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- PDB-7ju2: Crystal structure of the monomeric ETV6 PNT domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ju2
タイトルCrystal structure of the monomeric ETV6 PNT domain
要素Transcription factor ETV6
キーワードONCOPROTEIN / PNT domain / ETS transcription factor / chromosomal translocation / kinase fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / mesenchymal cell apoptotic process / vitellogenesis / hematopoietic stem cell proliferation / neurogenesis / Signaling by FLT3 fusion proteins / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / cell differentiation ...Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / mesenchymal cell apoptotic process / vitellogenesis / hematopoietic stem cell proliferation / neurogenesis / Signaling by FLT3 fusion proteins / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain / Ets-domain profile. / erythroblast transformation specific domain ...SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain / Ets-domain profile. / erythroblast transformation specific domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Transcription factor ETV6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85002183464 Å
データ登録者Gerak, C.A.N. / Kolesnikov, M. / Murphy, M.E.P. / McIntosh, L.P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Biophysical characterization of the ETV6 PNT domain polymerization interfaces.
著者: Gerak, C.A.N. / Cho, S.Y. / Kolesnikov, M. / Okon, M. / Murphy, M.E.P. / Sessions, R.B. / Roberge, M. / McIntosh, L.P.
履歴
登録2020年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22021年7月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription factor ETV6
B: Transcription factor ETV6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2674
ポリマ－20,1752
非ポリマー922
水1,892105
1
A: Transcription factor ETV6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1332
ポリマ－10,0871
非ポリマー461
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Transcription factor ETV6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1332
ポリマ－10,0871
非ポリマー461
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.860, 59.860, 169.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-203-

HOH

21B-235-

HOH

31B-241-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Transcription factor ETV6 / ETS translocation variant 6 / ETS-related protein Tel1 / Tel


分子量: 10087.406 Da / 分子数: 2 / 断片: PNT domain / 変異: A93D,V112E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ETV6, TEL, TEL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41212
#2: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.35 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2.8 M Sodium Acetate / Temp details: Room Temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2017年8月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→44.2145476704 Å / Num. obs: 16167 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 22.966 % / Biso Wilson estimate: 30.232 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rrim(I) all: 0.077 / Χ2: 1.063 / Net I/σ(I): 28.24
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.85-1.923.6361.2662.7911500.9011.293100
1.9-1.9523.5910.8784.211240.9370.89799.9
1.95-2.0123.6370.6725.4111120.9560.686100
2.01-2.0723.6410.5077.2210770.9770.518100
2.07-2.1423.4930.49.4810560.9820.408100
2.14-2.2123.6590.29512.419970.9910.302100
2.21-2.2923.3080.23915.759840.9950.245100
2.29-2.3923.5420.18719.649410.9960.191100
2.39-2.4923.2580.15223.829190.9980.155100
2.49-2.6223.3540.12827.558500.9980.131100
2.62-2.7623.1510.10732.378370.9990.109100
2.76-2.9323.0370.08538.137890.9990.087100
2.93-3.1322.8630.06747.057460.9990.069100
3.13-3.3822.4120.05456.847060.9990.055100
3.38-3.722.1340.04563.2166310.046100
3.7-4.1421.8560.03671.315920.9990.037100
4.14-4.7821.4390.03574.3553710.035100
4.78-5.8521.1640.03470.9347010.035100
5.85-8.2720.2270.03369.9937910.033100
8.27-44.214547670416.6470.03370.662380.9980.03599.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1-2575精密化
PHASER位相決定
Cootモデル構築
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1lky

1lky


解像度: 1.85002183464→44.2145476704 Å / SU ML: 0.178347916047 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37855322817 / 位相誤差: 23.7786269711
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233909689005 809 5.00463965357 %
Rwork0.199621733223 15356 -
obs0.201380319359 16165 99.9814448293 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.7731599543 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85002183464→44.2145476704 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1313 0 6 105 1424
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005537127847761371
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7306798189311856
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0438273535197192
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00490252957529238
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.6213952537824
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85002183464-1.96590.2843565527041310.219533914532475X-RAY DIFFRACTION99.9616417338
1.9659-2.11770.236025381231310.2014670030272489X-RAY DIFFRACTION100
2.1177-2.33080.2309873278971320.2050701136142513X-RAY DIFFRACTION100
2.3308-2.66810.2458062842381330.200293450062524X-RAY DIFFRACTION100
2.6681-3.36130.2486303158041360.2136103490442590X-RAY DIFFRACTION100
3.3613-44.21454767040.2186881260821460.1891936581942765X-RAY DIFFRACTION99.9656593407

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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