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- PDB-7kyq: Crystal structure of human BCCIP beta (Native1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kyq
タイトルCrystal structure of human BCCIP beta (Native1)
要素BRCA2 and CDKN1A-interacting protein
キーワードTRANSFERASE / BRCA2 / eIF6 / cancer suppressor / ribosome biogenesis / GNAT / GCN5-related acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / microtubule anchoring / neuroendocrine cell differentiation / kinase regulator activity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / mitotic spindle pole / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic spindle assembly / centriole / tubulin binding ...nuclear cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / microtubule anchoring / neuroendocrine cell differentiation / kinase regulator activity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / mitotic spindle pole / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic spindle assembly / centriole / tubulin binding / mitotic spindle organization / microtubule cytoskeleton organization / DNA repair / centrosome / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
BRCA2 and CDKN1A-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.06 Å
データ登録者Choi, W.S. / Liu, B. / Shen, Z. / Yang, W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK036146 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2021
タイトル: Structure of human BCCIP and implications for binding and modification of partner proteins.
著者: Choi, W.S. / Liu, B. / Shen, Z. / Yang, W.
履歴
登録2020年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BRCA2 and CDKN1A-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2831
ポリマ－29,2831
非ポリマー00
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.670, 112.670, 56.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-439-

HOH

21A-443-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 BRCA2 and CDKN1A-interacting protein / P21- and CDK-associated protein 1 / Protein TOK-1


分子量: 29282.535 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 61-314 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BCCIP, TOK1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P287, 転移酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.05 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M tri-sodium citrate, 18-20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年8月17日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.04→40 Å / Num. obs: 7295 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 85.03 Å2 / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 3.04→3.09 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 341 / CC1/2: 0.911

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.06→39.84 Å / SU ML: 0.3649 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 27.1879
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2507 367 5.34 %
Rwork0.2173 6510 -
obs0.2191 6877 95.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 86.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.06→39.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1850 0 0 44 1894
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01311883
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.53912538
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073287
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074325
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.0629712
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.06-3.50.29971000.27481899X-RAY DIFFRACTION85.14
3.51-4.410.29621310.23512240X-RAY DIFFRACTION100
4.42-39.840.221360.19462371X-RAY DIFFRACTION99.72
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.90434905744-0.54106837899-2.913258729897.78354761031-0.2089624553544.304002903620.5265004122240.1753808587721.15260772122-0.225764085828-0.200295203358-1.30133853431-0.8683100447030.246375557566-5.92643777397E-80.6429606151070.04900253751660.1693701930230.633544807330.1434849454630.89683582440555.537385030737.14933290221.1692393759
22.76536374028-0.547767680764-0.4110501262423.426520927341.415976971970.258727497680.7709766322181.149740959670.145269631183-1.69117310355-0.660369411511-0.766254992011-0.4944883657190.273356022961-4.84825463733E-81.263674711970.4127608686940.330054994921.082843609550.1965577242210.81383703808155.028243664233.23019705347.61657777456
34.784500825353.37507136856-0.7279492287390.531867225014.105502364984.225781498350.3220192176361.197296826350.176239532876-1.00296718659-0.496176927915-0.102859731834-0.675022031316-0.3598780574360.0002716093595830.7726437057430.2129853050020.197873379690.9275598867610.1337086699990.57778656073946.70515777429.936207703614.6146411958
42.56260494286-2.91529014641-6.23005452922-0.1264312774811.529636915740.4128751525910.4261851531620.292807030366-0.940272457246-0.335938743623-0.2877879055940.0223229548647-0.039340451858-1.03245503523-9.99595272833E-90.874954643148-0.003740780817290.08714783629660.96772980759-0.02323844143281.0159466772858.567482491621.895724167812.0417445699
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 59 through 157 )59 - 1571 - 89
22chain 'A' and (resid 158 through 188 )158 - 18890 - 120
33chain 'A' and (resid 189 through 253 )189 - 253121 - 169
44chain 'A' and (resid 254 through 314 )254 - 314170 - 230

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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