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- PDB-7kr9: Bifunctional enzyme GlmU bound to Zn(II) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kr9
タイトルBifunctional enzyme GlmU bound to Zn(II)
要素Bifunctional protein GlmU
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat / Trimeric LpxA-like superfamily / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Maher, M.J.
資金援助 オーストラリア, 3件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1080784 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1140554 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)FT180100397 オーストラリア
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2022
タイトル: Dysregulation of Streptococcus pneumoniae zinc homeostasis breaks ampicillin resistance in a pneumonia infection model.
著者: Brazel, E.B. / Tan, A. / Neville, S.L. / Iverson, A.R. / Udagedara, S.R. / Cunningham, B.A. / Sikanyika, M. / De Oliveira, D.M.P. / Keller, B. / Bohlmann, L. / El-Deeb, I.M. / Ganio, K. / ...著者: Brazel, E.B. / Tan, A. / Neville, S.L. / Iverson, A.R. / Udagedara, S.R. / Cunningham, B.A. / Sikanyika, M. / De Oliveira, D.M.P. / Keller, B. / Bohlmann, L. / El-Deeb, I.M. / Ganio, K. / Eijkelkamp, B.A. / McEwan, A.G. / von Itzstein, M. / Maher, M.J. / Walker, M.J. / Rosch, J.W. / McDevitt, C.A.
履歴
登録2020年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年1月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5296
ポリマ－49,4811
非ポリマー1,0475
水5,044280
1
A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein GlmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,58618
ポリマ－148,4443
非ポリマー3,14215
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area18560 Å2
ΔGint-188 kcal/mol
Surface area49720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.872, 92.872, 280.703
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1902-

CA

21A-2243-

HOH

31A-2247-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Bifunctional protein GlmU


分子量: 49481.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
株: D39 / NCTC 7466 / 遺伝子: glmU, SPD_0874 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q04KU2, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase

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非ポリマー , 5種, 285分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 20 mM Tris-HCL, pH 7.2, 20% (v/v) PEG 400, 50 mM NaCl, 300 mM CaCl2, and 1 mM ZnCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→47 Å / Num. obs: 37206 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.3 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / Num. unique obs: 2319 / CC1/2: 0.943

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HM8

1hm8


解像度: 1.9→46.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 6.034 / SU ML: 0.093 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.142 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22697 1862 5 %RANDOM
Rwork0.18517 ---
obs0.18721 35343 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.347 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å20.39 Å20 Å2
2--0.79 Å20 Å2
3----2.56 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.9→46.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3354 0 60 280 3694
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0133481
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173178
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5511.6584748
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2891.5847355
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0155457
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.49824.099161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.09315543
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.5031514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1620.2496
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023954
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02665
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5863.6511817
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5733.6481815
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4485.462268
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.4485.4622269
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9823.9741664
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.9813.9761665
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.155.8582478
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.46746.323879
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.32746.0623824
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 144 -
Rwork0.219 2572 -
obs--99.56 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.3274 Å / Origin y: -17.4932 Å / Origin z: -43.1433 Å
111213212223313233
T0.009 Å20.0107 Å20.0092 Å2-0.0171 Å20.0213 Å2--0.0769 Å2
L0.2633 °20.1023 °2-0.1258 °2-0.1002 °2-0.1571 °2--0.4121 °2
S-0.0083 Å °-0.0348 Å °-0.1363 Å °-0.0181 Å °-0.0378 Å °-0.0549 Å °0.0265 Å °0.0631 Å °0.0461 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 229
2X-RAY DIFFRACTION1A230 - 459

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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