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万見
- PDB-7miz: Atomic structure of cortical microtubule from Toxoplasma gondii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7miz
タイトルAtomic structure of cortical microtubule from Toxoplasma gondii
要素
  • (PDI family protein) x 2
  • Microtubule associated protein SPM1
  • Tubulin alpha chain
  • Tubulin beta chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / cortical / parasite
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / negative regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of protein ubiquitination / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cytoskeleton ...thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / negative regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of protein ubiquitination / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cytoskeleton / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Stabilizer of axonemal microtubules 1/2 / Thioredoxin-like / Thioredoxin-like fold / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain ...Stabilizer of axonemal microtubules 1/2 / Thioredoxin-like / Thioredoxin-like fold / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PDI family protein / Microtubule associated protein SPM1 / Tubulin beta chain / Tubulin alpha chain / PDI family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Wang, X. / Brown, A. / Sibley, L.D. / Zhang, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI034036 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of cortical microtubules from human parasite Toxoplasma gondii identifies their microtubule inner proteins.
著者: Xiangli Wang / Yong Fu / Wandy L Beatty / Meisheng Ma / Alan Brown / L David Sibley / Rui Zhang /
要旨: In living cells, microtubules (MTs) play pleiotropic roles, which require very different mechanical properties. Unlike the dynamic MTs found in the cytoplasm of metazoan cells, the specialized ...In living cells, microtubules (MTs) play pleiotropic roles, which require very different mechanical properties. Unlike the dynamic MTs found in the cytoplasm of metazoan cells, the specialized cortical MTs from Toxoplasma gondii, a prevalent human pathogen, are extraordinarily stable and resistant to detergent and cold treatments. Using single-particle cryo-EM, we determine their ex vivo structure and identify three proteins (TrxL1, TrxL2 and SPM1) as bona fide microtubule inner proteins (MIPs). These three MIPs form a mesh on the luminal surface and simultaneously stabilize the tubulin lattice in both longitudinal and lateral directions. Consistent with previous observations, deletion of the identified MIPs compromises MT stability and integrity under challenges by chemical treatments. We also visualize a small molecule like density at the Taxol-binding site of β-tubulin. Our results provide the structural basis to understand the stability of cortical MTs and suggest an evolutionarily conserved mechanism of MT stabilization from the inside.
履歴
登録2021年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-23869
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23869
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Microtubule associated protein SPM1
1: Microtubule associated protein SPM1
2: Microtubule associated protein SPM1
3: Microtubule associated protein SPM1
4: Microtubule associated protein SPM1
5: Microtubule associated protein SPM1
6: Microtubule associated protein SPM1
7: Microtubule associated protein SPM1
8: Microtubule associated protein SPM1
9: Microtubule associated protein SPM1
10: Microtubule associated protein SPM1
11: Microtubule associated protein SPM1
12: Microtubule associated protein SPM1
13: Microtubule associated protein SPM1
14: Microtubule associated protein SPM1
15: Microtubule associated protein SPM1
16: Microtubule associated protein SPM1
17: Microtubule associated protein SPM1
18: Microtubule associated protein SPM1
19: Microtubule associated protein SPM1
20: Microtubule associated protein SPM1
21: Microtubule associated protein SPM1
A0: Tubulin alpha chain
A1: Tubulin beta chain
A2: Tubulin alpha chain
A3: Tubulin beta chain
A4: Tubulin alpha chain
A5: Tubulin beta chain
A6: Tubulin alpha chain
A7: Tubulin beta chain
A8: Tubulin alpha chain
A9: Tubulin beta chain
B0: Tubulin alpha chain
B1: Tubulin beta chain
B2: Tubulin alpha chain
B3: Tubulin beta chain
B4: Tubulin alpha chain
B5: Tubulin beta chain
B6: Tubulin alpha chain
B7: Tubulin beta chain
B8: Tubulin alpha chain
B9: Tubulin beta chain
C0: Tubulin alpha chain
C1: Tubulin beta chain
C2: Tubulin alpha chain
C3: Tubulin beta chain
C4: Tubulin alpha chain
C5: Tubulin beta chain
C6: Tubulin alpha chain
C7: Tubulin beta chain
C8: Tubulin alpha chain
C9: Tubulin beta chain
D0: Tubulin alpha chain
D1: Tubulin beta chain
D2: Tubulin alpha chain
D3: Tubulin beta chain
D4: Tubulin alpha chain
D5: Tubulin beta chain
D6: Tubulin alpha chain
D7: Tubulin beta chain
D8: Tubulin alpha chain
D9: Tubulin beta chain
E0: Tubulin alpha chain
E1: Tubulin beta chain
E2: Tubulin alpha chain
E3: Tubulin beta chain
E4: Tubulin alpha chain
E5: Tubulin beta chain
E6: Tubulin alpha chain
E7: Tubulin beta chain
E8: Tubulin alpha chain
E9: Tubulin beta chain
F0: Tubulin alpha chain
F1: Tubulin beta chain
a: PDI family protein
b: PDI family protein
c: PDI family protein
d: PDI family protein
e: PDI family protein
f: PDI family protein
g: PDI family protein
h: PDI family protein
i: PDI family protein
j: PDI family protein
k: PDI family protein
l: PDI family protein
o: PDI family protein
p: PDI family protein
q: PDI family protein
r: PDI family protein
s: PDI family protein
t: PDI family protein
u: PDI family protein
v: PDI family protein
w: PDI family protein
x: PDI family protein
22: Microtubule associated protein SPM1
23: Microtubule associated protein SPM1
n: PDI family protein
m: PDI family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,151,024178
ポリマ－4,125,266100
非ポリマー25,75878
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 100分子 01234567891011121314151617181920212223A0A2A4A6A8B0...

