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- PDB-7lga: PEG10 CA-like C-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lga
タイトルPEG10 CA-like C-terminal domain
要素Retrotransposon-derived protein PEG10
キーワードONCOPROTEIN / imprinted gene / domesticated Gag
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cell differentiation / apoptotic process / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF4939 / LDOC1-related / Domain of unknown function (DUF4939) / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase domain superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Retrotransposon-derived protein PEG10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Zurowska, K. / Pornillos, O. / Ganser-Pornillos, B.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01-AI129678 米国
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2022
タイトル: Structural evidence that MOAP1 and PEG10 are derived from retrovirus/retrotransposon Gag proteins.
著者: Zurowska, K. / Alam, A. / Ganser-Pornillos, B.K. / Pornillos, O.
履歴
登録2021年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Retrotransposon-derived protein PEG10
B: Retrotransposon-derived protein PEG10
D: Retrotransposon-derived protein PEG10
E: Retrotransposon-derived protein PEG10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8084
ポリマ－46,8084
非ポリマー00
水4,053225
1
A: Retrotransposon-derived protein PEG10
B: Retrotransposon-derived protein PEG10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4042
ポリマ－23,4042
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Retrotransposon-derived protein PEG10
E: Retrotransposon-derived protein PEG10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4042
ポリマ－23,4042
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.598, 70.289, 52.689
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.102, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質
Retrotransposon-derived protein PEG10 / Embryonal carcinoma differentiation-regulated protein / Mammalian retrotransposon-derived protein 2 ...Embryonal carcinoma differentiation-regulated protein / Mammalian retrotransposon-derived protein 2 / Myelin expression factor 3-like protein 1 / MEF3-like protein 1 / Paternally expressed gene 10 protein / Retrotransposon gag domain-containing protein 3 / Retrotransposon-derived gag-like polyprotein / Ty3/Gypsy-like protein


分子量: 11701.937 Da / 分子数: 4 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The first 9 amino acids (GHHHHHHGS) is a purification tag derived from the expression vector.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PEG10, EDR, KIAA1051, MAR2, MART2, MEF3L1, RGAG3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86TG7
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.5 25% (w/v) PEG 3,350 0.2 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 58024 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 17.19 Å2 / CC1/2: 0.992 / Net I/σ(I): 19.625
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / Num. unique obs: 1166 / CC1/2: 0.644

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18_3845精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.18_3845位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→41.89 Å / SU ML: 0.1885 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 21.4287
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2093 3441 7.12 %
Rwork0.1822 44867 -
obs0.1842 48308 83.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→41.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2727 0 0 225 2952
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00612774
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7633735
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041412
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0057494
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.62831053
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.930.34330.2964404X-RAY DIFFRACTION19.36
1.93-1.950.3108510.2564629X-RAY DIFFRACTION28.72
1.95-1.980.271670.2401848X-RAY DIFFRACTION40.03
1.98-2.010.2505850.21561077X-RAY DIFFRACTION50.79
2.01-2.050.3038980.22061289X-RAY DIFFRACTION59.66
2.05-2.080.23921040.1911446X-RAY DIFFRACTION66.67
2.08-2.120.19571330.18631574X-RAY DIFFRACTION74.57
2.12-2.160.20681240.18161699X-RAY DIFFRACTION80.03
2.16-2.20.24121460.18581867X-RAY DIFFRACTION85.12
2.2-2.250.27171550.19661930X-RAY DIFFRACTION91.13
2.25-2.30.23161660.19282054X-RAY DIFFRACTION95.69
2.3-2.360.25881540.18392147X-RAY DIFFRACTION98.97
2.36-2.430.23821630.19142105X-RAY DIFFRACTION99.82
2.43-2.50.22591570.18442190X-RAY DIFFRACTION100
2.5-2.580.24361610.17122162X-RAY DIFFRACTION99.96
2.58-2.670.18191600.16682104X-RAY DIFFRACTION100
2.67-2.780.20821620.1822169X-RAY DIFFRACTION100
2.78-2.90.22341650.1872164X-RAY DIFFRACTION100
2.9-3.060.22941690.19912127X-RAY DIFFRACTION100
3.06-3.250.23231700.19162166X-RAY DIFFRACTION100
3.25-3.50.21441660.18022138X-RAY DIFFRACTION100
3.5-3.850.17151600.16472119X-RAY DIFFRACTION100
3.85-4.410.16981700.15252179X-RAY DIFFRACTION100
4.41-5.550.16251620.16372132X-RAY DIFFRACTION100
5.55-41.890.19071600.20232148X-RAY DIFFRACTION99.53

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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