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- PDB-7jsd: Hydroxylase homolog of BesD with Fe(II), alpha-ketoglutarate, and... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jsd
タイトルHydroxylase homolog of BesD with Fe(II), alpha-ketoglutarate, and lysine
要素Lysine hydroxylase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Hydroxylase / non-heme iron
機能・相同性q2cbj1_9rhob like domain / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta / 2-OXOGLUTARIC ACID / : / LYSINE
機能・相同性情報
生物種Streptomyces roseifaciens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kissman, E.N. / Neugebauer, M.E. / Chang, M.C.Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)LBNL DEAC02-05CH11231, FWP CH030201 米国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Reaction pathway engineering converts a radical hydroxylase into a halogenase.
著者: Neugebauer, M.E. / Kissman, E.N. / Marchand, J.A. / Pelton, J.G. / Sambold, N.A. / Millar, D.C. / Chang, M.C.Y.
履歴
登録2020年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine hydroxylase
B: Lysine hydroxylase
C: Lysine hydroxylase
D: Lysine hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,95317
ポリマ－120,3154
非ポリマー1,63813
水7,260403
1
A: Lysine hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6225
ポリマ－30,0791
非ポリマー5434
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysine hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6225
ポリマ－30,0791
非ポリマー5434
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Lysine hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4284
ポリマ－30,0791
非ポリマー3493
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Lysine hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2813
ポリマ－30,0791
非ポリマー2022
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.626, 93.530, 91.339
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.560, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Lysine hydroxylase


分子量: 30078.697 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces roseifaciens (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 5種, 416分子

#2: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシンアニオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 403 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.34 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: In an anaerobic chamber, equal volumes of protein solution (3 mg/mL Hydroxylase, lysine (3 mM), KG (3 mM, pH 7)) and reservoir solution (HEPES pH 7.0 (100 mM), sodium nitrate (200 mM) ...詳細: In an anaerobic chamber, equal volumes of protein solution (3 mg/mL Hydroxylase, lysine (3 mM), KG (3 mM, pH 7)) and reservoir solution (HEPES pH 7.0 (100 mM), sodium nitrate (200 mM) containing 28% (w/v) PEG 3350); Crystals were soaked with iron chloride before flash freezing

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データ収集

回折平均測定温度: 194 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.111 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.111 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→87.081 Å / Num. obs: 40203 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 38.69 Å2 / CC1/2: 0.987 / CC star: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.253 / Rrim(I) all: 0.2744 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.589 Å / Rmerge(I) obs: 1.644 / Mean I/σ(I) obs: 1.42 / Num. unique obs: 3972 / CC1/2: 0.519 / CC star: 0.827

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6NIE

6nie


解像度: 2.5→87.08 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2285 1967 4.89 %
Rwork0.1802 38233 -
obs0.1826 40200 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 111.85 Å2 / Biso mean: 43.7164 Å2 / Biso min: 13.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→87.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7831 0 100 403 8334
Biso mean--43.56 43.84 -
残基数----989
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0018110
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.43411021
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.234834
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411237
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031438
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.5-2.56260.30461290.2546270799
2.5626-2.63190.32031390.2445269199
2.6319-2.70930.30521260.2355272899
2.7093-2.79680.30481320.2323271699
2.7968-2.89670.3191470.2255273099
2.8967-3.01270.26461450.1961269599
3.0127-3.14980.26121280.20282742100
3.1498-3.31590.25081640.18942680100
3.3159-3.52370.24771440.1741272899
3.5237-3.79570.17681400.15762746100
3.7957-4.17770.19231370.14582734100
4.1777-4.78220.19531470.13532755100
4.7822-6.02480.20071480.17392762100
6.0248-87.080.19541410.18432819100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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