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- PDB-7lxe: ENAH EVH1 domain bound to peptide from ABI1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lxe
タイトルENAH EVH1 domain bound to peptide from ABI1
要素Protein enabled homolog,Abl interactor 1
キーワードPROTEIN BINDING / Complex / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine kinase activator activity / actin polymerization or depolymerization / filopodium / cell junction / lamellipodium / cytoskeleton
類似検索 - 分子機能
Abl interactor 1 / Abl Interactor 1, SH3 domain / Abl-interactor, homeo-domain homologous domain / ABI family / Abl-interactor HHR / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. ...Abl interactor 1 / Abl Interactor 1, SH3 domain / Abl-interactor, homeo-domain homologous domain / ABI family / Abl-interactor HHR / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein enabled homolog / Abl interactor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Keating, A.E. / Grant, R.A. / Hwang, T.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM129007 米国
引用ジャーナル: Elife / : 2022
タイトル: Native proline-rich motifs exploit sequence context to target actin-remodeling Ena/VASP protein ENAH.
著者: Hwang, T. / Parker, S.S. / Hill, S.M. / Grant, R.A. / Ilunga, M.W. / Sivaraman, V. / Mouneimne, G. / Keating, A.E.
履歴
登録2021年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein enabled homolog,Abl interactor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1741
ポリマ-17,1741
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.067, 77.485, 66.167
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Protein enabled homolog,Abl interactor 1 / Abl-interactor 1 variant 21


分子量: 17173.947 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ENAH, ABI1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A075B6E5, UniProt: B6VEX4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.21 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Sodium Acetate pH 4.5, 2.9 M Sodium Chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→66.17 Å / Num. obs: 12109 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 13 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.066 / Net I/σ(I): 15.7 / Num. measured all: 157720
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.88-1.9212.52.72694667570.7020.7882.8410.996.6
9-66.1710.60.03914911410.9990.0120.0452.599.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
Aimless0.5.32データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EVH
解像度: 1.88→45.42 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 45.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2761 1196 10.01 %
Rwork0.2448 10752 -
obs0.2479 11948 98.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 180.07 Å2 / Biso mean: 83.2689 Å2 / Biso min: 51.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.88→45.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数942 0 0 0 942
残基数----122
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.88-1.950.70561260.58531123124995
1.95-2.040.47081320.47031185131799
2.04-2.150.39631310.41681185131699
2.15-2.280.41281310.36181179131098
2.28-2.460.34851310.28111169130099
2.46-2.710.32931330.27761195132899
2.71-3.10.31171340.29411202133699
3.1-3.90.28631340.24221221135599
3.9-45.420.20121440.187312931437100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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