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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 7l20 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Cryo-EM structure of the human 39S mitoribosomal subunit in complex with RRFmt and EF-G2mt. | ||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / Cryo-EM / Mammalian / mito-ribosome / mtEFg2 / mtRRF | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報mitochondrial transcription / mitochondrial translational termination / mitochondrial translational elongation / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation initiation / Mitochondrial ribosome-associated quality control / Mitochondrial translation termination / peptidyl-tRNA hydrolase / mitochondrial large ribosomal subunit ...mitochondrial transcription / mitochondrial translational termination / mitochondrial translational elongation / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation initiation / Mitochondrial ribosome-associated quality control / Mitochondrial translation termination / peptidyl-tRNA hydrolase / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial ribosome / ribosome disassembly / mitochondrial small ribosomal subunit / peptidyl-tRNA hydrolase activity / mitochondrial translation / ribosomal large subunit binding / anatomical structure morphogenesis / RNA processing / Mitochondrial protein degradation / rescue of stalled cytosolic ribosome / cellular response to leukemia inhibitory factor / fibrillar center / cell junction / double-stranded RNA binding / large ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / endonuclease activity / large ribosomal subunit rRNA binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / rRNA binding / nuclear body / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / mitochondrial matrix / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / nucleotide binding / hydrolase activity / mRNA binding / GTPase activity / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / GTP binding / nucleolus / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.15 Å | ||||||
データ登録者 | Agrawal, E. / Koripella, R. | ||||||
| 資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021タイトル: Distinct mechanisms of the human mitoribosome recycling and antibiotic resistance. 著者: Ravi Kiran Koripella / Ayush Deep / Ekansh K Agrawal / Pooja Keshavan / Nilesh K Banavali / Rajendra K Agrawal / ![]() 要旨: Ribosomes are recycled for a new round of translation initiation by dissociation of ribosomal subunits, messenger RNA and transfer RNA from their translational post-termination complex. Here we ...Ribosomes are recycled for a new round of translation initiation by dissociation of ribosomal subunits, messenger RNA and transfer RNA from their translational post-termination complex. Here we present cryo-EM structures of the human 55S mitochondrial ribosome (mitoribosome) and the mitoribosomal large 39S subunit in complex with mitoribosome recycling factor (RRF) and a recycling-specific homolog of elongation factor G (EF-G2). These structures clarify an unusual role of a mitochondria-specific segment of RRF, identify the structural distinctions that confer functional specificity to EF-G2, and show that the deacylated tRNA remains with the dissociated 39S subunit, suggesting a distinct sequence of events in mitoribosome recycling. Furthermore, biochemical and structural analyses reveal that the molecular mechanism of antibiotic fusidic acid resistance for EF-G2 is markedly different from that of mitochondrial elongation factor EF-G1, suggesting that the two human EF-Gs have evolved diversely to negate the effect of a bacterial antibiotic. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
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| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 7l20.cif.gz | 2.4 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb7l20.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
| PDBx/mmJSON形式 | 7l20.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l2/7l20 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l2/7l20 | HTTPS FTP |
|---|
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 23121MC ![]() 7l08C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | |
| 電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10703 (タイトル: Distinct mechanisms of the human mitoribosome recycling and antibiotic resistanceData size: 2.3 TB Data #1: Aligned single-frame particles of human mitochondrial 55S-EF-Gmt complex [picked particles - single frame - processed]) |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 | ![]()
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要素
-RNA鎖 , 2種, 2分子 AB
| #1: RNA鎖 | 分子量: 500019.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 1563835895 |
|---|---|
| #2: RNA鎖 | 分子量: 23266.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) |
+39S ribosomal protein ... , 46種, 48分子 DFHKLMORSTWXYZ012348begimrJINU...
-タンパク質 , 8種, 8分子 joqPpuzw
| #27: タンパク質 | 分子量: 13696.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A8K7J6 |
|---|---|
| #29: タンパク質 | 分子量: 12292.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BQC6 |
| #30: タンパク質 | 分子量: 25426.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8TAE8 |
| #35: タンパク質 | 分子量: 20465.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A8K9D2 |
| #50: タンパク質 | 分子量: 23674.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14197, peptidyl-tRNA hydrolase |
| #53: タンパク質 | 分子量: 5549.833 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) |
| #55: タンパク質 | 分子量: 22590.197 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96E11 |
| #56: タンパク質 | 分子量: 77306.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q969S9 |
-非ポリマー , 3種, 106分子 




| #57: 化合物 | ChemComp-MG / #58: 化合物 | #59: 化合物 | ChemComp-GCP / | |
|---|
-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Cryo-EM structure of Mammalian Mitochondrial ribosome complex with mtEFG-2 and mtRRF タイプ: RIBOSOME 詳細: Cryo-EM structure of Mammalian Mitochondrial ribosome complex with mtEFG-2 and mtRRF-Class-3 Entity ID: #1-#56 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: OTHER / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER |
| 電子レンズ | モード: OTHER |
| 撮影 | 電子線照射量: 71 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-16 (4k x 4k) |
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解析
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
|---|---|
| 3次元再構成 | 解像度: 3.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 132008 / 対称性のタイプ: POINT |
| 原子モデル構築 | プロトコル: OTHER |
ムービー
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万見について




Homo sapiens (ヒト)
米国, 1件
引用
UCSF Chimera













PDBj





































