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- PDB-7lc2: Crystal Structure of KRAS4b-Q61R (GMPPNP-bound) in complex with t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lc2
タイトルCrystal Structure of KRAS4b-Q61R (GMPPNP-bound) in complex with the RAS-binding domain (RBD) of SIN1
要素
  • GTPase KRas
  • Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
キーワードONCOPROTEIN / Hydrolase / KRAS / RAS / K-RAS / Small GTPase / GMPPNP / GppNHp MAPKAP1 / mTORC2 / SIN1 / RBD
機能・相同性
機能・相同性情報


TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of cellular response to oxidative stress / phosphatidic acid binding / negative regulation of Ras protein signal transduction / serine/threonine protein kinase complex / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation ...TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of cellular response to oxidative stress / phosphatidic acid binding / negative regulation of Ras protein signal transduction / serine/threonine protein kinase complex / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / type I pneumocyte differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / Rac protein signal transduction / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / positive regulation of Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / RUNX3 regulates p14-ARF / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / enzyme-substrate adaptor activity / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / cellular response to nutrient levels / glial cell proliferation / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / positive regulation of glial cell proliferation / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / homeostasis of number of cells within a tissue / Signaling by FGFR2 in disease / striated muscle cell differentiation / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cytoskeleton organization / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / substantia nigra development / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FGFR1 in disease / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / small monomeric GTPase / VEGFR2 mediated vascular permeability / FCERI mediated MAPK activation / RAF activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / visual learning / Signaling by ERBB2 KD Mutants / small GTPase binding / cytoplasmic side of plasma membrane / cellular response to insulin stimulus / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / Signaling by RAF1 mutants / Negative regulation of MAPK pathway
類似検索 - 分子機能
Sin1, N-terminal / Stress-activated map kinase interacting protein 1 (SIN1) / TORC2 component Sin1/Avo1 / SAPK-interacting protein 1, Pleckstrin-homology domain / Sin1, middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), Pleckstrin-homology / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases ...Sin1, N-terminal / Stress-activated map kinase interacting protein 1 (SIN1) / TORC2 component Sin1/Avo1 / SAPK-interacting protein 1, Pleckstrin-homology domain / Sin1, middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), Pleckstrin-homology / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase KRas / Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Dharmaiah, S. / Simanshu, D.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)HHSN261200800001E 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2021
タイトル: RAS interaction with Sin1 is dispensable for mTORC2 assembly and activity.
著者: Castel, P. / Dharmaiah, S. / Sale, M.J. / Messing, S. / Rizzuto, G. / Cuevas-Navarro, A. / Cheng, A. / Trnka, M.J. / Urisman, A. / Esposito, D. / Simanshu, D.K. / McCormick, F.
履歴
登録2021年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase KRas
B: GTPase KRas
D: Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
E: Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8328
ポリマ－58,7394
非ポリマー1,0934
水41423
1
A: GTPase KRas
E: Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9164
ポリマ－29,3702
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: GTPase KRas
D: Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9164
ポリマ－29,3702
非ポリマー5472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)150.000, 45.640, 91.780
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 119.520, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 GTPase KRas / K-Ras 2 / Ki-Ras / c-K-ras / c-Ki-ras


分子量: 19545.459 Da / 分子数: 2 / 変異: Q61R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRAS, KRAS2, RASK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01116, small monomeric GTPase
#2: タンパク質 Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1 / TORC2 subunit MAPKAP1 / Mitogen-activated protein kinase 2-associated protein 1 / Stress-activated ...TORC2 subunit MAPKAP1 / Mitogen-activated protein kinase 2-associated protein 1 / Stress-activated map kinase-interacting protein 1 / mSIN1


分子量: 9824.110 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPKAP1, MIP1, SIN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BPZ7
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 100mM MMT buffer (DL-malic acid, MES and Tris base in 1:2:2 ratio) pH 5, 25% PEG (polyethylene glycol) 1500

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→45.47 Å / Num. obs: 15142 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.635 % / Biso Wilson estimate: 74.424 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rrim(I) all: 0.111 / Χ2: 0.877 / Net I/σ(I): 11.57 / Num. measured all: 100465
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.7-2.856.9181.0062.2315449224022330.7421.08899.7
2.85-3.026.5060.6333.5213200203520290.8770.68999.7
3.02-3.236.4940.3565.8712696196119550.9590.38799.7
3.23-3.496.9180.2149.6412625183418250.9820.23299.5
3.49-3.826.7250.13912.9211163166916600.990.1599.5
3.82-4.276.6360.09717.5810060152615160.9940.10599.3
4.27-4.936.320.07420.838501135213450.9950.0899.5
4.93-6.046.8190.07521.527890116511570.9960.08199.3
6.04-8.546.4030.06721.9357699119010.9960.07398.9
8.54-45.475.9730.04925.4531125285210.9980.05398.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6VJJ

6vjj


解像度: 2.7→45.47 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2874 1514 10 %
Rwork0.2385 13624 -
obs0.2433 15138 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 155.46 Å2 / Biso mean: 85.179 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→45.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3744 0 66 23 3833
Biso mean--71.1 81.71 -
残基数----482
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.7-2.790.37951340.325212061340
2.79-2.890.38631360.30412261362
2.89-30.34291370.304812291366
3-3.140.3181370.29212291366
3.14-3.30.30791360.252212271363
3.3-3.510.32451380.251312401378
3.51-3.780.29171370.239712311368
3.78-4.160.27111370.226212391376
4.16-4.760.2731370.204712291366
4.76-60.28491400.243312671407
6-45.470.25351450.220913011446
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.34270.24940.97015.9519-0.02675.4030.06040.4873-0.04040.0103-0.0603-0.2574-0.0369-0.09450.01390.41020.06070.00080.4365-0.03030.39144.144243.228914.8046
26.402-0.3886-1.17774.5011.39234.91860.01420.8755-0.6235-0.3478-0.39620.08530.20840.10180.33150.54890.16960.06690.7672-0.0530.61185.454734.357316.98
36.12741.73172.56364.33941.66879.3747-0.14220.24290.0839-0.073-0.00540.0813-0.5065-0.32180.070.53120.04870.08430.4559-0.00780.60772.319148.296735.9427
49.15720.3638-1.87614.7191-0.32484.7064-0.1138-0.4512-0.89190.5308-0.14670.27530.18730.16910.17150.8316-0.00330.04010.4132-0.02190.624835.760229.193936.3394
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 0 through 166)A0 - 166
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 1 through 166)B1 - 166
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'D' and resid 278 through 358)D278 - 358
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'E' and resid 278 through 355)E278 - 355

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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