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万見
- PDB-7luo: N-terminus of Skp2 bound to Cyclin A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7luo
タイトルN-terminus of Skp2 bound to Cyclin A
要素
  • S-phase kinase-associated protein 2,Cyclin-A2
  • Skp2 Motif 1 uncharacterized fragment 1
  • Skp2 Motif 1 uncharacterized fragment 2
キーワードCELL CYCLE / Complex / Cyclin / Ligase / Fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein polyubiquitination / : / cyclin A2-CDK1 complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / cellular response to luteinizing hormone stimulus / cell cycle G1/S phase transition / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus ...positive regulation of protein polyubiquitination / : / cyclin A2-CDK1 complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / cellular response to luteinizing hormone stimulus / cell cycle G1/S phase transition / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / response to glucagon / cellular response to cocaine / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / SCF ubiquitin ligase complex / positive regulation of DNA biosynthetic process / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / cochlea development / cyclin A2-CDK2 complex / G2 Phase / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / microtubule organizing center / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / regulation of DNA replication / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / protein K63-linked ubiquitination / animal organ regeneration / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / protein K48-linked ubiquitination / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / Regulation of BACH1 activity / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / cellular response to estradiol stimulus / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / G1/S transition of mitotic cell cycle / Orc1 removal from chromatin / positive regulation of fibroblast proliferation / Regulation of RUNX2 expression and activity / G2/M transition of mitotic cell cycle / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of TP53 Degradation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of apoptotic process / cellular response to hypoxia / defense response to virus / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Ras protein signal transduction / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / protein domain specific binding / innate immune response / cell division / DNA-templated transcription / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / F-box-like / Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / F-box domain / : ...Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / F-box-like / Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / F-box domain / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-A2 / S-phase kinase-associated protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.17 Å
データ登録者Kelso, S. / Ceccarelli, D.F. / Sicheri, F.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FDN-143277 カナダ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Bipartite binding of the N terminus of Skp2 to cyclin A.
著者: Kelso, S. / Orlicky, S. / Beenstock, J. / Ceccarelli, D.F. / Kurinov, I. / Gish, G. / Sicheri, F.
履歴
登録2021年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年9月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-phase kinase-associated protein 2,Cyclin-A2
B: Skp2 Motif 1 uncharacterized fragment 1
C: S-phase kinase-associated protein 2,Cyclin-A2
D: Skp2 Motif 1 uncharacterized fragment 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,1834
ポリマ－77,1834
非ポリマー00
水00
1
A: S-phase kinase-associated protein 2,Cyclin-A2
B: Skp2 Motif 1 uncharacterized fragment 1

A: S-phase kinase-associated protein 2,Cyclin-A2
B: Skp2 Motif 1 uncharacterized fragment 1

A: S-phase kinase-associated protein 2,Cyclin-A2
B: Skp2 Motif 1 uncharacterized fragment 1

A: S-phase kinase-associated protein 2,Cyclin-A2
B: Skp2 Motif 1 uncharacterized fragment 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,5378
ポリマ－154,5378
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
Buried area10120 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area44120 Å2
手法PISA
2
C: S-phase kinase-associated protein 2,Cyclin-A2
D: Skp2 Motif 1 uncharacterized fragment 2

C: S-phase kinase-associated protein 2,Cyclin-A2
D: Skp2 Motif 1 uncharacterized fragment 2

C: S-phase kinase-associated protein 2,Cyclin-A2
D: Skp2 Motif 1 uncharacterized fragment 2

C: S-phase kinase-associated protein 2,Cyclin-A2
D: Skp2 Motif 1 uncharacterized fragment 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,1978
ポリマ－154,1978
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
Buried area9540 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area44620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.738, 109.738, 152.030
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 2078 through 4225 or (resid 4226...
21(chain C and (resid 2078 through 4193 or (resid 4194...
12(chain B and resid 1002 through 1008)
22chain D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASPASPTYRTYR(chain A and (resid 2078 through 4225 or (resid 4226...AA2078 - 422566 - 128
121LYSLYSLYSLYS(chain A and (resid 2078 through 4225 or (resid 4226...AA4226129
131ASPASPLEULEU(chain A and (resid 2078 through 4225 or (resid 4226...AA2078 - 443266 - 335
141ASPASPLEULEU(chain A and (resid 2078 through 4225 or (resid 4226...AA2078 - 443266 - 335
151ASPASPLEULEU(chain A and (resid 2078 through 4225 or (resid 4226...AA2078 - 443266 - 335
161ASPASPLEULEU(chain A and (resid 2078 through 4225 or (resid 4226...AA2078 - 443266 - 335
171ASPASPLEULEU(chain A and (resid 2078 through 4225 or (resid 4226...AA2078 - 443266 - 335
181ASPASPLEULEU(chain A and (resid 2078 through 4225 or (resid 4226...AA2078 - 443266 - 335
211ASPASPCYSCYS(chain C and (resid 2078 through 4193 or (resid 4194...CC2078 - 419366 - 96
221LYSLYSLYSLYS(chain C and (resid 2078 through 4193 or (resid 4194...CC419497
231ASPASPLEULEU(chain C and (resid 2078 through 4193 or (resid 4194...CC2078 - 443266 - 335
241ASPASPLEULEU(chain C and (resid 2078 through 4193 or (resid 4194...CC2078 - 443266 - 335
251ASPASPLEULEU(chain C and (resid 2078 through 4193 or (resid 4194...CC2078 - 443266 - 335
261ASPASPLEULEU(chain C and (resid 2078 through 4193 or (resid 4194...CC2078 - 443266 - 335
112UNKUNKUNKUNK(chain B and resid 1002 through 1008)BB1002 - 10082 - 8
212UNKUNKUNKUNKchain DDD1002 - 10081 - 7

