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- PDB-7lec: HIV-1 Protease WT (NL4-3) in Complex with PU3 (LR3-69) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lec
タイトルHIV-1 Protease WT (NL4-3) in Complex with PU3 (LR3-69)
要素Protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HIV / NL4-3 PROTEASE / PROTEASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-XVP / Protease
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Lockbaum, G.J. / Rusere, L.N. / Henes, M. / Kosovrasti, K. / Lee, S.K. / Spielvogel, E. / Nalivaika, E.A. / Swanstrom, R. / KurtYilmaz, N. / Schiffer, C.A. / Ali, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P01-GM109767 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: HIV-1 Protease Inhibitors with a P1 Phosphonate Modification Maintain Potency against Drug Resistant Variants by Increased van der Waals Contacts with Flaps Residues
著者: Lockbaum, G.J. / Rusere, L.N. / Henes, M. / Kosovrasti, K. / Lee, S.K. / Spielvogel, E. / Nalivaika, E.A. / Swanstrom, R. / KurtYilmaz, N. / Schiffer, C.A. / Ali, A.
履歴
登録2021年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Protease
A: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5995
ポリマ－21,6642
非ポリマー9353
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4410 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area9270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.361, 58.591, 61.740
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 1 through 6 or (resid 7...
21(chain B and (resid 1 through 44 or (resid 45...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROTRPTRP(chain A and (resid 1 through 6 or (resid 7...AB1 - 61 - 6
12LYSLYSLYSLYS(chain A and (resid 1 through 6 or (resid 7...AB77
13PROPROPHEPHE(chain A and (resid 1 through 6 or (resid 7...AB1 - 991 - 99
14PROPROPHEPHE(chain A and (resid 1 through 6 or (resid 7...AB1 - 991 - 99
15PROPROPHEPHE(chain A and (resid 1 through 6 or (resid 7...AB1 - 991 - 99
21PROPROPROPRO(chain B and (resid 1 through 44 or (resid 45...BA1 - 441 - 44
22LYSLYSLYSLYS(chain B and (resid 1 through 44 or (resid 45...BA4545
23PROPROPHEPHE(chain B and (resid 1 through 44 or (resid 45...BA1 - 991 - 99

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要素

#1: タンパク質 Protease


分子量: 10831.833 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol / プラスミド: pXC35 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8ULI9
#2: 化合物 ChemComp-XVP / diethyl ({4-[(2S,3R)-2-[({[(3R,3aS,6aR)-hexahydrofuro[2,3-b]furan-3-yl]oxy}carbonyl)amino]-3-hydroxy-4-({[4-(hydroxymethyl)phenyl]sulfonyl}[(2S)-2-methylbutyl]amino)butyl]phenoxy}methyl)phosphonate


分子量: 742.814 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H51N2O12PS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 23-24% (w/v) Ammonium Sulfate, 0.1M Bis-Tris-Methane-HCl Buffer pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2018年4月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→23.72 Å / Num. obs: 14216 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 25.3
反射 シェル解像度: 1.94→1.97 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.397 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique obs: 686 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.15.2_3472精密化
Cootモデル構築
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6DGX

6dgx


解像度: 1.94→23.711 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2474 715 5.04 %
Rwork0.1992 13459 -
obs0.2016 14174 99.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 93.38 Å2 / Biso mean: 32.1392 Å2 / Biso min: 13.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.94→23.711 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1488 0 109 155 1752
Biso mean--36.35 36.88 -
残基数----198
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A596X-RAY DIFFRACTION7.179TORSIONAL
12B596X-RAY DIFFRACTION7.179TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.94-2.08950.28741380.2085259198
2.0895-2.29960.28431380.191264899
2.2996-2.6320.22331430.198266499
2.632-3.31460.25081430.2062718100
3.3146-23.7110.23621530.19662838100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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