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- PDB-7lv6: The structure of MalL mutant enzyme S536R from Bacillus subtilis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lv6
タイトルThe structure of MalL mutant enzyme S536R from Bacillus subtilis
要素Oligo-1,6-glucosidase 1
キーワードHYDROLASE / TIM barrel / glycoside hydrolase / enzyme design / Rosetta
機能・相同性
機能・相同性情報


oligo-1,6-glucosidase / oligo-1,6-glucosidase activity / alpha-amylase activity / oligosaccharide catabolic process / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Maltogenic Amylase, C-terminal / Maltogenic Amylase, C-terminal domain / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Oligo-1,6-glucosidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Hamill, C.J. / Prentice, E.J. / Bahl, C.D. / Truebridge, I.S. / Arcus, V.L.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Marsden Fund16-UOW-027 ニュージーランド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Urea binding to guide rational design of mutations that influence enzyme dynamics
著者: Hamill, C.J. / Arcus, V.L. / Prentice, E.J. / Bahl, C. / Truebridge, I.
履歴
登録2021年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Oligo-1,6-glucosidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5604
ポリマ－69,3061
非ポリマー2543
水14,142785
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area730 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area21000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.749, 100.999, 61.749
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.060, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Oligo-1,6-glucosidase 1 / Dextrin 6-alpha-D-glucanohydrolase / Oligosaccharide alpha-1 / 6-glucosidase 1 / Sucrase-isomaltase ...Dextrin 6-alpha-D-glucanohydrolase / Oligosaccharide alpha-1 / 6-glucosidase 1 / Sucrase-isomaltase 1 / Isomaltase 1


分子量: 69305.555 Da / 分子数: 1 / 変異: S536R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: malL, yvdL, BSU34560 / プラスミド: pPROEX-Htb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a / 参照: UniProt: O06994, oligo-1,6-glucosidase
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 785 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.95 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M Tris, pH 8.0, 0.2 M ammonium acetate, 18% w/v PEG10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.953735 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953735 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→44.85 Å / Num. obs: 208774 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 10.9 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.112 / Net I/σ(I): 12.7 / Num. measured all: 2270037 / Scaling rejects: 1914
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 解像度: 1.1→1.12 Å

冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
6.90.54895090.8840.2210.59287.1
12.50.07813720.9970.0240.08198.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.36
最高解像度最低解像度
Rotation23.06 Å2 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSVERSION Nov 1, 2016 BUILT=20161205データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
MOLREP11.6.04位相決定
REFMAC5.8.0238精密化
PHENIX1.18.2精密化
Coot0.8.9.2モデル構築
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4M56

4m56


解像度: 1.1→33.54 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 12.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1451 10435 5 %
Rwork0.1255 198289 -
obs0.1265 208724 94.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 69.07 Å2 / Biso mean: 16.1338 Å2 / Biso min: 7.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.1→33.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4611 0 30 785 5426
Biso mean--10.96 29.24 -
残基数----559
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.1-1.110.2412970.2059602786
1.11-1.130.17783200.1697627690
1.13-1.140.18493210.1618637991
1.14-1.150.17073380.1504634691
1.15-1.170.16333190.1455644391
1.17-1.190.15393700.1406639491
1.19-1.20.14683270.1322643092
1.2-1.220.16333200.1334654592
1.22-1.240.16273340.1294640392
1.24-1.260.15733440.128649192
1.26-1.280.14933140.1277656493
1.28-1.30.1513460.1212654393
1.3-1.330.15223700.1212647593
1.33-1.360.14413400.1188660394
1.36-1.390.15563660.1191657694
1.39-1.420.15723300.118659294
1.42-1.450.14233310.1128665095
1.45-1.490.1274020.1091661695
1.49-1.540.1293810.1076667295
1.54-1.590.13073550.108668295
1.59-1.640.13723580.107669296
1.64-1.710.13714060.1106670496
1.71-1.790.13883590.1151677096
1.79-1.880.12843560.1201684497
1.88-20.1433730.1255679497
2-2.150.13593320.1225689897
2.15-2.370.13243590.1215688998
2.37-2.710.14543850.1295688798
2.71-3.420.1593560.1346698599
3.42-33.540.14263260.1271711999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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