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- PDB-7lgr: Streptococcus mutans Collagen binding Protein CNM - N2 Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lgr
タイトルStreptococcus mutans Collagen binding Protein CNM - N2 Domain
要素Collagen-binding adhesin
キーワードCELL ADHESION / Streptococcus mutans / CNM / C-terminal N2 Domain / Collagen binding
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen binding / cell adhesion / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Collagen binding domain / Collagen binding domain / Fibrogen-binding domain 1 / Adhesion domain superfamily / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen-binding adhesin
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus mutans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Schormann, N. / Deivanayagam, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)R01 DE29007 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Streptococcus mutans Collagen binding Protein CNM - Structural and Functional Analysis of the C-terminal N2 Domain
著者: Schormann, N. / Deivanayagam, C.
履歴
登録2021年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen-binding adhesin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7241
ポリマ－19,7241
非ポリマー00
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.553, 48.553, 106.424
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Collagen-binding adhesin


分子量: 19724.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus mutans (バクテリア)
遺伝子: cnm / プラスミド: pET-23d / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): OneShot / 参照: UniProt: B9A875
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: 1.5M ammonium sulfate, 100mM sodium acetate, pH 4.5 or 100mM citric acid, pH 3.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2017年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→42.05 Å / Num. obs: 19890 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 22.3 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.126 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 2.175 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 961 / CC1/2: 0.699 / Rpim(I) all: 0.699 / Rrim(I) all: 2.286 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
Aimless0.5.32データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2F6A

2f6a


解像度: 1.6→42.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 5.59 / SU ML: 0.086 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.12 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2272 1043 5.3 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs-18801 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 83.25 Å2 / Biso mean: 32.8 Å2 / Biso min: 18.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0.02 Å2-0 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→42.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1183 0 0 71 1254
Biso mean---40.25 -
残基数----151
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0191210
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021008
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3051.9121636
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84832354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0555149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.82125.94269
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.34315192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.918154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2172
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021397
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02247
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.05331210
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded13.41751187
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.657 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 88 -
Rwork0.386 1847 -
all-1935 -
obs--99.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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