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 S-phase kinase-associated protein 2,Cyclin-A2 / Cyclin-A/CDK2-associated protein p45 / F-box protein Skp2 / F-box/LRR-repeat protein 1 / p45skp2 / ...Cyclin-A/CDK2-associated protein p45 / F-box protein Skp2 / F-box/LRR-repeat protein 1 / p45skp2 / Cyclin-A / Cyclin A


分子量: 37935.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Chimeric fusion protein of Skp2 17-84-GSG-cyclin A 173-432.,Chimeric fusion protein of Skp2 17-84-GSG-cyclin A 173-432.,Chimeric fusion protein of Skp2 17-84-GSG-cyclin A 173-432.,Chimeric ...詳細: Chimeric fusion protein of Skp2 17-84-GSG-cyclin A 173-432.,Chimeric fusion protein of Skp2 17-84-GSG-cyclin A 173-432.,Chimeric fusion protein of Skp2 17-84-GSG-cyclin A 173-432.,Chimeric fusion protein of Skp2 17-84-GSG-cyclin A 173-432.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SKP2, FBXL1, CCNA2, CCN1, CCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13309, UniProt: P20248
#2: タンパク質・ペプチド Skp2 Motif 1 uncharacterized fragment 1


分子量: 698.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 8 amino acids from the N-terminus of Skp2, amino acid sequence unknown
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質・ペプチド Skp2 Motif 1 uncharacterized fragment 2


分子量: 613.749 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 8 amino acids from the N-terminus of Skp2, amino acid sequence unknown
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2 / 詳細: 1.7 M Sodium-potassium phosphate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.17→109.74 Å / Num. obs: 16322 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 8.8 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.203 / Rpim(I) all: 0.073 / Rrim(I) all: 0.217 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 142882
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3.17-3.399.11.6312642829090.4390.5811.7371.4100
8.97-109.747.60.03662038170.9990.0140.03942.498.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17精密化
XDSJun 1, 2017データ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FIN

1fin


解像度: 3.17→88.98 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2772 809 4.97 %
Rwork0.2335 15459 -
obs0.2357 16268 99.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 166.07 Å2 / Biso mean: 79.6226 Å2 / Biso min: 36.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.17→88.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4106 0 0 0 4106
残基数----549
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2374X-RAY DIFFRACTION2.617TORSIONAL
12C2374X-RAY DIFFRACTION2.617TORSIONAL
21B12X-RAY DIFFRACTION2.617TORSIONAL
22D12X-RAY DIFFRACTION2.617TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.17-3.370.39391330.34462497263099
3.37-3.630.37371260.281525372663100
3.63-3.990.28831320.231325552687100
3.99-4.570.28711470.208525622709100
4.57-5.760.23431340.21382588272299
5.76-88.980.24131370.22322720285798
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 41.5366 Å / Origin y: -20.0752 Å / Origin z: 38.0482 Å
111213212223313233
T0.4875 Å2-0.0281 Å2-0.0002 Å2-0.3933 Å20.0155 Å2--0.4556 Å2
L0.2862 °20.0258 °20.0237 °2-0.0456 °20.0653 °2--0.5108 °2
S-0.0296 Å °-0.0168 Å °-0.1298 Å °0.0344 Å °-0.0282 Å °0.0816 Å °0.1608 Å °-0.019 Å °0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2078 - 4432
2X-RAY DIFFRACTION1allB1001 - 1008
3X-RAY DIFFRACTION1allC2078 - 4432
4X-RAY DIFFRACTION1allD1002 - 1008

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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