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- PDB-7m1r: Crystal structure of a 6-phospho-beta-galactosidase from Bacillus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7m1r
タイトルCrystal structure of a 6-phospho-beta-galactosidase from Bacillus licheniformis
要素6-phospho-beta-galactosidase
キーワードHYDROLASE / 6-phospho-beta-galactosidase / GH1 / bacillus licheniformis
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase / cellulase activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase family 1, active site / Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus licheniformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Liberato, M.V. / Popov, A. / Polikarpov, I.
資金援助 ブラジル, 3件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2015/13684-0 ブラジル
Brazilian National Council for Scientific and Technological Development (CNPq)423693/2016-6 ブラジル
Brazilian National Council for Scientific and Technological Development (CNPq)303988/2016-9 ブラジル
引用ジャーナル: J.Chem.Inf.Model. / 年: 2021
タイトル: Differences in Gluco and Galacto Substrate-Binding Interactions in a Dual 6P beta-Glucosidase/6P beta-Galactosidase Glycoside Hydrolase 1 Enzyme from Bacillus licheniformis .
著者: Veldman, W. / Liberato, M.V. / Souza, V.P. / Almeida, V.M. / Marana, S.R. / Tastan Bishop, O. / Polikarpov, I.
履歴
登録2021年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 6-phospho-beta-galactosidase
B: 6-phospho-beta-galactosidase
C: 6-phospho-beta-galactosidase
D: 6-phospho-beta-galactosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,10214
ポリマ－222,4814
非ポリマー62110
水28,3561574
1
A: 6-phospho-beta-galactosidase
ヘテロ分子

D: 6-phospho-beta-galactosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,4896
ポリマ－111,2412
非ポリマー2484
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,y+1/2,-z1
Buried area3870 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area31600 Å2
手法PISA
2
B: 6-phospho-beta-galactosidase
ヘテロ分子

C: 6-phospho-beta-galactosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,6138
ポリマ－111,2412
非ポリマー3726
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area4460 Å2
ΔGint11 kcal/mol
Surface area32610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.988, 71.380, 169.290
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.940, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Authors stated the biological assembly is unknown

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要素

#1: タンパク質
6-phospho-beta-galactosidase / Cellulase


分子量: 55620.262 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus licheniformis (バクテリア)
遺伝子: bglC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A3G1GM07, cellulase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1574 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.86 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 15% PEG4000, 0.2 M sodium acetate, and 0.1 M Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9765 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→98.17 Å / Num. obs: 155511 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 24.66 Å2 / CC1/2: 0.928 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.069 / Rrim(I) all: 0.115 / Net I/σ(I): 6.6 / Num. measured all: 368584 / Scaling rejects: 92
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.98-2.012.50.3751901277090.80.2720.4662.695.6
10.82-98.172.60.097265310400.6980.0790.12612.495.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4.16 Å78.27 Å
Translation4.16 Å78.27 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PHENIX1.19.2精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
iMOSFLM7.3.0データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZEN

4zen


解像度: 1.98→65.59 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1884 7915 5.09 %
Rwork0.1552 147531 -
obs0.1569 155446 94.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 94.51 Å2 / Biso mean: 34.0369 Å2 / Biso min: 10.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.98→65.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15200 0 40 1574 16814
Biso mean--31.39 39.1 -
残基数----1896
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.98-20.24732720.21314925519795
2-2.020.2412770.19454900517795
2.02-2.050.23512850.19044973525895
2.05-2.070.22262550.18954855511095
2.07-2.10.24642660.18794960522695
2.1-2.130.23562610.17824905516695
2.13-2.160.22172810.17674885516695
2.16-2.190.22682320.17444909514194
2.19-2.220.21032600.174859511994
2.22-2.260.24192720.16784720499292
2.26-2.30.2182620.1664879514194
2.3-2.340.19242640.1574922518696
2.34-2.390.20152610.15485013527495
2.39-2.440.2152480.1584958520696
2.44-2.490.18822550.15334957521295
2.49-2.550.21572660.15534916518295
2.55-2.610.21122790.1564883516294
2.61-2.680.19872760.1534826510293
2.68-2.760.19872230.15654841506492
2.76-2.850.19812480.15274965521395
2.85-2.950.20662700.15764970524096
2.95-3.070.18462500.15264991524195
3.07-3.210.17732620.15554949521195
3.21-3.380.19162400.16284991523195
3.38-3.590.16912650.14894856512193
3.59-3.870.16882780.14394968524695
3.87-4.250.1542420.12815010525295
4.25-4.870.14452920.12464922521495
4.87-6.130.16292870.14624867515492
6.14-65.590.18542860.17094956524291
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9078-0.0092-0.01280.999-0.05630.8827-0.0572-0.0957-0.1390.20180.02520.21990.055-0.06670.01530.2108-0.00060.03360.12180.03670.2661-40.416641.5795-36.8429
21.54310.173-0.1490.7407-0.10040.62140.0460.21650.0275-0.0539-0.00090.075-0.0571-0.0297-0.03290.13190.0075-0.01180.12480.00740.1127-19.02229.6674-64.2687
31.3853-0.1820.15680.9389-0.10630.79970.05870.18030.08460.0228-0.12-0.1694-0.03620.25250.03740.138-0.0418-0.00070.25970.04960.1358-72.68997.5135-65.0218
41.16350.25440.18890.9337-0.01041.1946-0.06010.35660.0846-0.3522-0.0770.1202-0.0268-0.21060.11740.62710.02650.10420.4757-0.11440.3953-706.5736-8.3387
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 4 through 478)A4 - 478
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 2 through 502)B2 - 502
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 6 through 477)C6 - 477
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 6 through 477)D6 - 477

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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