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- PDB-7m59: Crystal structure of N2, a member of 4-oxalocrotonate tautomerase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7m59
タイトルCrystal structure of N2, a member of 4-oxalocrotonate tautomerase (4-OT) family
要素Tautomerase domain-containing protein
キーワードISOMERASE
機能・相同性4-oxalocrotonate tautomerase / Tautomerase enzyme / : / Tautomerase/MIF superfamily / isomerase activity / Tautomerase domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Gammaproteobacteria bacterium SG8_31 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Medellin, B.P. / Moreno, R.Y. / Zhang, Y.J.
資金援助4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM-129331
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM-104896
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM125882
Robert A. Welch FoundationF-1778
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2021
タイトル: Kinetic and Structural Analysis of Two Linkers in the Tautomerase Superfamily: Analysis and Implications.
著者: Baas, B.J. / Medellin, B.P. / LeVieux, J.A. / Erwin, K. / Lancaster, E.B. / Johnson Jr., W.H. / Kaoud, T.S. / Moreno, R.Y. / de Ruijter, M. / Babbitt, P.C. / Zhang, Y.J. / Whitman, C.P.
履歴
登録2021年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tautomerase domain-containing protein
B: Tautomerase domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0502
ポリマ－14,0502
非ポリマー00
水1,63991
1
A: Tautomerase domain-containing protein
B: Tautomerase domain-containing protein

A: Tautomerase domain-containing protein
B: Tautomerase domain-containing protein

A: Tautomerase domain-containing protein
B: Tautomerase domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1506
ポリマ－42,1506
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area14180 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area14570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.839, 78.839, 182.952
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-137-

HOH

21A-147-

HOH

31B-131-

HOH

41B-142-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tautomerase domain-containing protein


分子量: 7024.948 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Gammaproteobacteria bacterium SG8_31 (バクテリア)
遺伝子: AMJ59_12120
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0S8FF56
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.41 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 40% 2-methyl-2,4-pentanediol, 4% PEG 8000, 1% sodium cacodylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→50 Å / Num. obs: 26628 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 23.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.06 / Χ2: 1.174 / Net I/σ(I): 11.7 / Num. measured all: 289310
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.65-1.685.30.61612700.7670.290.6830.56897
1.68-1.716.10.52912930.8350.2290.5780.59398.2
1.71-1.7470.48412910.8550.1950.5230.60999.1
1.74-1.7880.41513310.9120.1550.4430.64699.8
1.78-1.829.80.35513150.9580.1190.3750.681100
1.82-1.8611.40.28713380.9770.0890.30.707100
1.86-1.912.30.21813100.9880.0650.2280.784100
1.9-1.9612.30.17113210.9920.0510.1790.837100
1.96-2.0112.30.15413230.9920.0460.1610.869100
2.01-2.0812.30.12613170.9950.0370.1320.912100
2.08-2.1512.30.10413190.9970.0310.1081.011100
2.15-2.2412.30.08713640.9970.0260.0911.034100
2.24-2.3412.30.07512980.9980.0220.0781.087100
2.34-2.4612.30.06513510.9980.0190.0681.145100
2.46-2.6212.30.05713440.9990.0170.0591.201100
2.62-2.8212.20.05213430.9990.0160.0541.195100
2.82-3.1112.20.05513310.9980.0160.0571.808100
3.11-3.5511.60.05713610.9980.0180.062.798100
3.55-4.4811.40.05213720.9980.0160.0552.887100
4.48-5011.30.02814360.9990.0090.0290.90699.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RY0

3ry0


解像度: 1.65→38 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 18.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1869 2018 7.58 %
Rwork0.1752 24608 -
obs0.1761 26626 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 62.35 Å2 / Biso mean: 26.1264 Å2 / Biso min: 10.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.65→38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数984 0 0 91 1075
Biso mean---34.36 -
残基数----128
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061002
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7321358
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052154
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004178
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.661608
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.65-1.69110.28231350.2484167996
1.6911-1.73680.24311400.2249169899
1.7368-1.78790.21941510.21941729100
1.7879-1.84560.21991440.18931758100
1.8456-1.91150.19931390.17771735100
1.9115-1.98810.20141540.17911753100
1.9881-2.07860.22731320.18311756100
2.0786-2.18810.19521480.18731750100
2.1881-2.32520.21151410.17761768100
2.3252-2.50470.1891450.17341756100
2.5047-2.75670.19921480.16961762100
2.7567-3.15540.17681430.17081791100
3.1554-3.97480.17871450.17031799100
3.9748-380.15651530.15651874100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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