#1: タンパク質 ...
Microtubule associated protein SPM1


分子量: 38845.750 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ) / 参照: UniProt: A0A7J6K285
#2: タンパク質 ...
Tubulin alpha chain / Alpha-tubulin


分子量: 50166.645 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ) / 参照: UniProt: P10873
#3: タンパク質 ...
Tubulin beta chain


分子量: 50119.121 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ) / 参照: UniProt: I7BFC9
#4: タンパク質
PDI family protein / Putative PDI-like protein


分子量: 24939.332 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ) / 参照: UniProt: Q8MPF4
#5: タンパク質
PDI family protein / TrxL2


分子量: 21687.934 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ) / 参照: UniProt: A0A7J6K232

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非ポリマー , 3種, 78分子

#6: 化合物...
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物...
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: cortical microtubule with associated MIPs / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 289 K / 詳細: blot for 4 seconds with a blot force of -15

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / Cs: 0.01 mm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 9 sec. / 電子線照射量: 63.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 9231
詳細: Images were collected in counting mode, with an exposure rate of 8.5 electrons/pixel/s on the detector camera.
画像スキャン横: 3838 / 縦: 3710

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Appion3.2粒子像選択
2EPU1.9.0.30REL画像取得
4Gctf1.18CTF補正
5RELION3.1CTF補正
6cryoSPARC2.15CTF補正
9Coot0.8モデルフィッティング
11PHENIX1.18.2-387464モデル精密化
12EMAN1.9初期オイラー角割当
13RELION3.1最終オイラー角割当
14RELION3.1分類
15RELION3.1３次元再構成
16cryoSPARC2.15３次元再構成
CTF補正詳細: CTF amplitude correction was performed as part of the 3D reconstruction.
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 536132
詳細: Cortical MTs were manually picked from the motion-corrected micrographs using the APPION image-processing suite. The selected MT segments were computationally cut into overlapping boxes ...詳細: Cortical MTs were manually picked from the motion-corrected micrographs using the APPION image-processing suite. The selected MT segments were computationally cut into overlapping boxes (512x512 pixels) with an 8-nm non-overlapping region (step size) between adjacent boxes (corresponding to the length of a tubulin heterodimer). We refer to these boxed images as 8-nm MT particles.
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 220139 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
詳細: Secondary structure, Ramachandran, and rotamer restraints were applied during refinement. The nonbonded_weight value was set to 500 to reduce the clashes between atoms.
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
14FYU

4fyu

14FYU1PDBexperimental model
26U42

6u42

16U422PDBexperimental model
33JAS

3jas

13JAS3PDBexperimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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