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- PDB-7mfq: crystal structure of the L136 aminotransferase from acanthamoeba ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mfq
タイトルcrystal structure of the L136 aminotransferase from acanthamoeba polyphaga mimivirus in complex with the TDP-viosamine external aldimine
要素L136 aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / mimivirus / aminotransferase / viosamine
機能・相同性dTDP-4-amino-4,6-dideoxygalactose transaminase activity / DegT/DnrJ/EryC1/StrS aminotransferase / DegT/DnrJ/EryC1/StrS aminotransferase family / polysaccharide biosynthetic process / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / pyridoxal phosphate binding / Chem-T4K / Uncharacterized protein L136
機能・相同性情報
生物種Acanthamoeba polyphaga mimivirus (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Seltzner, C.A. / Thoden, J.B. / Holden, H.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM134643 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2021
タイトル: Characterization of an aminotransferase from Acanthamoeba polyphaga Mimivirus.
著者: Seltzner, C.A. / Ferek, J.D. / Thoden, J.B. / Holden, H.M.
履歴
登録2021年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年9月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L136 aminotransferase
B: L136 aminotransferase
C: L136 aminotransferase
D: L136 aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,60622
ポリマ－160,9234
非ポリマー3,68418
水22,2671236
1
A: L136 aminotransferase
B: L136 aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,26411
ポリマ－80,4612
非ポリマー1,8039
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8510 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area24840 Å2
手法PISA
2
C: L136 aminotransferase
D: L136 aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,34211
ポリマ－80,4612
非ポリマー1,8819
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8480 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area24360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.210, 108.515, 146.058
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
L136 aminotransferase


分子量: 40230.652 Da / 分子数: 4 / 変異: K185A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acanthamoeba polyphaga mimivirus (ウイルス)
遺伝子: MIMI_L136 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5UPL1

-
非ポリマー , 5種, 1254分子

#2: 化合物
ChemComp-T4K / (2R,3R,4S,5S,6R)-3,4-DIHYDROXY-5-[({3-HYDROXY-2-METHYL-5-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]PYRIDIN-4-YL}METHYL)IMINO]-6-METHYLTETRAHYDRO-2H-PYRAN-2-YL [(2R,3S,5R)-3-HYDROXY-5-(5-METHYL-2,4-DIOXO-3,4-DIHYDROPYRIMIDIN-1(2H)-YL)TETRAHYDROFURAN-2-YL]METHYL DIHYDROGEN DIPHOSPHATE


分子量: 776.471 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H35N4O19P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: protein incubated with 1 mM PLP and 5 MM TDP-viosamine 18-22% PEG-3350, 2% MPD, 100 mM MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 105900 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.7 % / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.95→2.05 Å / 冗長度: 5.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique obs: 14581 / Rsym value: 0.411 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
SAINTデータ削減
SADABSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7mfp

7mfp


解像度: 1.95→29.052 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 4.335 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.156 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2222 5323 5.026 %
Rwork0.1733 100577 -
all0.176 --
obs-105900 99.829 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 14.791 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.008 Å20 Å20 Å2
2---0.001 Å20 Å2
3---0.009 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→29.052 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11178 0 226 1236 12640
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01311666
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01710577
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4961.63615826
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3281.57424649
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.00951402
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.33323.729606
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.594151988
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7471548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.21549
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212921
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022387
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.22433
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1820.210589
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1710.25738
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0780.25012
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.190.21119
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0060.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1340.215
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1910.291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1790.236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1211.4145602
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1211.4145601
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.822.1156997
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.822.1156998
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5861.6276064
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.5861.6286065
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5882.368826
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.5882.368827
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it4.3317.29413886
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other4.3317.29813887
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-2.0010.3413730.3047358X-RAY DIFFRACTION99.6134
2.001-2.0550.3074000.2617169X-RAY DIFFRACTION99.8285
2.055-2.1150.2783750.2316963X-RAY DIFFRACTION99.8367
2.115-2.180.2593590.2186794X-RAY DIFFRACTION99.7907
2.18-2.2510.2613340.2036566X-RAY DIFFRACTION99.812
2.251-2.330.2423470.196364X-RAY DIFFRACTION99.8512
2.33-2.4180.213060.1636159X-RAY DIFFRACTION99.9845
2.418-2.5170.2133070.1575947X-RAY DIFFRACTION99.8882
2.517-2.6290.2252970.1585702X-RAY DIFFRACTION99.9334
2.629-2.7570.233050.1635446X-RAY DIFFRACTION99.9826
2.757-2.9060.2182590.1525210X-RAY DIFFRACTION99.8904
2.906-3.0820.1932880.1514901X-RAY DIFFRACTION99.8845
3.082-3.2950.2022660.1514613X-RAY DIFFRACTION99.8976
3.295-3.5580.2062190.1544335X-RAY DIFFRACTION100
3.558-3.8970.1982070.1534007X-RAY DIFFRACTION100
3.897-4.3560.1711900.1313648X-RAY DIFFRACTION99.974
4.356-5.0280.1621890.1193207X-RAY DIFFRACTION99.9411
5.028-6.1530.1831390.1432777X-RAY DIFFRACTION100
6.153-8.6790.1761150.1252163X-RAY DIFFRACTION100
8.679-290.179480.1571249X-RAY DIFFRACTION95.932

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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