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- PDB-7kjm: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN MDM2 IN COMPLEX WITH D-PEPTIDE INHIBIT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kjm
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN MDM2 IN COMPLEX WITH D-PEPTIDE INHIBITOR (DPMI-OMEGA)
要素
  • D-PMI-omega
  • E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
キーワードLIGASE/LIGASE INHIBITOR / MDM2 / P53 BINDING DOMAIN / D-PEPTIDE ACTIVATOR OF MDM2 / MDM2-D-PEPTIDE COMPLEX / HOST-VIRUS INTERACTION / LIGASE / METAL-BINDING / NUCLEUS / PHOSPHOPROTEIN / PROTO-ONCOGENE / UBL CONJUGATION PATHWAY / ZINC-FINGER / LIGASE-LIGASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / response to ether / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / fibroblast activation / atrial septum development / receptor serine/threonine kinase binding ...cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / response to ether / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / fibroblast activation / atrial septum development / receptor serine/threonine kinase binding / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / peroxisome proliferator activated receptor binding / SUMO transferase activity / negative regulation of protein processing / response to iron ion / response to steroid hormone / NEDD8 ligase activity / cellular response to peptide hormone stimulus / AKT phosphorylates targets in the cytosol / atrioventricular valve morphogenesis / ventricular septum development / endocardial cushion morphogenesis / positive regulation of muscle cell differentiation / cellular response to alkaloid / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / regulation of protein catabolic process / blood vessel development / cardiac septum morphogenesis / ligase activity / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / response to magnesium ion / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / protein localization to nucleus / cellular response to UV-C / blood vessel remodeling / cellular response to estrogen stimulus / protein autoubiquitination / cellular response to actinomycin D / ribonucleoprotein complex binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / transcription repressor complex / NPAS4 regulates expression of target genes / regulation of heart rate / positive regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of protein export from nucleus / ubiquitin binding / proteolysis involved in protein catabolic process / response to cocaine / Stabilization of p53 / protein destabilization / Regulation of RUNX3 expression and activity / establishment of protein localization / RING-type E3 ubiquitin transferase / cellular response to growth factor stimulus / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / cellular response to gamma radiation / response to toxic substance / cellular response to hydrogen peroxide / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / disordered domain specific binding / endocytic vesicle membrane / ubiquitin protein ligase activity / p53 binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of TP53 Degradation / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / 5S rRNA binding / cellular response to hypoxia / ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of gene expression / protein-containing complex assembly / Oxidative Stress Induced Senescence / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. ...E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ISOPROPYL ALCOHOL / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / polypeptide(D) / polypeptide(D) (> 10) / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Tolbert, W.D. / Pazgier, M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI116274 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)P01AI120756 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI129769 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN MDM2 IN COMPLEX WITH D-PEPTIDE INHIBITOR (DPMI-OMEGA)
著者: Tolbert, W.D. / Pazgier, M.
履歴
登録2020年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
B: D-PMI-omega
C: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
D: D-PMI-omega
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7168
ポリマ－23,4784
非ポリマー2374
水3,099172
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
B: D-PMI-omega
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9766
ポリマ－11,7392
非ポリマー2374
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1660 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area5900 Å2
手法PISA
2
C: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
D: D-PMI-omega


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7392
ポリマ－11,7392
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1270 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area6000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.355, 38.451, 138.022
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

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タンパク質 / Polypeptide(D) , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53- ...Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53-binding protein Mdm2


分子量: 10044.889 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q00987, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: Polypeptide(D) D-PMI-omega


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1694.346 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: BIRD: PRD_002455

-
非ポリマー , 4種, 176分子

#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.73 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% isopropanol, 15% PEG 8000, 0.1 M imidazole pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月29日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 40059 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.4 % / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.048 / Net I/σ(I): 31.4
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.867 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 1990 / CC1/2: 0.765 / Rpim(I) all: 0.471 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.17.1_3660: ???)精密化
REFMAC5.8.0258精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3lnj

3lnj


解像度: 1.4→36.06 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2099 1978 4.94 %
Rwork0.1843 --
obs0.1856 40012 99.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→36.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1643 0 13 172 1828
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131729
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.582328
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.136291
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092256
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009283
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.430.33571340.29212657X-RAY DIFFRACTION98
1.43-1.470.33271340.27562664X-RAY DIFFRACTION99
1.47-1.510.28491570.24052662X-RAY DIFFRACTION100
1.52-1.560.2681470.22632678X-RAY DIFFRACTION99
1.56-1.620.23861450.21992704X-RAY DIFFRACTION99
1.62-1.680.25021460.19852705X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.760.21391550.18912656X-RAY DIFFRACTION99
1.76-1.850.24491440.19122704X-RAY DIFFRACTION99
1.85-1.970.23371300.19772717X-RAY DIFFRACTION100
1.97-2.120.25121450.19022730X-RAY DIFFRACTION100
2.12-2.340.19221380.17812739X-RAY DIFFRACTION99
2.34-2.670.24621360.192740X-RAY DIFFRACTION99
2.67-3.370.21131270.18982799X-RAY DIFFRACTION99
3.37-36.060.16621400.16222879X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.65660.16550.73082.8937-0.04034.40820.0154-0.0561-0.09120.00430.039-0.0895-0.0970.1102-0.05580.08940.02070.00690.1299-0.00170.1575-8.4815-14.846128.2391
22.18951.26930.48611.8264-0.42951.90420.0010.04280.2378-0.0639-0.04320.2506-0.32370.01120.13770.20120.0373-0.02430.18210.00810.2347-14.6061-4.935923.8602
31.9473-0.6511-0.66833.31491.31233.36220.06690.1777-0.101-0.1868-0.19590.25140.0741-0.33380.10580.21580.00180.00060.2077-0.01160.1931-24.2589-24.273212.0179
44.45521.4355-0.66480.74860.62583.01680.14080.62240.3971-0.4901-0.14160.2159-0.6602-0.5138-0.03010.43380.09750.00170.30860.03030.2488-23.1756-12.17798.2175
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 25 through 109)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 1 through 12)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 26 through 109)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 1 through 12)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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