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- PDB-7m5b: Crystal Structure of human BAK in complex with M3W5_BID -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7m5b
タイトルCrystal Structure of human BAK in complex with M3W5_BID
要素
  • BH3-interacting domain death agonist p15
  • Bcl-2 homologous antagonist/killer
キーワードAPOPTOSIS / protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type endopeptidase regulator activity involved in apoptotic process / mitochondrial outer membrane permeabilization / Activation, translocation and oligomerization of BAX / Activation and oligomerization of BAK protein / response to mycotoxin / BH domain binding / B cell negative selection / BAK complex / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis ...cysteine-type endopeptidase regulator activity involved in apoptotic process / mitochondrial outer membrane permeabilization / Activation, translocation and oligomerization of BAX / Activation and oligomerization of BAK protein / response to mycotoxin / BH domain binding / B cell negative selection / BAK complex / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / response to fungus / positive regulation of fibroblast apoptotic process / limb morphogenesis / Release of apoptotic factors from the mitochondria / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / endocrine pancreas development / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / BH3-only proteins associate with and inactivate anti-apoptotic BCL-2 members / B cell apoptotic process / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / regulation of epithelial cell proliferation / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / death receptor binding / establishment of protein localization to membrane / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of mitochondrial membrane permeability / calcium ion transport into cytosol / fibroblast apoptotic process / response to UV-C / positive regulation of mitochondrial membrane potential / mitochondrial fusion / Bcl-2 family protein complex / protein targeting to mitochondrion / myeloid cell homeostasis / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / apoptotic mitochondrial changes / porin activity / thymocyte apoptotic process / hepatocyte apoptotic process / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / pore complex / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / vagina development / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / B cell homeostasis / positive regulation of proteolysis / regulation of T cell proliferation / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / blood vessel remodeling / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / signal transduction in response to DNA damage / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Pyroptosis / cellular response to unfolded protein / animal organ regeneration / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / supramolecular fiber organization / heat shock protein binding / intrinsic apoptotic signaling pathway / release of cytochrome c from mitochondria / regulation of mitochondrial membrane potential / epithelial cell proliferation / response to gamma radiation / establishment of localization in cell / apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein-containing complex assembly / : / response to hydrogen peroxide / cellular response to mechanical stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular response to UV / protein-folding chaperone binding / channel activity / protein-containing complex assembly / neuron apoptotic process / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / transmembrane transporter binding / regulation of cell cycle / positive regulation of apoptotic process / protein heterodimerization activity / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / metal ion binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
BH3-interacting domain death agonist / BH3 interacting domain (BID) / Blc2-like / Apoptosis Regulator Bcl-x / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH3 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH3 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. ...BH3-interacting domain death agonist / BH3 interacting domain (BID) / Blc2-like / Apoptosis Regulator Bcl-x / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH3 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH3 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH1 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH1 motif signature. / Apoptosis regulator, Bcl-2, BH2 motif, conserved site / Apoptosis regulator, Bcl-2 family BH2 motif signature. / Bcl-2 family / BCL (B-Cell lymphoma); contains BH1, BH2 regions / Bcl2-like / Bcl-2, Bcl-2 homology region 1-3 / Apoptosis regulator proteins, Bcl-2 family / BCL2-like apoptosis inhibitors family profile. / Bcl-2-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / BH3-interacting domain death agonist / Bcl-2 homologous antagonist/killer
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Singh, G. / Aggarwal, A. / Moldoveanu, T.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis of BAK activation in mitochondrial apoptosis initiation.
著者: Singh, G. / Guibao, C.D. / Seetharaman, J. / Aggarwal, A. / Grace, C.R. / McNamara, D.E. / Vaithiyalingam, S. / Waddell, M.B. / Moldoveanu, T.
履歴
登録2021年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bcl-2 homologous antagonist/killer
B: BH3-interacting domain death agonist p15
C: Bcl-2 homologous antagonist/killer
D: BH3-interacting domain death agonist p15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1345
ポリマ－43,0704
非ポリマー641
水5,477304
1
A: Bcl-2 homologous antagonist/killer
B: BH3-interacting domain death agonist p15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5993
ポリマ－21,5352
非ポリマー641
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area8780 Å2
手法PISA
2
C: Bcl-2 homologous antagonist/killer
D: BH3-interacting domain death agonist p15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5352
ポリマ－21,5352
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area8580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.190, 83.176, 110.030
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 22 through 49 or (resid 55...
21(chain C and (resid 22 through 62 or (resid 66...
12(chain B and (resid 81 through 103 or (resid 104...
22chain D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 22 through 49 or (resid 55...A22 - 49
121(chain A and (resid 22 through 49 or (resid 55...A55 - 56
131(chain A and (resid 22 through 49 or (resid 55...A21 - 185
141(chain A and (resid 22 through 49 or (resid 55...A21 - 185
151(chain A and (resid 22 through 49 or (resid 55...A21 - 185
161(chain A and (resid 22 through 49 or (resid 55...A120
171(chain A and (resid 22 through 49 or (resid 55...A120
181(chain A and (resid 22 through 49 or (resid 55...A21 - 185
191(chain A and (resid 22 through 49 or (resid 55...A21 - 185
1101(chain A and (resid 22 through 49 or (resid 55...A21 - 185
1111(chain A and (resid 22 through 49 or (resid 55...A21 - 185
211(chain C and (resid 22 through 62 or (resid 66...C22 - 62
221(chain C and (resid 22 through 62 or (resid 66...C66 - 68
231(chain C and (resid 22 through 62 or (resid 66...C21 - 185
241(chain C and (resid 22 through 62 or (resid 66...C21 - 185
251(chain C and (resid 22 through 62 or (resid 66...C21 - 185
261(chain C and (resid 22 through 62 or (resid 66...C21 - 185
112(chain B and (resid 81 through 103 or (resid 104...B0
212chain DD81 - 104

