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- PDB-7lc1: Crystal Structure of KRAS4b (GMPPNP-bound) in complex with the RB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lc1
タイトルCrystal Structure of KRAS4b (GMPPNP-bound) in complex with the RBD-PH domains of SIN1
要素
  • Isoform 2B of GTPase KRas
  • Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
キーワードONCOPROTEIN / Hydrolase / KRAS / RAS / K-RAS / GMPPNP / GppNHp / SIN1 / MAPKAP1 / PH DOMAIN / RBD / RAS-BINDING DOMAIN / EFFECTOR / SMALL GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of cellular response to oxidative stress / phosphatidic acid binding / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / negative regulation of Ras protein signal transduction / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic ...TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of cellular response to oxidative stress / phosphatidic acid binding / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / negative regulation of Ras protein signal transduction / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / type I pneumocyte differentiation / Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of Rac protein signal transduction / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / cellular response to nutrient levels / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / RUNX3 regulates p14-ARF / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / glial cell proliferation / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR2 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Erythropoietin activates RAS / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / positive regulation of glial cell proliferation / homeostasis of number of cells within a tissue / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / cytoskeleton organization / Signaling by FGFR2 in disease / striated muscle cell differentiation / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / substantia nigra development / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / Signaling by FGFR1 in disease / GRB2 events in ERBB2 signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Insulin receptor signalling cascade / small monomeric GTPase / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated vascular permeability / G protein activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / FCERI mediated MAPK activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / RAF activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / visual learning / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Signaling by SCF-KIT / cytoplasmic side of plasma membrane / small GTPase binding / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells
類似検索 - 分子機能
Sin1, N-terminal / Stress-activated map kinase interacting protein 1 (SIN1) / TORC2 component Sin1/Avo1 / SAPK-interacting protein 1, Pleckstrin-homology domain / Sin1, middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), Pleckstrin-homology / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases ...Sin1, N-terminal / Stress-activated map kinase interacting protein 1 (SIN1) / TORC2 component Sin1/Avo1 / SAPK-interacting protein 1, Pleckstrin-homology domain / Sin1, middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), Pleckstrin-homology / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase KRas / Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Dharmaiah, S. / Simanshu, D.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)HHSN261200800001E 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2021
タイトル: RAS interaction with Sin1 is dispensable for mTORC2 assembly and activity.
著者: Castel, P. / Dharmaiah, S. / Sale, M.J. / Messing, S. / Rizzuto, G. / Cuevas-Navarro, A. / Cheng, A. / Trnka, M.J. / Urisman, A. / Esposito, D. / Simanshu, D.K. / McCormick, F.
履歴
登録2021年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 2B of GTPase KRas
B: Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
C: Isoform 2B of GTPase KRas
D: Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,5648
ポリマ－92,4714
非ポリマー1,0934
水75742
1
A: Isoform 2B of GTPase KRas
B: Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7824
ポリマ－46,2352
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3100 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area18260 Å2
手法PISA
2
C: Isoform 2B of GTPase KRas
D: Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7824
ポリマ－46,2352
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2960 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area18660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.760, 97.070, 96.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.320, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Isoform 2B of GTPase KRas / K-Ras 2 / Ki-Ras / c-K-ras / c-Ki-ras


分子量: 19271.760 Da / 分子数: 2 / 変異: Q25A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRAS, KRAS2, RASK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01116, small monomeric GTPase
#2: タンパク質 Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1 / TORC2 subunit MAPKAP1 / Mitogen-activated protein kinase 2-associated protein 1 / Stress-activated ...TORC2 subunit MAPKAP1 / Mitogen-activated protein kinase 2-associated protein 1 / Stress-activated map kinase-interacting protein 1 / mSIN1


分子量: 26963.545 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPKAP1, MIP1, SIN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BPZ7
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 200 mM ammonium sulfate, 100 mM HEPES (N-2-hydroxyethyl piperazine-N-ethane sulfonic acid) pH 7.5, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→48.54 Å / Num. obs: 32468 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.38 % / Biso Wilson estimate: 63.266 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rrim(I) all: 0.088 / Χ2: 0.916 / Net I/σ(I): 10.16 / Num. measured all: 109727
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.35-2.493.4370.8531.8117864523451980.6781.01299.3
2.49-2.663.3810.5123.0116443492548630.8560.60998.7
2.66-2.853.3170.3374.6213847425441740.9090.40298.1
2.85-3.13.5650.2047.5814417408540440.9710.2499
3.1-3.433.4260.11611.812712374037100.9870.13799.2
3.43-3.93.2740.07416.0410870339533200.9920.08997.8
3.9-4.63.2640.05120.49025281827650.9960.06198.1
4.6-5.93.3830.04722.547748232322900.9960.05598.6
5.9-10.33.2130.03723.395450172716960.9980.04498.2
10.3-48.543.3110.03227.413514134080.9980.03898.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VOQ

3voq


解像度: 2.35→48.54 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2792 2005 6.18 %
Rwork0.2314 30454 -
obs0.2344 32459 98.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 155.98 Å2 / Biso mean: 70.2582 Å2 / Biso min: 27.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→48.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5930 0 66 42 6038
Biso mean--47.34 54.56 -
残基数----766
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.35-2.410.35251400.35642184232499
2.41-2.470.43561380.34532168230699
2.47-2.550.38931440.3612183232799
2.55-2.630.34141430.32882155229898
2.63-2.720.3311410.31472142228398
2.72-2.830.3591370.30222168230599
2.83-2.960.34991460.30192174232099
2.96-3.120.30951450.28652188233399
3.12-3.310.29841380.25712192233099
3.31-3.570.29271400.23662204234499
3.57-3.930.27521430.21522141228497
3.93-4.490.281450.18472132227798
4.49-5.660.24751500.18562202235299
5.66-48.540.20521550.18942221237698
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.3932-0.59040.35934.15850.35192.8274-0.02560.1524-0.0283-0.33060.0580.25280.0115-0.0775-0.01270.2857-0.0474-0.01640.26230.01410.40547.66996.4358-54.4036
22.37051.7749-0.59073.1653-0.70870.8612-0.0325-0.1199-0.06840.0677-0.0533-0.1719-0.0731-0.08970.08370.29830.0546-0.03080.42120.03380.4018-10.82457.2362-35.2338
33.43591.62721.95463.36370.63995.96590.115-0.0133-0.0450.3296-0.19220.00460.88840.15630.08150.53940.02940.12140.4122-0.04140.4001-22.1307-5.7467-82.209
42.8852-2.679-2.01092.23531.45281.1764-0.08240.348-0.05060.0728-0.0542-0.0732-0.06750.05640.16640.4892-0.1245-0.0160.7238-0.06570.612-4.1681.8275-99.9015
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 1 through 167)A1 - 167
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 278 through 500)B278 - 500
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 0 through 166)C0 - 166
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 277 through 496)D277 - 496

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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