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- PDB-7k5l: Ebola virus VP40 octameric ring generated by an RNA oligonucleotide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7k5l
タイトルEbola virus VP40 octameric ring generated by an RNA oligonucleotide
要素
  • HSP RNA oligonucleotide
  • Matrix protein VP40
キーワードVIRAL PROTEIN / Ebola virus / transformer protein / RNA binding protein / matrix protein
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular transport of virus / host cell endomembrane system / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / viral budding / host cell late endosome membrane / viral budding via host ESCRT complex / host cell membrane / viral budding from plasma membrane / host cell ...intracellular transport of virus / host cell endomembrane system / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / viral budding / host cell late endosome membrane / viral budding via host ESCRT complex / host cell membrane / viral budding from plasma membrane / host cell / structural constituent of virion / membrane raft / ribonucleoprotein complex / host cell plasma membrane / virion membrane / RNA binding / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
EV matrix protein, C-terminal / EV matrix protein / EV matrix domain superfamily / EV matrix protein, N-terminal / Matrix protein VP40
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Matrix protein VP40
類似検索 - 構成要素
生物種Zaire ebolavirus (エボラウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Landeras-Bueno, S. / Wasserman, H. / Salie, Z.L. / Saphire, E.O.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Cellular mRNA triggers structural transformation of Ebola virus matrix protein VP40 to its essential regulatory form.
著者: Landeras-Bueno, S. / Wasserman, H. / Oliveira, G. / VanAernum, Z.L. / Busch, F. / Salie, Z.L. / Wysocki, V.H. / Andersen, K. / Saphire, E.O.
履歴
登録2020年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Matrix protein VP40
R: HSP RNA oligonucleotide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1742
ポリマ－30,1742
非ポリマー00
水1,78399
1
A: Matrix protein VP40
R: HSP RNA oligonucleotide
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,39516
ポリマ－241,39516
非ポリマー00
水28816
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation6_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
Buried area28930 Å2
ΔGint-173 kcal/mol
Surface area40300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.626, 80.626, 47.083
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number89
Space group name H-MP422
Space group name HallP42
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z
#3: y,-x,z
#4: x,-y,-z
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-351-

HOH

21A-396-

HOH

31R-102-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Matrix protein VP40 / Ebola VP40 / eVP40 / Membrane-associated protein VP40


分子量: 19117.787 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zaire ebolavirus (strain Mayinga-76) (エボラウイルス)
株: Mayinga-76 / 遺伝子: VP40 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05128
#2: RNA鎖 HSP RNA oligonucleotide


分子量: 11056.526 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 1 uL 3.5 mg/mL protein, 1 uL 75 mM sodium citrate tribasic pH 8.4, 150 mM ammonium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月17日
放射モノクロメーター: CRYSTAL SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→80.63 Å / Num. obs: 30977 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 24.8 % / Biso Wilson estimate: 18.79 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 27.8
反射 シェル解像度: 1.38→1.41 Å / 冗長度: 25.7 % / Rmerge(I) obs: 1.519 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 1580 / CC1/2: 0.853 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18_3845精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LDM

4ldm


解像度: 1.38→23.54 Å / SU ML: 0.1347 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.3609
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.197 1555 5.03 %
Rwork0.1802 29389 -
obs0.181 30944 95.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.38→23.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数950 65 0 99 1114
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00481090
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.78411515
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0716182
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0058182
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.8708177
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.38-1.430.29821550.28592739X-RAY DIFFRACTION100
1.43-1.480.28141420.26372755X-RAY DIFFRACTION99.97
1.48-1.540.26021490.22582723X-RAY DIFFRACTION99.93
1.54-1.610.20881610.19712731X-RAY DIFFRACTION99.79
1.61-1.690.25171300.19162774X-RAY DIFFRACTION99.9
1.69-1.80.22061600.18552749X-RAY DIFFRACTION99.93
1.8-1.940.22561120.18532393X-RAY DIFFRACTION86.08
1.94-2.130.21871310.17972358X-RAY DIFFRACTION84.57
2.13-2.440.18231470.17692808X-RAY DIFFRACTION99.97
2.44-3.070.20431240.18142510X-RAY DIFFRACTION87.95
3.07-23.540.16291440.16332849X-RAY DIFFRACTION94.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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