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Bcl-2 homologous antagonist/killer / Apoptosis regulator BAK / Bcl-2-like protein 7 / Bcl2-L-7


分子量: 18698.918 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BAK1, BAK, BCL2L7, CDN1 / プラスミド: pNIC28Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): T7 placI/Y / 参照: UniProt: Q16611
#2: タンパク質・ペプチド BH3-interacting domain death agonist p15 / p15 BID


分子量: 2836.194 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P55957
#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.2 % / Mosaicity: 0.299 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5 / 詳細: 15% PEG 4000 0.2 M NaCl 0.1 MES 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 39200 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rpim(I) all: 0.016 / Rrim(I) all: 0.041 / Χ2: 0.915 / Net I/σ(I): 14.3 / Num. measured all: 222410
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.85-1.884.20.86316980.6750.4370.9730.75785.2
1.88-1.924.60.82818510.6960.4040.9270.85392.3
1.92-1.9550.77618800.6980.3650.8620.86694.2
1.95-1.995.40.59319720.8480.2740.6560.83598.4
1.99-2.045.70.47319490.9080.2120.520.83897.2
2.04-2.085.70.37819740.9330.1720.4170.88198.8
2.08-2.145.60.28219490.9460.130.3120.8897.4
2.14-2.195.30.21218710.9640.0990.2360.87892.7
2.19-2.265.90.20319550.9670.090.2231.06797.8
2.26-2.336.20.16119640.9840.0690.1760.93398.4
2.33-2.416.30.1320130.9860.0550.1410.87898.7
2.41-2.516.20.10219960.9910.0440.1110.89699.8
2.51-2.636.10.07820010.9940.0330.0850.91498.8
2.63-2.765.90.05820030.9960.0250.0630.87799
2.76-2.945.70.04420120.9960.0190.0480.90399.1
2.94-3.165.40.03318750.9970.0150.0370.95191.5
3.16-3.486.10.02820310.9980.0120.0311.05998.7
3.48-3.996.20.02320550.9980.010.0251.10799.8
3.99-5.0260.01920900.9990.0080.0210.97599.4
5.02-505.60.01620610.9990.0070.0180.79493

