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- PDB-7jyn: Solution NMR structure of human Brd3 ET complexed with NSD3(148-1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jyn
タイトルSolution NMR structure of human Brd3 ET complexed with NSD3(148-184) peptide
要素
  • Bromodomain-containing protein 3
  • Histone-lysine N-methyltransferase NSD3
キーワードSIGNALING PROTEIN / Brd3 ET / NSD3 solution NMR / Integrase / extra terminal domain
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine4 N-dimethyltransferase / [histone H3]-lysine27 N-dimethyltransferase / histone H3K4 dimethyltransferase activity / histone H3K27 dimethyltransferase activity / histone H3K27 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / transcription regulator activator activity / histone H3 methyltransferase activity / lncRNA binding / endodermal cell differentiation ...[histone H3]-lysine4 N-dimethyltransferase / [histone H3]-lysine27 N-dimethyltransferase / histone H3K4 dimethyltransferase activity / histone H3K27 dimethyltransferase activity / histone H3K27 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / transcription regulator activator activity / histone H3 methyltransferase activity / lncRNA binding / endodermal cell differentiation / protein localization to chromatin / : / molecular condensate scaffold activity / PKMTs methylate histone lysines / methylation / histone binding / chromatin remodeling / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #220 / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #220 / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, variant PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger 1 / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bromodomain-containing protein 3 / Histone-lysine N-methyltransferase NSD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry
データ登録者Aiyer, S. / Swapna, G.V.T. / Roth, M.J. / Montelione, G.T.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Office of the DirectorNIH-MIRA R35GM122518 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorRO1 GM110639 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorGM120574 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: A common binding motif in the ET domain of BRD3 forms polymorphic structural interfaces with host and viral proteins.
著者: Aiyer, S. / Swapna, G.V.T. / Ma, L.C. / Liu, G. / Hao, J. / Chalmers, G. / Jacobs, B.C. / Montelione, G.T. / Roth, M.J.
履歴
登録2020年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 3
B: Histone-lysine N-methyltransferase NSD3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5942
ポリマ－15,5942
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The stoichiometry of chain A:chain B is 1:1
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 3 / RING3-like protein


分子量: 11264.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD3, KIAA0043, RING3L / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15059
#2: タンパク質・ペプチド Histone-lysine N-methyltransferase NSD3 / Nuclear SET domain-containing protein 3 / Protein whistle / WHSC1-like 1 isoform 9 with ...Nuclear SET domain-containing protein 3 / Protein whistle / WHSC1-like 1 isoform 9 with methyltransferase activity to lysine / Wolf-Hirschhorn syndrome candidate 1-like protein 1 / WHSC1-like protein 1


分子量: 4329.835 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NSD3, WHSC1L1, DC28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BZ95, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC
131isotropic12D HNOE
141isotropic13D HNCO
151isotropic13D HNCA
161isotropic13D HN(CA)CB
1101isotropic13D CBCA(CO)NH
191isotropic13D HBHA(CO)NH
181isotropic13D (H)CCH-TOCSY
171isotropic13D 13C 15N simNOESY
2112isotropic22D 1H-15N HSQC
2302isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
2292isotropic22D HNOE
2282isotropic23D HNCO
2272isotropic23D HBHA(CO)NH
2262isotropic23D HN(CA)CB
2252isotropic23D CBCA(CO)NH
2242isotropic23D (H)CCH-TOCSY
2232isotropic23D 13C 15N simNOESY
2222isotropic23D 13C edited NOESY aromatic
2212isotropic23D X-filtered NOESY
3203isotropic12D 1H-15N HSQC
3193isotropic12D 1H-13C HSQC
3183isotropic12D HNOE
3173isotropic13D HNCO
3163isotropic13D HNCA
3153isotropic13D HN(CA)CB
3143isotropic13D CBCA(CO)NH
3133isotropic13D HBHA(CO)NH
3123isotropic13D (H)CCH-TOCSY
3313isotropic13D 13C 15N simNOESY
3323isotropic13D 13C edited NOESY aromatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution10.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] NSD3(148-184), 100 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 2 mM 2-mercaptoethanol, 90% H2O/10% D2O45 uL of peptide with 20 mM Sodium phosphate, 100mM NaCl and 2 mM 2-mercaptoethanol13C_15N_NSD3-148-18490% H2O/10% D2O
solution20.25 mM NSD3(148-184), 0.25 mM U-100% 13C; U-100% 15 Brd3ET, 100 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 2 mM 2-mercaptoethanol, 90% H2O/10% D2O40 uL of peptide with 20 mM Sodium phosphate, 100mM NaCl and 2 mM 2-mercaptoethanol13C_15N_Brd3ET-unNSD3-148-18490% H2O/10% D2O
solution30.25 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] NSD3(148-184), 0.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Brd3ET, 100 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 2 mM 2-mercaptoethanol, 90% H2O/10% D2O275 uL of peptide with 20 mM Sodium phosphate, 100mM NaCl and 2 mM 2-mercaptoethanol13C_15N_Brd3ET-13C_15N_NSD3-148-18490% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMNSD3(148-184)[U-100% 13C; U-100% 15N]1
100 mMsodium chloridenatural abundance1
20 mMsodium phosphatenatural abundance1
2 mM2-mercaptoethanolnatural abundance1
0.25 mMNSD3(148-184)natural abundance2
0.25 mMBrd3ETU-100% 13C; U-100% 152
100 mMsodium chloridenatural abundance2
20 mMsodium phosphatenatural abundance2
2 mM2-mercaptoethanolnatural abundance2
0.25 mMNSD3(148-184)[U-100% 13C; U-100% 15N]3
0.2 mMBrd3ET[U-100% 13C; U-100% 15N]3
100 mMsodium chloridenatural abundance3
20 mMsodium phosphatenatural abundance3
2 mM2-mercaptoethanolnatural abundance3
試料状態

詳細: 20 mM sodium phosphate, 100mM NaCl and 2 mM 2-mercaptoethanol / イオン強度: 100 mM NaCl mM / Ionic strength err: 0.2 / pH: 7 / PH err: 0.05 / 圧: 1 atm / Pressure err: 0.05 / 温度: 298 K / Temperature err: 0.1

Conditions-IDLabel
113C_15N_NSD3
213C_15N_Brd3ET_unNSD3
313C_15N_Brd3ET_13C_15N_NSD3

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD6001Equipped with 5mm TCI probe
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002equipped with 5mm TXI cryoprobe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.3b, 3.2Bruker Biospincollection
NMRPipe10.8Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TopSpin2.3bBruker Biospin解析
AutoAssign2.4Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
PINE ServerWoonghee Lee, Arash Bahrami, Hesam Dashti, Hamid R. Eghbalnia, Marco Tonelli, William M. Westler, John L. Markley. (2019) Journal of Biomolecular NMR. 73(5): 213-222.chemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
ASDP2.3Huang et al.geometry optimization
CYANA3.98.13Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
SparkyGoddardpeak picking
精密化手法: distance geometry / ソフトェア番号: 9
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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