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- PDB-7js7: Phospholipase D engineered mutant (TNYR) H442 covalent adduct wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7js7
タイトルPhospholipase D engineered mutant (TNYR) H442 covalent adduct with 1-inositol phosphate
要素Phospholipase D
キーワードHYDROLASE / engineered mutant / pseudo-dimeric architecture / myo-inositol specificity
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidyltransferase activity / cardiolipin biosynthetic process / phospholipase D / phospholipase D activity / lipid catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase D-like domain / PLD-like domain / Phospholipase D. Active site motifs. / Phospholipase D/Transphosphatidylase / Phospholipase D phosphodiesterase active site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MYO-INOSITOL-1-PHOSPHATE / Phospholipase D
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces antibioticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Vrielink, A. / Samantha, A.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2021
タイトル: Structures of an engineered phospholipase D with specificity for secondary alcohol transphosphatidylation: insights into plasticity of substrate binding and activation.
著者: Samantha, A. / Damnjanovic, J. / Iwasaki, Y. / Nakano, H. / Vrielink, A.
履歴
登録2020年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年3月13日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipase D
B: Phospholipase D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,9238
ポリマ－107,8322
非ポリマー1,0916
水5,260292
1
A: Phospholipase D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4614
ポリマ－53,9161
非ポリマー5453
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Phospholipase D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4614
ポリマ－53,9161
非ポリマー5453
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.583, 98.806, 105.416
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Phospholipase D / Choline phosphatase


分子量: 53915.910 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 48-556 / 変異: V107S,G186T,W187N,A211R,Y385R,K389A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces antibioticus (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q53728, phospholipase D
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-IPD / D-MYO-INOSITOL-1-PHOSPHATE / Choline phosphatase


分子量: 258.120 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 48-556 / 変異: V107S,G186T,W187N,A211R,Y385R,K389A / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H11O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / 参照: phospholipase D
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.94 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 / 詳細: 15% PEG6000, 100 mM MES, pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.953647 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953647 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→46.5 Å / Num. obs: 55958 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 17.47 Å2 / CC1/2: 0.984 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.175 Å / Rmerge(I) obs: 0.7314 / Num. unique obs: 5471 / CC1/2: 0.863

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2ZE4

2ze4


解像度: 2.3→45.29 Å / SU ML: 0.2559 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.4626
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2383 2097 4.92 %
Rwork0.1817 40496 -
obs0.1845 42593 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→45.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7402 0 36 292 7730
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00757596
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.954410367
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05061175
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00571356
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.67141074
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.350.30951400.19972678X-RAY DIFFRACTION99.65
2.35-2.410.28751480.20542629X-RAY DIFFRACTION99.78
2.41-2.480.27771200.20212687X-RAY DIFFRACTION99.57
2.48-2.550.26561280.19682665X-RAY DIFFRACTION99.75
2.55-2.630.30531420.19212682X-RAY DIFFRACTION99.86
2.63-2.730.27591490.19122655X-RAY DIFFRACTION99.5
2.73-2.840.26271500.18362691X-RAY DIFFRACTION99.75
2.84-2.970.28531370.18842624X-RAY DIFFRACTION99.71
2.97-3.120.2431360.19062714X-RAY DIFFRACTION99.79
3.12-3.320.23961210.18432698X-RAY DIFFRACTION99.75
3.32-3.570.23831450.17572702X-RAY DIFFRACTION99.79
3.57-3.930.19361430.16632722X-RAY DIFFRACTION99.9
3.93-4.50.20111640.15892702X-RAY DIFFRACTION99.86
4.5-5.670.19981680.17452732X-RAY DIFFRACTION99.59
5.67-45.290.191060.17832915X-RAY DIFFRACTION99.24

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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