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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ky1 | ||||||||||||
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タイトル | Molecular basis for control of antibiotic production by a bacterial hormones | ||||||||||||
![]() | TetR family transcriptional regulator | ||||||||||||
![]() | ANTIBIOTIC / streptomyces / tetR-family transcriptional regulator / signalling / microbial natural product | ||||||||||||
機能・相同性 | Tetracyclin repressor-like, C-terminal domain superfamily / Bacterial regulatory proteins, tetR family / DNA-binding HTH domain, TetR-type / TetR-type HTH domain profile. / Homeobox-like domain superfamily / regulation of gene expression / DNA binding / identical protein binding / TetR family transcriptional regulator![]() | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Bhukya, H. / Fulop, V. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Molecular basis for control of antibiotic production by a bacterial hormone. 著者: Shanshan Zhou / Hussain Bhukya / Nicolas Malet / Peter J Harrison / Dean Rea / Matthew J Belousoff / Hariprasad Venugopal / Paulina K Sydor / Kathryn M Styles / Lijiang Song / Max J Cryle / ...著者: Shanshan Zhou / Hussain Bhukya / Nicolas Malet / Peter J Harrison / Dean Rea / Matthew J Belousoff / Hariprasad Venugopal / Paulina K Sydor / Kathryn M Styles / Lijiang Song / Max J Cryle / Lona M Alkhalaf / Vilmos Fülöp / Gregory L Challis / Christophe Corre / ![]() ![]() 要旨: Actinobacteria produce numerous antibiotics and other specialized metabolites that have important applications in medicine and agriculture. Diffusible hormones frequently control the production of ...Actinobacteria produce numerous antibiotics and other specialized metabolites that have important applications in medicine and agriculture. Diffusible hormones frequently control the production of such metabolites by binding TetR family transcriptional repressors (TFTRs), but the molecular basis for this remains unclear. The production of methylenomycin antibiotics in Streptomyces coelicolor A3(2) is initiated by the binding of 2-alkyl-4-hydroxymethylfuran-3-carboxylic acid (AHFCA) hormones to the TFTR MmfR. Here we report the X-ray crystal structure of an MmfR-AHFCA complex, establishing the structural basis for hormone recognition. We also elucidate the mechanism for DNA release upon hormone binding through the single-particle cryo-electron microscopy structure of an MmfR-operator complex. DNA binding and release assays with MmfR mutants and synthetic AHFCA analogues define the role of individual amino acid residues and hormone functional groups in ligand recognition and DNA release. These findings will facilitate the exploitation of actinobacterial hormones and their associated TFTRs in synthetic biology and in the discovery of new antibiotics. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 115.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 74.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 413 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 413.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 16.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24023.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: mmfR / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.3 % |
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結晶化 | 温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 10-15% PEG 3350 and 0.2-0.25 M magnesium formate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月21日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9793 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.5→53.649 Å / Num. obs: 29976 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 19.2805422876 Å2 / CC1/2: 1 / Rsym value: 0.53 / Net I/σ(I): 16 |
反射 シェル | 解像度: 1.5→1.55 Å / Num. unique obs: 1256 / Rsym value: 0.659 / % possible all: 99.6 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 25.9459058009 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.50003347687→53.649 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 13.7676516377 Å / Origin y: 42.5010146162 Å / Origin z: 35.3873381032 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |