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- PDB-7mic: Maize rayado fino virus protease in complex with Ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mic
タイトルMaize rayado fino virus protease in complex with Ubiquitin
要素
  • RNA replication protein
  • Ubiquitin
キーワードVIRAL PROTEIN / HYDROLASE/SUBSTRATE / Protease / Deubiquitinase / PRO Replicase Protein / Ubiquitin / HYDROLASE-SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA methyltransferase activity / mRNA modification / RNA processing / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex ...mRNA methyltransferase activity / mRNA modification / RNA processing / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Regulation of TNFR1 signaling / Degradation of AXIN / Stabilization of p53 / Hh mutants are degraded by ERAD / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Activation of NF-kappaB in B cells / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / Termination of translesion DNA synthesis / G2/M Checkpoints
類似検索 - 分子機能
Peptidase C21 / Tymovirus endopeptidase domain / Salyut domain / Tymovirus endopeptidase / Salyut domain / Peptidase family C21 domain profile. / Tymovirus coat protein / Tymovirus coat protein / Viral methyltransferase / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain ...Peptidase C21 / Tymovirus endopeptidase domain / Salyut domain / Tymovirus endopeptidase / Salyut domain / Peptidase family C21 domain profile. / Tymovirus coat protein / Tymovirus coat protein / Viral methyltransferase / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain profile. / Tymovirus, RNA-dependent RNA polymerase / RNA dependent RNA polymerase / Viral superfamily 1 RNA helicase core domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Viral coat protein subunit / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / (+) RNA virus helicase core domain / (+)RNA virus helicase core domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-AMINOPROPANE / Polyubiquitin-C / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Maize rayado fino virus (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Patel, A. / Mark, B.L.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada) カナダ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2021
タイトル: The endopeptidase of the maize-affecting Marafivirus type member maize rayado fino virus doubles as a deubiquitinase.
著者: Patel, A. / McBride, J.A.M. / Mark, B.L.
履歴
登録2021年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年8月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.title ..._citation.journal_volume / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA replication protein
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2425
ポリマ-24,9982
非ポリマー2433
4,306239
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2680 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.720, 75.720, 79.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Space group name HallI4
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z
#3: y,-x,z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#7: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-220-

HOH

21B-245-

HOH

31B-258-

HOH

41B-279-

HOH

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要素

#1: タンパク質 RNA replication protein


分子量: 16437.484 Da / 分子数: 1 / 断片: Peptidase C21 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Maize rayado fino virus (ウイルス)
遺伝子: ORF1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q91TW9
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8560.874 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Gly76 replaced by 1-aminopropane crosslinker, to react stably with co-crystallzed protease
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-3CN / 3-AMINOPROPANE / プロピルアミン


分子量: 59.110 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H9N / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.51 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.8
詳細: 100 mM phosphate citrate buffer (pH 3.8), 200 mM lithium sulfate and 25 % PEG 1000

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2019年7月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→31.16 Å / Num. obs: 13343 / % possible obs: 96.56 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 16.94 Å2 / CC1/2: 0.91 / Net I/σ(I): 26.62
反射 シェル解像度: 2.09→2.17 Å / Num. unique obs: 1341 / CC1/2: 0.85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
Cootモデル構築
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7MIA, IUBQ
解像度: 2.09→31.16 Å / SU ML: 0.1938 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.2708
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2628 1296 10.05 %
Rwork0.2048 11596 -
obs0.2107 12892 96.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→31.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1675 0 16 239 1930
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00211727
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53282340
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0385276
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0036302
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.021240
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.09-2.170.2641490.22631321X-RAY DIFFRACTION99.39
2.17-2.270.35871310.28491128X-RAY DIFFRACTION86
2.27-2.390.32381160.24271191X-RAY DIFFRACTION88.37
2.39-2.540.29011500.21411315X-RAY DIFFRACTION99.8
2.54-2.740.25061530.2141338X-RAY DIFFRACTION100
2.74-3.010.28861370.2071340X-RAY DIFFRACTION99.93
3.01-3.450.24181540.19061335X-RAY DIFFRACTION99.67
3.45-4.340.21411460.17421271X-RAY DIFFRACTION96.26
4.35-31.160.25311600.18771357X-RAY DIFFRACTION99.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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