54 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.98→29.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1776 0 67 215 2058
Biso mean--24.67 28.86 -
残基数----232
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0131919
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171658
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4051.6262612
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3481.6183841
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0095235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.84622.37197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.17715285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8181511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2236
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02408
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.03 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 68 -
Rwork0.264 1253 -
obs--83.98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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