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- PDB-7ml5: Structure of the Starch Branching Enzyme I (BEI) complexed with m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ml5
タイトルStructure of the Starch Branching Enzyme I (BEI) complexed with maltododecaose from Oryza sativa L
要素Isoform 2 of 1,4-alpha-glucan-branching enzyme, chloroplastic/amyloplastic
キーワードTRANSFERASE/SUBSTRATE / rBEI / maltododecaose / Branching Enzyme I / TRANSFERASE / TRANSFERASE-SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


starch metabolic process / starch biosynthetic process / amyloplast / cation binding / 1,4-alpha-glucan branching enzyme / 1,4-alpha-glucan branching enzyme activity / starch catabolic process / glycogen biosynthetic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / chloroplast ...starch metabolic process / starch biosynthetic process / amyloplast / cation binding / 1,4-alpha-glucan branching enzyme / 1,4-alpha-glucan branching enzyme activity / starch catabolic process / glycogen biosynthetic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / chloroplast / carbohydrate metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
1,4-alpha-glucan-branching enzyme / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Immunoglobulin E-set ...1,4-alpha-glucan-branching enzyme / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-alpha-glucan-branching enzyme, chloroplastic/amyloplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Nayebi Gavgani, H. / Fawaz, R. / Geiger, J.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FG02-06ER15822 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: A structural explanation for the mechanism and specificity of plant branching enzymes I and IIb.
著者: Gavgani, H.N. / Fawaz, R. / Ehyaei, N. / Walls, D. / Pawlowski, K. / Fulgos, R. / Park, S. / Assar, Z. / Ghanbarpour, A. / Geiger, J.H.
履歴
登録2021年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年1月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 2 of 1,4-alpha-glucan-branching enzyme, chloroplastic/amyloplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,7323
ポリマ－81,1011
非ポリマー2,6302
水3,567198
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.670, 80.107, 182.716
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Isoform 2 of 1,4-alpha-glucan-branching enzyme, chloroplastic/amyloplastic / Q-enzyme / Starch-branching enzyme


分子量: 81101.477 Da / 分子数: 1 / 変異: L40M, V280M, S443P, T669A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: L40M-V280M-S443P-T669A is the protein variant that produced the crystal.
由来: (組換発現) Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
遺伝子: SBE1, RBE1, Os06g0726400, LOC_Os06g51084, P0017G10.8-1, P0017G10.8-2, P0548E04.28-1, P0548E04.28-2
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01401, 1,4-alpha-glucan branching enzyme
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D- ...alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1963.705 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,12,11/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1-1-1-1-1-1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1_d4-e1_e4-f1_f4-g1_g4-h1_h4-i1_i4-j1_j4-k1_k4-l1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}}}}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.83 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 30% PEG8K, 550 mM sodium acetate, and 100 mM sodium cacodylate (pH 6.9)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→39.97 Å / Num. obs: 28616 / % possible obs: 95.24 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 36.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2.35→2.434 Å / Rmerge(I) obs: 0.316 / Num. unique obs: 2155 / % possible all: 73.45

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
Cootモデル構築
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.19.2_4158位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VU2

3vu2


解像度: 2.35→39.97 Å / SU ML: 0.2826 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 23.5375
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2317 1457 5.09 %1457
Rwork0.1648 27159 --
obs0.1682 28616 95.26 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→39.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5488 0 178 198 5864
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00315878
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.61347975
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.2301856
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00391018
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.42482171
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.430.32331110.23132043X-RAY DIFFRACTION73.42
2.43-2.530.29371160.21572420X-RAY DIFFRACTION85.19
2.53-2.650.30691540.21272632X-RAY DIFFRACTION94.5
2.65-2.790.28441440.21472778X-RAY DIFFRACTION99.15
2.79-2.960.28161500.20472822X-RAY DIFFRACTION99.97
2.96-3.190.23841450.18812844X-RAY DIFFRACTION100
3.19-3.510.24641550.17332820X-RAY DIFFRACTION100
3.51-4.020.18631510.14652887X-RAY DIFFRACTION99.93
4.02-5.060.19241680.12412870X-RAY DIFFRACTION100
5.06-39.970.22161630.14273043X-RAY DIFFRACTION99.66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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