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万見
- PDB-7kdf: Structure of Stu2 Bound to dwarf Ndc80c -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kdf
タイトルStructure of Stu2 Bound to dwarf Ndc80c
要素
  • NDC80 isoform 1,NDC80 isoform 1
  • NUF2 isoform 1,NUF2 isoform 1
  • SPC25 isoform 1,SPC25 isoform 1
  • STU2
  • Spc24
キーワードCELL CYCLE / Stu2 / tension sensing / Ndc80 / kinetochore
機能・相同性
機能・相同性情報


kinetochore => GO:0000776 / microtubule plus end polymerase / centromere clustering / Ndc80 complex / cell cycle / mitotic sister chromatid biorientation / kinetochore organization / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / sister chromatid biorientation / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect ...kinetochore => GO:0000776 / microtubule plus end polymerase / centromere clustering / Ndc80 complex / cell cycle / mitotic sister chromatid biorientation / kinetochore organization / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / sister chromatid biorientation / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / meiotic chromosome segregation / outer kinetochore / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / condensed chromosome, centromeric region / microtubule nucleation / protein localization to kinetochore / microtubule plus-end binding / spindle pole body / microtubule polymerization / mitotic spindle organization / spindle microtubule / chromosome segregation / kinetochore / spindle pole / cell cortex / microtubule binding / cell division / protein-containing complex binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Ncd80 complex, Nuf2 subunit / Ncd80 complex, Ncd80 subunit / : / Stu2, C-terminal segment / Spc24, Fungi, globular domain superfamily / Kinetochore protein Nuf2, N-terminal / Nuf2, N-terminal domain superfamily / Nuf2 family / Kinetochore protein Ndc80 / Ndc80 domain superfamily ...Ncd80 complex, Nuf2 subunit / Ncd80 complex, Ncd80 subunit / : / Stu2, C-terminal segment / Spc24, Fungi, globular domain superfamily / Kinetochore protein Nuf2, N-terminal / Nuf2, N-terminal domain superfamily / Nuf2 family / Kinetochore protein Ndc80 / Ndc80 domain superfamily / Domain of unknown function DUF5595 / XMAP215 family / : / HEC/Ndc80p family / Domain of unknown function (DUF5595) / Kinetochore-Ndc80 subunit Spc24 / Spc24 subunit of Ndc80 / : / XMAP215/Dis1/CLASP, TOG domain / TOG domain / TOG / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
STU2 isoform 1 / SPC25 isoform 1 / NDC80 isoform 1 / Kinetochore protein NUF2 / Kinetochore protein NUF2 / Kinetochore protein SPC25 / Kinetochore protein NDC80 / Protein STU2 / Kinetochore protein SPC24
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Zahm, J.A. / Stewart, M.G. / Miller, M.P. / Harrison, S.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Structural basis of Stu2 recruitment to yeast kinetochores.
著者: Zahm, J.A. / Stewart, M.G. / Carrier, J.S. / Harrison, S.C. / Miller, M.P.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr.
年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Adams, P.D.
履歴
登録2020年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NDC80 isoform 1,NDC80 isoform 1
B: NUF2 isoform 1,NUF2 isoform 1
C: Spc24
D: SPC25 isoform 1,SPC25 isoform 1
E: STU2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,17511
ポリマ－86,5985
非ポリマー5766
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, Pulldown experiments confirmed that the interaction occurs in solution.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17650 Å2
ΔGint-229 kcal/mol
Surface area41730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)170.886, 183.175, 124.317
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-502-

SO4

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 NDC80 isoform 1,NDC80 isoform 1


分子量: 33041.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: NDC80, GI526_G0001489 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6A5Q2M2, UniProt: P40460*PLUS
#2: タンパク質 NUF2 isoform 1,NUF2 isoform 1


分子量: 25040.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: NUF2, GI526_G0005257 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6A5Q3C2, UniProt: P33895*PLUS
#3: タンパク質 Spc24


分子量: 11881.458 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04477*PLUS
#4: タンパク質 SPC25 isoform 1,SPC25 isoform 1


