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- PDB-7mju: Crystal structure of human AF10 PZP bound to histone H3 tail -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mju
タイトルCrystal structure of human AF10 PZP bound to histone H3 tail
要素Histone H3.1,Protein AF-10
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Histone binding Leukemia
機能・相同性
機能・相同性情報


Chromatin modifying enzymes / nucleosome binding / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression ...Chromatin modifying enzymes / nucleosome binding / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / histone binding / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. ...: / : / : / : / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein AF-10 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Klein, B.J. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: The role of the PZP domain of AF10 in acute leukemia driven by AF10 translocations.
著者: Klein, B.J. / Deshpande, A. / Cox, K.L. / Xuan, F. / Zandian, M. / Barbosa, K. / Khanal, S. / Tong, Q. / Zhang, Y. / Zhang, P. / Sinha, A. / Bohlander, S.K. / Shi, X. / Wen, H. / Poirier, M.G. ...著者: Klein, B.J. / Deshpande, A. / Cox, K.L. / Xuan, F. / Zandian, M. / Barbosa, K. / Khanal, S. / Tong, Q. / Zhang, Y. / Zhang, P. / Sinha, A. / Bohlander, S.K. / Shi, X. / Wen, H. / Poirier, M.G. / Deshpande, A.J. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2021年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.1,Protein AF-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9376
ポリマ－22,6101
非ポリマー3275
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area11010 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)42.920, 54.330, 47.780
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.820, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histone H3.1,Protein AF-10


分子量: 22609.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, ...遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, HIST1H3I, H3C12, H3FJ, HIST1H3J, MLLT10, AF10
発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431, UniProt: P55197
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
配列の詳細amino-terminal thirteen residues of Histone H3.1 followed by SGS linker, and then the Histone H3- ...amino-terminal thirteen residues of Histone H3.1 followed by SGS linker, and then the Histone H3-interacting region of AF-10

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.85 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.09 M Tris, 22.5% PEG 3350, and 10 mM spermine tetrahydrochloride
PH範囲: 8.5-8.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.27819 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2018年8月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.27819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→41.09 Å / Num. obs: 12143 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 28.17 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / Num. unique obs: 845 / CC1/2: 0.637

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→41.084 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.79 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2059 631 5.21 %
Rwork0.1646 11491 -
obs0.1668 12122 97.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 98.34 Å2 / Biso mean: 35.5477 Å2 / Biso min: 11.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→41.084 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1416 0 5 151 1572
Biso mean--25.78 42.61 -
残基数----184
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071477
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8281995
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.8611175
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051207
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005263
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1003-2.26250.2536970.1921211089
2.2625-2.49010.21311190.18522327100
2.4901-2.85040.24841560.18332307100
2.8504-3.59090.19861300.16112348100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0609-0.0436-0.19462.40410.34432.16560.06110.1536-0.0218-0.1651-0.1439-0.03580.07070.05190.10550.15740.02350.00890.1693-0.01090.145922.6119.75963.7537
21.9756-0.3534-0.12952.62510.28311.69360.04760.039-0.0285-0.0489-0.12160.6096-0.0837-0.26270.07330.12760.0146-0.00810.1996-0.00910.18066.238515.843411.1417
31.96890.62360.23362.0521.3843.52290.1295-0.15950.16250.2456-0.05610.07090.0047-0.05610.02420.2527-0.00340.00930.15810.00330.192111.628126.6619.1219
42.43661.47780.99630.94610.7711.0725-0.13020.03960.4175-0.3197-0.1821-0.0656-0.14570.3280.13720.23070.0287-0.03390.27410.05310.274936.589214.28865.4067
55.34861.3252-0.69616.13471.54961.86070.06220.9092-0.1403-0.7042-0.20150.32410.3627-0.59690.16870.2207-0.0105-0.0610.2695-0.010.20355.445916.43763.7111
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 23 through 79 )A23 - 79
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 92 through 148 )A92 - 148
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 149 through 203 )A149 - 203
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1 through 12 )A1 - 12
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 80 through 85)A80 - 85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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