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3546精密化
HKL-20001.11.1_2575データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHENIX位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2vwz

2vwz


解像度: 1.85→37.078 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2051 1811 5.08 %
Rwork0.1697 33859 -
obs0.1715 35670 88.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 78.42 Å2 / Biso mean: 24.5196 Å2 / Biso min: 6.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→37.078 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2900 0 1 304 3205
Biso mean--17.35 34.15 -
残基数----366
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A930X-RAY DIFFRACTION8.656TORSIONAL
12C930X-RAY DIFFRACTION8.656TORSIONAL
21B144X-RAY DIFFRACTION8.656TORSIONAL
22D144X-RAY DIFFRACTION8.656TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.85-1.90010.3361650.3069148651
1.9001-1.9560.2665910.2598183963
1.956-2.01910.26411230.2115224278
2.0191-2.09130.23111480.1953259190
2.0913-2.1750.20711430.1727260991
2.175-2.2740.22571460.1718280296
2.274-2.39380.20381670.1639286099
2.3938-2.54380.21341700.1675285899
2.5438-2.74010.21561570.166288799
2.7401-3.01580.21351580.162290899
3.0158-3.45190.20271260.1646281694
3.4519-4.34790.16061630.14612975100
4.3479-37.0780.19581540.1667298695
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.42280.8293-0.09870.8291-0.00521.6147-0.12920.1998-0.1648-0.43010.08030.06770.3777-0.19-0.01530.3038-0.06560.02950.16680.0160.116210.392141.924553.9402
20.9470.59610.69631.11550.32590.754-0.03660.1112-0.1631-0.25230.0726-0.14530.04640.26811.08050.1390.03640.02890.16190.03330.13918.641943.780763.1806
30.4775-0.1163-0.06910.58750.00940.927-0.02070.05430.0467-0.1470.03010.0572-0.0202-0.0478-0.11280.09410.0001-0.00450.09780.06160.07299.967349.170262.4943
41.1911-0.12060.3320.99510.20170.9384-0.0216-0.15030.0735-0.01640.0104-0.1472-0.09850.0233-0.09420.0602-0.0376-0.01240.1450.02850.124220.776753.461966.4133
50.7356-0.60330.33650.79060.29681.2624-0.0151-0.19050.15680.1998-0.01030.03580.09520.1526-0.20460.1833-0.0060.03260.1297-0.06270.116343.635463.159987.0324
63.91630.21820.53231.62770.70580.87460.0451-0.3412-0.11670.4918-0.04920.10560.2561-0.00180.08080.27110.00940.03110.1681-0.07570.139540.108662.425592.2884
70.07640.0347-0.13420.0158-0.0610.2359-0.0693-0.47220.01850.22810.11950.15040.0462-0.14960.01220.1709-0.01430.00120.2639-0.01970.337429.533150.344880.4454
82.04780.5013-0.18281.27861.09411.7119-0.0376-0.0754-0.05960.08320.04130.00630.06940.0844-0.00160.07330.0077-0.00830.0867-0.00870.084743.296356.481778.9301
91.31650.01060.17240.8109-0.26950.6034-0.1401-0.09010.2428-0.05750.0294-0.0262-0.1505-0.1086-0.11380.10120.0064-0.07560.1797-0.01550.229332.323357.355272.8908
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 21 through 69 )A21 - 69
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 70 through 106 )A70 - 106
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 107 through 185 )A107 - 185
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 80 through 104 )B80 - 104
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 21 through 47 )C21 - 47
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 48 through 82 )C48 - 82
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 83 through 100 )C83 - 100
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 101 through 185 )C101 - 185
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 81 through 104 )D81 - 104

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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