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- PDB-7leo: C1B domain of Protein kinase C in complex with diacylglycerol-lac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7leo
タイトルC1B domain of Protein kinase C in complex with diacylglycerol-lactone (AJH-836) and 1,2-diheptanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine
要素Protein kinase C delta type
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / C1 / lipid-binding / diacylglycerol-binding / Zn2+ finger
機能・相同性
機能・相同性情報


diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / protein kinase C / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / zinc ion binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Protein kinase C, delta / Protein kinase C delta/epsilon/eta/theta, C2 domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) ...Protein kinase C, delta / Protein kinase C delta/epsilon/eta/theta, C2 domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-XP5 / Chem-XZJ / Protein kinase C delta type
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Katti, S.S. / Krieger, I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM108998 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural anatomy of Protein Kinase C C1 domain interactions with diacylglycerol and other agonists.
著者: Katti, S.S. / Krieger, I.V. / Ann, J. / Lee, J. / Sacchettini, J.C. / Igumenova, T.I.
履歴
登録2021年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C delta type
D: Protein kinase C delta type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,28610
ポリマ－12,1942
非ポリマー2,0928
水1,09961
1
A: Protein kinase C delta type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,6766
ポリマ－6,0971
非ポリマー1,5795
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Protein kinase C delta type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6114
ポリマ－6,0971
非ポリマー5133
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.388, 50.888, 37.485
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.720, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-304-

XP5

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase C delta type / nPKC-delta


分子量: 6097.217 Da / 分子数: 2 / 断片: C1B domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Prkcd, rCG_42255 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A140UHX0
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-XP5 / (4S,7R)-7-(heptanoyloxy)-4-hydroxy-N,N,N-trimethyl-10-oxo-3,5,9-trioxa-4-phosphahexadecan-1-aminium 4-oxide / ジヘプタノイルホスファチジルコリン


分子量: 482.568 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H45NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-XZJ / {(2R,4E)-2-(hydroxymethyl)-4-[5-methyl-3-(2-methylpropyl)hexylidene]-5-oxooxolan-2-yl}methyl 2,2-dimethylpropanoate / AJH-836 / (R)-3-[(E)-3-イソブチル-5-メチルヘキシリデン]-5β-(ピバロイルオキシメチル)-5-(ヒドロキシメチ(以下略)


分子量: 382.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H38O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.4 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Screen condition: 0.2 M Ammonium acetate 0.1 M Sodium Phosphate 15% Isopropanol pH 6.8; Drop condition: Protein 2 mM in MES pH 6.5, 150 mM KCl; Phosphatidylcholine: 20 mM; AJH-836: 2.2 mM

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2020年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→50 Å / Num. obs: 17721 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 5.4 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.116 / Χ2: 2.096 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.65-1.683.70.8318820.5680.4790.9640.6198.1
1.68-1.714.10.8338660.6410.4560.9530.60199.1
1.71-1.744.50.7468950.7960.3910.8460.70598.8
1.74-1.784.90.6388810.830.3210.7170.72798.8
1.78-1.8250.6428810.8040.3180.7190.78298.5
1.82-1.864.90.5738680.8670.2870.6440.83597.1
1.86-1.95.70.668700.8510.3070.730.95497.5
1.9-1.965.80.4849010.9050.2180.5321.57899.2
1.96-2.015.90.378640.940.1690.4081.15598.9
2.01-2.085.90.2968960.9510.1340.3261.499.4
2.08-2.155.90.2588920.9570.1150.2841.6198.9
2.15-2.245.40.2168730.9720.1020.242.02697.1
2.24-2.3460.2018940.9770.0910.2212.50198.9
2.34-2.466.10.1588770.9890.0710.1732.17798.5
2.46-2.6260.1389030.9850.0620.1512.73299.6
2.62-2.825.80.1228820.9850.0570.1353.23498.5
2.82-3.115.70.1048980.9910.0480.1153.41998.2
3.11-3.555.90.0918900.9910.0420.1498.7
3.55-4.485.20.0758880.9940.0350.0834.25697.3
4.48-505.40.0769200.9920.0370.0854.53198

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ptq

1ptq


解像度: 1.65→29.96 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2439 908 5.13 %
Rwork0.2237 16789 -
obs0.2248 17697 96.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 70.03 Å2 / Biso mean: 36.7592 Å2 / Biso min: 20.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.65→29.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数819 0 159 61 1039
Biso mean--43.61 41.11 -
残基数----102
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006991
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.11321
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d45.241191
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.096123
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005154
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.64-1.740.31721250.26052442256784
1.74-1.880.32131550.24872837299298
1.88-2.070.29651360.25142864300099
2.07-2.360.25711640.23862859302398
2.36-2.980.2361700.2482870304099
2.98-29.960.22581580.20242917307598

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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