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- PDB-7k80: KIR3DL1*001 in complex with HLA-A*24:02 presenting the RYPLTFGW p... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7k80 | ||||||
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Title | KIR3DL1*001 in complex with HLA-A*24:02 presenting the RYPLTFGW peptide | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / KIR receptor / HLA / peptide presentation | ||||||
Function / homology | ![]() Nef mediated downregulation of CD28 cell surface expression / HLA-B specific inhibitory MHC class I receptor activity / Late Phase of HIV Life Cycle / Nef Mediated CD8 Down-regulation / immune response-regulating signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / symbiont-mediated suppression of host autophagy / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Nef and signal transduction ...Nef mediated downregulation of CD28 cell surface expression / HLA-B specific inhibitory MHC class I receptor activity / Late Phase of HIV Life Cycle / Nef Mediated CD8 Down-regulation / immune response-regulating signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / symbiont-mediated suppression of host autophagy / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Nef and signal transduction / natural killer cell mediated cytotoxicity / Uncoating of the HIV Virion / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / host cell Golgi membrane / Binding and entry of HIV virion / : / : / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / Assembly Of The HIV Virion / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / Budding and maturation of HIV virion / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / SH3 domain binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell activation / virion component / cellular response to nicotine / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / Interferon gamma signaling / MHC class II protein complex binding / positive regulation of protein binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / protein refolding / early endosome membrane / molecular adaptor activity / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / GTP binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() synthetic construct (others) | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | MacLachlan, B.J. / Rossjohn, J. / Vivian, J.P. | ||||||
![]() | ![]() Title: The Role of the HLA Class I alpha 2 Helix in Determining Ligand Hierarchy for the Killer Cell Ig-like Receptor 3DL1. Authors: Saunders, P.M. / MacLachlan, B.J. / Widjaja, J. / Wong, S.C. / Oates, C.V.L. / Rossjohn, J. / Vivian, J.P. / Brooks, A.G. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 563.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 466.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 7k81C ![]() 3vh8S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 3 types, 6 molecules ADBEGH
#1: Protein | Mass: 31778.117 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 33076.461 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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-Protein/peptide / Sugars , 2 types, 7 molecules CF

#3: Protein/peptide | Mass: 1040.195 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) / References: UniProt: P04601*PLUS #7: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 3 types, 201 molecules 




#5: Chemical | ChemComp-FMT / | ||
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#6: Chemical | ChemComp-ACT / #8: Water | ChemComp-HOH / | |
-Details
Has ligand of interest | N |
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Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.18 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: 14% PEG 3350, 2% tacsimate, pH 5.0, and 0.1 M trisodium citrate, pH 5.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: May 5, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.954 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→43.09 Å / Num. obs: 58740 / % possible obs: 97 % / Redundancy: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.4 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.49 Å / Redundancy: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Num. unique obs: 3718 / % possible all: 91 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3VH8 Resolution: 2.4→40 Å / SU ML: 0.33 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 30.84 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→40 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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