分子量: 12822.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SPC25, GI526_G0001792 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6A5PX14, UniProt: P40014*PLUS

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 E

#5: タンパク質・ペプチド STU2 / Y55_G0035590.mRNA.1.CDS.1


分子量: 3812.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: A0A6A5PTU3, UniProt: P46675*PLUS

-
非ポリマー , 2種, 101分子

#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.08 %
結晶化温度: 288.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3 / 詳細: 1.3 M Ammonium Sulfate 0.1 M Hepes pH 7.3

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.72→44.06 Å / Num. obs: 52106 / % possible obs: 99.03 % / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 63.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1071 / Rpim(I) all: 0.03047 / Rrim(I) all: 0.1114 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 2.72→2.817 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 0.9043 / Num. unique obs: 62919 / CC1/2: 0.829 / CC star: 0.952 / Rpim(I) all: 0.03047 / Rrim(I) all: 0.9395 / % possible all: 91.15

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5TCS

5tcs


解像度: 2.72→42.72 Å / SU ML: 0.3439 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 23.9868
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2417 3882 3.87 %
Rwork0.1976 96468 -
obs0.1993 52103 98.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 88.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.72→42.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5856 0 30 95 5981
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00455988
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73378072
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481901
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00471043
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3263775
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.72-2.750.3402810.29882245X-RAY DIFFRACTION64.54
2.75-2.780.27491840.27563440X-RAY DIFFRACTION99.89
2.78-2.820.28371340.26843503X-RAY DIFFRACTION100
2.82-2.860.30841380.25953466X-RAY DIFFRACTION99.97
2.86-2.90.28411240.26633562X-RAY DIFFRACTION100
2.9-2.940.29221430.28133459X-RAY DIFFRACTION100
2.94-2.990.34981390.26033530X-RAY DIFFRACTION99.97
2.99-3.040.26481420.24593474X-RAY DIFFRACTION99.94
3.04-3.090.23551270.24283500X-RAY DIFFRACTION99.92
3.09-3.150.25231500.23233458X-RAY DIFFRACTION100
3.15-3.210.28391360.23013535X-RAY DIFFRACTION99.97
3.21-3.270.31751450.23353445X-RAY DIFFRACTION99.81
3.27-3.340.28341450.22983469X-RAY DIFFRACTION99.94
3.34-3.420.24941280.22463469X-RAY DIFFRACTION100
3.42-3.510.2991680.21533479X-RAY DIFFRACTION99.97
3.51-3.60.22911170.20243562X-RAY DIFFRACTION99.97
3.6-3.710.21721740.18893447X-RAY DIFFRACTION100
3.71-3.830.2291240.18333510X-RAY DIFFRACTION99.97
3.83-3.960.19811530.18173478X-RAY DIFFRACTION99.97
3.96-4.120.23741320.16643499X-RAY DIFFRACTION100
4.12-4.310.19931520.16453503X-RAY DIFFRACTION99.95
4.31-4.540.17621360.17143465X-RAY DIFFRACTION99.7
4.54-4.820.20841550.16473476X-RAY DIFFRACTION99.84
4.82-5.190.20031130.16233527X-RAY DIFFRACTION99.97
5.19-5.710.25421350.21093484X-RAY DIFFRACTION100
5.71-6.540.26521420.22033506X-RAY DIFFRACTION100
6.54-8.230.31291230.21153496X-RAY DIFFRACTION100
8.23-44.060.21821420.1563481X-RAY DIFFRACTION99.56
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -22.7267285986 Å / Origin y: -43.5708296011 Å / Origin z: -24.3484578945 Å
111213212223313233
T0.545825823506 Å20.0648460395688 Å2-0.0355027835481 Å2-0.5784368939 Å2-0.0631253503745 Å2--0.532251529512 Å2
L0.492137350313 °2-0.436911092293 °2-0.545626809601 °2-0.745365156365 °20.588040000098 °2--0.726601084739 °2
S-0.0495236786863 Å °-0.227628151116 Å °0.179668995389 Å °-0.0746571154109 Å °0.154699250998 Å °0.016910438894 Å °-0.233360459841 Å °0.217338020121 Å °0.00387306042912 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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