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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7mhw | |||||||||||||||
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タイトル | Crystal structure of the protease inhibitor U-Omp19 from Brucella abortus fused to Maltose-binding protein | |||||||||||||||
要素 | Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Outer membrane lipoprotein omp19 | |||||||||||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / Protease inhibitor / MBP-fusion protein | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 endopeptidase inhibitor activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex ...endopeptidase inhibitor activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / cell outer membrane / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) Brucella abortus (ウシ流産菌) | |||||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Darriba, M.L. / Klinke, S. / Otero, L.H. / Cerutti, M.L. / Cassataro, J. / Pasquevich, K.A. | |||||||||||||||
資金援助 | アルゼンチン, 米国, 4件
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引用 | ジャーナル: Comput Struct Biotechnol J / 年: 2022 タイトル: A disordered region retains the full protease inhibitor activity and the capacity to induce CD8 + T cells in vivo of the oral vaccine adjuvant U-Omp19. 著者: Laura Darriba, M. / Castro, C.P. / Coria, L.M. / Bruno, L. / Laura Cerutti, M. / Otero, L.H. / Chemes, L.B. / Rasia, R.M. / Klinke, S. / Cassataro, J. / Pasquevich, K.A. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7mhw.cif.gz | 127.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7mhw.ent.gz | 78.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7mhw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mh/7mhw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mh/7mhw | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1llsS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 51734.242 Da / 分子数: 1 / 変異: D(-233)A,K(-232)A,K(-76)A,E44A,K47A,D48A / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Brucella abortus (ウシ流産菌) 遺伝子: malE, b4034, JW3994, omp19, BAB1_1930 / プラスミド: pMAL-c2 / 株: 2308 詳細 (発現宿主): Maltose-binding protein fusion, cytoplasmic expression 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q2YLR6 | ||||||
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#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | 配列の詳細 | All six substitutions are in the MBP. No mutations are in the OMP19 portion of the construct. | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 % / 解説: Bipyramids |
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結晶化 | 温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2.4 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium citrate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9763 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月18日 / 詳細: KIRKPATRICK-BAEZ PAIR OF BIMORPH MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: CHANNEL CUT CRYOGENICALLY COOLED CRYSTAL プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9763 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.55→48.33 Å / Num. obs: 22227 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 67.24 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.108 / Net I/σ(I): 16.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.55→2.66 Å / 冗長度: 11.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 2675 / CC1/2: 0.55 / Rpim(I) all: 0.575 / Rrim(I) all: 1.928 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1LLS 解像度: 2.55→48.33 Å / SU ML: 0.3624 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.13 / 位相誤差: 27.4339 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 67.76 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.55→48.33 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.55→2.61 Å
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