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万見
- PDB-7knd: C1B domain of Protein kinase C in apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7knd
タイトルC1B domain of Protein kinase C in apo form
要素Protein kinase C delta type
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / C1 / lipid-binding / diacylglycerol-binding / Zn2+ finger
機能・相同性
機能・相同性情報


protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Protein kinase C, delta / Protein kinase C delta/epsilon/eta/theta, C2 domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / : / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. ...Protein kinase C, delta / Protein kinase C delta/epsilon/eta/theta, C2 domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / : / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein kinase C delta type
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.39 Å
データ登録者Katti, S.S. / Krieger, I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM108998 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural anatomy of Protein Kinase C C1 domain interactions with diacylglycerol and other agonists.
著者: Katti, S.S. / Krieger, I.V. / Ann, J. / Lee, J. / Sacchettini, J.C. / Igumenova, T.I.
履歴
登録2020年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C delta type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,2283
ポリマ－6,0971
非ポリマー1312
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, NMR relaxation study
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area3980 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)37.264, 37.264, 31.888
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase C delta type / nPKC-delta


分子量: 6097.217 Da / 分子数: 1 / 断片: C1B domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Prkcd, rCG_42255 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A140UHX0
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.25 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Screen: 0.2 M Ammonium acetate, 0.1 M Sodium phosphate, 30% Isopropanol, pH 6.8, Drop condition: Protein: 1.2 mM in MES pH 6.5, 150 mM KCl

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER X8 PROTEUM / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39→37.26 Å / Num. obs: 8924 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.3 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.062 / Net I/σ(I): 15 / Num. measured all: 56048 / Scaling rejects: 6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.39-1.414.31.65918314300.5220.9051.8950.8100
7.61-37.266.10.051389640.9930.0230.05642.499.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SAINTデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ptq

1ptq


解像度: 1.39→37.26 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 40.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2464 881 9.9 %
Rwork0.2165 8016 -
obs0.2196 8897 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 61.55 Å2 / Biso mean: 31.9641 Å2 / Biso min: 17.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.39→37.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数417 0 2 26 445
Biso mean--25.95 33.33 -
残基数----52
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009434
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.354583
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.21958
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.159
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00974
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.39-1.480.36411460.332913151461
1.48-1.590.30291480.256913241472
1.59-1.750.26981470.2813271474
1.75-20.26221420.265213301472
2-2.520.26361440.241713461490
2.53-37.260.22511540.180413741528

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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