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- PDB-7lcg: The mature Usutu SAAR-1776, Model A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lcg
タイトルThe mature Usutu SAAR-1776, Model A
要素
  • Envelope protein E
  • Membrane protein M
キーワードVIRUS / Flavivirus / envelope glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont entry into host cell / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B ...Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0SM / Chem-PC7 / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Usutu virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Khare, B. / Klose, T. / Fang, Q. / Kuhn, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI076331 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI095366 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Structure of Usutu virus SAAR-1776 displays fusion loop asymmetry.
著者: Baldeep Khare / Thomas Klose / Qianglin Fang / Michael G Rossmann / Richard J Kuhn /
要旨: Usutu virus (USUV) is an emerging arbovirus in Europe that has been increasingly identified in asymptomatic humans and donated blood samples and is a cause of increased incidents of neuroinvasive ...Usutu virus (USUV) is an emerging arbovirus in Europe that has been increasingly identified in asymptomatic humans and donated blood samples and is a cause of increased incidents of neuroinvasive human disease. Treatment or prevention options for USUV disease are currently nonexistent, the result of a lack of understanding of the fundamental elements of USUV pathogenesis. Here, we report two structures of the mature USUV virus, determined at a resolution of 2.4 Å, using single-particle cryogenic electron microscopy. Mature USUV is an icosahedral shell of 180 copies of envelope (E) and membrane (M) proteins arranged in the classic herringbone pattern. However, unlike previous reports of flavivirus structures, we observe virus subpopulations and differences in the fusion loop disulfide bond. Presence of a second, unique E glycosylation site could elucidate host interactions, contributing to the broad USUV tissue tropism. The structures provide a basis for exploring USUV interactions with glycosaminoglycans and lectins, the role of the RGD motif as a receptor, and the inability of West Nile virus therapeutic antibody E16 to neutralize the mature USUV strain SAAR-1776. Finally, we identify three lipid binding sites and predict key residues that likely participate in virus stability and flexibility during membrane fusion. Our findings provide a framework for the development of USUV therapeutics and expand the current knowledge base of flavivirus biology.
履歴
登録2021年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-23272
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23272
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope protein E
B: Membrane protein M
C: Envelope protein E
D: Membrane protein M
E: Envelope protein E
F: Membrane protein M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,10218
ポリマ－185,8736
非ポリマー5,23012
水00
1
A: Envelope protein E
B: Membrane protein M
C: Envelope protein E
D: Membrane protein M
E: Envelope protein E
F: Membrane protein M
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,466,1391080
ポリマ－11,152,354360
非ポリマー313,785720
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: Envelope protein E
B: Membrane protein M
C: Envelope protein E
D: Membrane protein M
E: Envelope protein E
F: Membrane protein M
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 956 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)955,51290
ポリマ－929,36330
非ポリマー26,14960
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: Envelope protein E
B: Membrane protein M
C: Envelope protein E
D: Membrane protein M
E: Envelope protein E
F: Membrane protein M
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.15 MDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,146,614108
ポリマ－1,115,23536
非ポリマー31,37872
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質 Envelope protein E


分子量: 53623.812 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 294-793 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Usutu virus (ウイルス) / 株: SAAR-1776 / 細胞株 (発現宿主): Vero / 発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: Q5WPU4
#2: タンパク質 Membrane protein M


分子量: 8333.710 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 219-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Usutu virus (ウイルス) / 株: SAAR-1776 / 細胞株 (発現宿主): Vero / 発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: A0A0H3U5P6
#3: 化合物 ChemComp-0SM / TRIMETHYL-[2-[[(2S,3S)-2-(OCTADECANOYLAMINO)-3-OXIDANYL-BUTOXY]-OXIDANYL-PHOSPHORYL]OXYETHYL]AZANIUM / N-OCTADECANOYL-D-ERYTHRO-SPHINGOSYLPHOSPHORYLCHOLINE


分子量: 537.733 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H58N2O6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PC7 / (7S)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-9-OXO-7-[(PALMITOYLOXY)METHYL]-3,5,8-TRIOXA-4-PHOSPHAHEXACOSAN-1-AMINIUM 4-OXIDE / PHOSPHATIDYLCHOLINE / 1-PALMITOYL-2-STEAROYL-PC


分子量: 763.100 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H85NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Usutu virus / タイプ: VIRUS / 詳細: Virus purified using Vero cells. / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Usutu virus (ウイルス) / 株: SAAR-1776
由来(組換発現)生物種: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 細胞: Vero cells
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Turdus merula
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20 mM Tris, 120 mM NaCl, 1 mM EDTA, pH 8.0
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTrisNH2C(CH2OH)31
2120 mMSodium chlorideNaCl1
31 mMEDTA(HO2CCH2)2NCH2CH2N(CH2CO2H)21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER
グリッドのタイプ: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 64000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2.08 sec. / 電子線照射量: 23.68 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3689
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19rc5_4047: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2Leginon画像取得
4CTFFINDCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10jspr初期オイラー角割当
11jspr最終オイラー角割当
12jspr分類
13jspr３次元再構成
14RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 2.42 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 101311 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 5WSN

5wsn

精密化最高解像度: 2.42 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00513315
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.62718060
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.3481843
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0472067
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052286

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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