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- PDB-7jyp: Structure of thioredoxin reductase from the thermophilic eubacter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jyp
タイトルStructure of thioredoxin reductase from the thermophilic eubacterium Thermosipho africanus TCF52B
要素Thioredoxin reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Thioredoxin reductase / thermophile / Thermosipho africanus / protein stability / catalysis / NADH
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / removal of superoxide radicals / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin reductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Thioredoxin reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermosipho africanus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Sahtout, N. / Kuttiyatveetil, J.R.A. / Sanders, D.A.R.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada) カナダ
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of thioredoxin reductase from the thermophilic eubacterium Thermosipho africanus TCF52B.
著者: Sahtout, N. / Kuttiyatveetil, J.R.A. / Sanders, D.A.R.
#1: ジャーナル: Biochim Biophys Acta Proteins Proteom / 年: 2019
タイトル: Structure and function of the putative thioredoxin 1 from the thermophilic eubacterium Thermosipho africanus strain TCF52B.
著者: Sahtout, N. / Kuttiyatveetil, J.R.A. / Sanders, D.A.R.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2016
タイトル: Putative thioredoxin Trx1 from Thermosipho africanus strain TCF52B: expression, purification and structural determination using S-SAD.
著者: Sahtout, N. / Kuttiyatveetil, J.R. / Fodje, M. / Sanders, D.A.
履歴
登録2020年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8933
ポリマ－37,4441
非ポリマー1,4492
水1,67593
1
A: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子

A: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,7856
ポリマ－74,8872
非ポリマー2,8984
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area7620 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area23660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.150, 58.150, 163.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin reductase


分子量: 37443.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermosipho africanus (strain TCF52B) (バクテリア)
株: TCF52B / 遺伝子: trxB, THA_1385 / プラスミド: pEHISTEV / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: B7ICV3, thioredoxin-disulfide reductase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.15 % / 解説: yellow rhomboid shaped crystals
結晶化温度: 289 K / 手法: マイクロバッチ法
詳細: 0.2 M Ammonium Chloride, 20 % (w/v) PEG 3350, 0.1 M b-Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) hydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→48.12 Å / Num. obs: 42842 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 25.76 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.6→1.657 Å / Num. unique obs: 3980 / CC1/2: 0.17 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1精密化
SCALAデータスケーリング
AutoSol位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Automated

解像度: 1.6→48.119 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 35.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2447 2135 4.99 %
Rwork0.2143 --
obs0.2158 42763 99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→48.119 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2317 0 62 93 2472
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072440
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2063310
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0411417
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082372
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005415
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6001-1.63730.56151300.54472475X-RAY DIFFRACTION93
1.6373-1.67820.56991380.53142605X-RAY DIFFRACTION96
1.6782-1.72360.50341390.48312640X-RAY DIFFRACTION99
1.7236-1.77430.42211412689X-RAY DIFFRACTION100
1.7743-1.83160.37971400.35682691X-RAY DIFFRACTION100
1.8316-1.89710.33541420.29452689X-RAY DIFFRACTION99
1.8971-1.9730.33141390.26342691X-RAY DIFFRACTION100
1.973-2.06280.26171440.21562715X-RAY DIFFRACTION100
2.0628-2.17160.23961410.20722690X-RAY DIFFRACTION100
2.1716-2.30760.24141440.19152730X-RAY DIFFRACTION100
2.3076-2.48580.25841430.19212731X-RAY DIFFRACTION100
2.4858-2.73590.24251440.19022739X-RAY DIFFRACTION100
2.7359-3.13180.24231460.19772777X-RAY DIFFRACTION100
3.1318-3.94540.18141480.18092807X-RAY DIFFRACTION100
3.9454-100.19691560.16992959X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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