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万見
- PDB-7kdv: Murine core lysosomal multienzyme complex (LMC) composed of acid ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kdv
タイトルMurine core lysosomal multienzyme complex (LMC) composed of acid beta-galactosidase (GLB1) and protective protein cathepsin A (PPCA, CTSA)
要素
  • Beta-galactosidase
  • Lysosomal protective protein
キーワードHYDROLASE / glycosidase / protease / lysosome
機能・相同性
機能・相同性情報


Keratan sulfate degradation / Glycosphingolipid metabolism / HS-GAG degradation / response to cortisone / Sialic acid metabolism / : / response to Thyroglobulin triiodothyronine / carboxypeptidase C / serine-type carboxypeptidase activity / galactose catabolic process ...Keratan sulfate degradation / Glycosphingolipid metabolism / HS-GAG degradation / response to cortisone / Sialic acid metabolism / : / response to Thyroglobulin triiodothyronine / carboxypeptidase C / serine-type carboxypeptidase activity / galactose catabolic process / galactoside binding / MHC class II antigen presentation / beta-galactosidase / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / beta-galactosidase activity / vacuole / Neutrophil degranulation / regulation of protein stability / lysosome / hydrolase activity / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Beta-galactosidase 1-like / Beta-galactosidase jelly roll domain / Serine carboxypeptidase, serine active site / Serine carboxypeptidases, serine active site. / Peptidase S10, serine carboxypeptidase / Serine carboxypeptidases, histidine active site / Serine carboxypeptidase / Beta-galactosidase second all-beta domain / Serine carboxypeptidases, histidine active site. / Glycoside hydrolase, family 35, conserved site ...Beta-galactosidase 1-like / Beta-galactosidase jelly roll domain / Serine carboxypeptidase, serine active site / Serine carboxypeptidases, serine active site. / Peptidase S10, serine carboxypeptidase / Serine carboxypeptidases, histidine active site / Serine carboxypeptidase / Beta-galactosidase second all-beta domain / Serine carboxypeptidases, histidine active site. / Glycoside hydrolase, family 35, conserved site / Glycosyl hydrolases family 35 putative active site. / Glycoside hydrolase 35, catalytic domain / Glycosyl hydrolases family 35 / Glycoside hydrolase, family 35 / Galactose-binding-like domain superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysosomal protective protein / Beta-galactosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.59 Å
データ登録者Gorelik, A. / Illes, K. / Hasan, S.M.N. / Nagar, B. / Mazhab-Jafari, M.T.
資金援助 カナダ, 3件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MFE-164773 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-133535 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)419240 カナダ
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Structure of the murine lysosomal multienzyme complex core.
著者: Alexei Gorelik / Katalin Illes / S M Naimul Hasan / Bhushan Nagar / Mohammad T Mazhab-Jafari /
要旨: The enzymes β-galactosidase (GLB1) and neuraminidase 1 (NEU1; sialidase 1) participate in the degradation of glycoproteins and glycolipids in the lysosome. To remain active and stable, they ...The enzymes β-galactosidase (GLB1) and neuraminidase 1 (NEU1; sialidase 1) participate in the degradation of glycoproteins and glycolipids in the lysosome. To remain active and stable, they associate with PPCA [protective protein cathepsin A (CTSA)] into a high-molecular weight lysosomal multienzyme complex (LMC), of which several forms exist. Genetic defects in these three proteins cause the lysosomal storage diseases GM1-gangliosidosis/mucopolysaccharidosis IV type B, sialidosis, and galactosialidosis, respectively. To better understand the interactions between these enzymes, we determined the three-dimensional structure of the murine LMC core. This 0.8-MDa complex is composed of three GLB1 dimers and three CTSA dimers, adopting a triangular architecture maintained through six copies of a unique GLB1-CTSA polar interface. Mutations in this contact surface that occur in GM1-gangliosidosis prevent formation of the LMC in vitro. These findings may facilitate development of therapies for lysosomal storage disorders.
履歴
登録2020年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-22830
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22830
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Beta-galactosidase
B: Lysosomal protective protein
C: Beta-galactosidase
D: Lysosomal protective protein
E: Beta-galactosidase
F: Lysosomal protective protein
G: Beta-galactosidase
H: Lysosomal protective protein
I: Beta-galactosidase
J: Lysosomal protective protein
K: Beta-galactosidase
L: Lysosomal protective protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)759,89260
ポリマ－744,64412
非ポリマー15,24848
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, complex observed by gel filtration and dynamic light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area39720 Å2
ΔGint104 kcal/mol
Surface area248350 Å2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
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NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
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NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

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要素

#1: タンパク質
Beta-galactosidase / Acid beta-galactosidase / Lactase


分子量: 71450.180 Da / 分子数: 6 / 変異: R468Q, N517D, E534G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Glb1, Bgl, Glb-1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P23780, beta-galactosidase
#2: タンパク質
Lysosomal protective protein / Carboxypeptidase C / Carboxypeptidase L / Cathepsin A / Protective protein cathepsin A / PPCA / ...Carboxypeptidase C / Carboxypeptidase L / Cathepsin A / Protective protein cathepsin A / PPCA / Protective protein for beta-galactosidase


分子量: 52657.141 Da / 分子数: 6 / 変異: C32A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ctsa, Ppgb
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P16675, carboxypeptidase C
#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖
beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖...
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: core lysosomal multienzyme complex composed of CTSA and GLB1
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 4.5 / 詳細: 50 mM sodium acetate pH 4.5, 50 mM NaCl
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのタイプ: Homemade
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 詳細: two datasets: untilted and 40 degrees tilted
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 41 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 315

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.19rc6_4061精密化
PHENIX1.19rc6_4061精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4cryoSPARC2CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10cryoSPARC2初期オイラー角割当
11cryoSPARC2最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正詳細: Patch CTF implemented in cryoSPARC V2 / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 4.59 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17591 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 116 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
13THC

3thc

1
21IVY

1ivy

1
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 116.52 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.004253184
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.838672420
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0487902
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00669312
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.346219506
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.00070461484779
ens_1d_3EELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000712040365276
ens_1d_4GELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000709758902306
ens_1d_5IELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.00070447071257
ens_1d_6CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000712657601518
ens_2d_2DELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000711383251419
ens_2d_3FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.0007039782168
ens_2d_4HELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000707792476645
ens_2d_5JELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000711143676864
ens_2d_6BELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000712922505645

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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