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Yorodumi- PDB-7mrx: Cryogenic crystal structure of barnase A43C/S80C bound to barstar... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7mrx | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Cryogenic crystal structure of barnase A43C/S80C bound to barstar C40A/C82A | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | RNA BINDING PROTEIN/Inhibitor / Disulfides / Toxin / antitoxin / RNA BINDING PROTEIN-Inhibitor complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationHydrolases; Acting on ester bonds; Endoribonucleases producing 3'-phosphomonoesters / RNA endonuclease activity / RNA binding / extracellular region / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.29 Å | ||||||
Authors | Caro, J.A. / Smith, J. / Wand, A.J. | ||||||
Citation | Journal: To Be PublishedTitle: Conformational entropy and protein affinity Authors: Caro, J.A. / Wand, A.J. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 7mrx.cif.gz | 262.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb7mrx.ent.gz | 212.3 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 7mrx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mr/7mrx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mr/7mrx | HTTPS FTP |
|---|
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 2za4S S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 3 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 14478.056 Da / Num. of mol.: 3 / Mutation: A43C, S80C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: P00648, Hydrolases; Acting on ester bonds; Endoribonucleases producing 3'-phosphomonoesters #2: Protein | Mass: 10288.608 Da / Num. of mol.: 3 / Mutation: C41A, C83A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 50.69 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 50mM NaPO4, 25% PEG 8K, 0.1M AmSO4 4uL protein at 10-15 mg/mL in H2O + 4uL motherliquor per hanging drop, over 1 mL motherliquor in well. cryoprotectant used before freezing was: 25% MPD PH range: 6-9 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 80 K Ambient temp details: Collection under stream of liquid nitrogen Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 HF / Wavelength: 1.54 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: RIGAKU SATURN 944+ / Detector: CCD / Date: May 1, 2016 / Details: Osmic VariMax mirror optics | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 2.29→50 Å / Num. obs: 33166 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 34.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Χ2: 2.09 / Net I/σ(I): 15.5 / Num. measured all: 158662 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell |
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-Phasing
| Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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| Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 2za4 Resolution: 2.29→29.83 Å / SU ML: 0.29 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 22.85 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 115.56 Å2 / Biso mean: 44.103 Å2 / Biso min: 21.81 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.29→29.83 Å
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Controller
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X-RAY DIFFRACTION
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PDBj



