[English] 日本語
Yorodumi- PDB-7kzg: Human MBD4 glycosylase domain bound to DNA containing oxacarbeniu... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7kzg | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Human MBD4 glycosylase domain bound to DNA containing oxacarbenium-ion analog 1-aza-2'-deoxyribose | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | HYDROLASE/DNA / protein-DNA complex / HYDROLASE-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information satellite DNA binding / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / depyrimidination / DNA N-glycosylase activity / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / DNA endonuclease activity / response to estradiol ...satellite DNA binding / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / depyrimidination / DNA N-glycosylase activity / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / DNA endonuclease activity / response to estradiol / nuclear speck / DNA repair / DNA binding / nucleoplasm / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.68 Å | ||||||
Authors | Pidugu, L.S. / Pozharski, E. / Drohat, A.C. | ||||||
Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2021 Title: Structural Insights into the Mechanism of Base Excision by MBD4. Authors: Pidugu, L.S. / Bright, H. / Lin, W.J. / Majumdar, C. / Van Ostrand, R.P. / David, S.S. / Pozharski, E. / Drohat, A.C. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7kzg.cif.gz | 115.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb7kzg.ent.gz | 82.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7kzg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7kzg_validation.pdf.gz | 469.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 7kzg_full_validation.pdf.gz | 470.7 KB | Display | |
Data in XML | 7kzg_validation.xml.gz | 11.6 KB | Display | |
Data in CIF | 7kzg_validation.cif.gz | 16.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kz/7kzg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kz/7kzg | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7kz0C 7kz1C 4dk9S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 20560.615 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: glycosylase domain (UNP residues 426-580) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MBD4, MED1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: O95243, Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds |
---|
-DNA chain , 2 types, 2 molecules CD
#2: DNA chain | Mass: 3524.307 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) |
---|---|
#3: DNA chain | Mass: 3695.390 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) |
-Non-polymers , 6 types, 243 molecules
#4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Chemical | ChemComp-PEG / | #6: Chemical | ChemComp-EDO / | #7: Chemical | ChemComp-NA / | #8: Chemical | ChemComp-CL / | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Details
Has ligand of interest | Y |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.16 Å3/Da / Density % sol: 43.12 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 / Details: PEG1000, HEPES |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL9-2 / Wavelength: 0.9795 Å | |||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 24, 2020 | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) and Si(220) double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.68→37.98 Å / Num. obs: 28121 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 13.1 % / CC1/2: 0.994 / Rpim(I) all: 0.091 / Rrim(I) all: 0.333 / Net I/σ(I): 10.2 / Num. measured all: 367050 / Scaling rejects: 251 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
---|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 4DK9 Resolution: 1.68→37.98 Å / SU ML: 0.17 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 19.02 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 94.18 Å2 / Biso mean: 27.4813 Å2 / Biso min: 9.49 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.68→37.98 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|