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- PDB-7jqj: Structure of W45F Glyoxylate/Hydroxypyruvate reductase A from Esc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jqj
タイトルStructure of W45F Glyoxylate/Hydroxypyruvate reductase A from Escherichia Coli in complex with NADP+
要素Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


hydroxypyruvate reductase / glyoxylate reductase (NADP+) / hydroxypyruvate reductase (NADH) activity / hydroxypyruvate reductase [NAD(P)H] activity / glyoxylate reductase (NADPH) activity / NAD binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A, Enterobacterales / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli BL21 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Vuksanovic, N. / Silvaggi, N.R.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of W45F Glyoxylate/Hydroxypyruvate reductase A from Escherichia Coli in complex with NADP+
著者: Vuksanovic, N. / Silvaggi, N.R.
履歴
登録2020年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7422
ポリマ－36,9991
非ポリマー7431
水3,783210
1
A: Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A
ヘテロ分子

A: Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,4854
ポリマ－73,9982
非ポリマー1,4872
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_564x,x-y+1,-z-1/61
Buried area6480 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area25830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.177, 159.177, 95.709
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6

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要素

#1: タンパク質 Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A / 2-ketoacid reductase


分子量: 36999.059 Da / 分子数: 1 / 変異: W45F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
株: BL21(DE3) / 遺伝子: ghrA, ECBD_2566 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: A0A140NAE3, glyoxylate reductase (NADP+), hydroxypyruvate reductase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.18 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 16% v/w PEG 4000, 20% v/v glycerol, 0.1 M sodium citrate pH 5.8 0.1 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.12723 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年3月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12723 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→38.23 Å / Num. obs: 35538 / % possible obs: 97.28 % / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 32.44 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 28.47
反射 シェル解像度: 2.204→2.283 Å / Num. unique obs: 2919 / CC1/2: 0.982

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7JQH

7jqh


解像度: 2.2→38.23 Å / SU ML: 0.1995 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.1111
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1949 1763 4.96 %
Rwork0.1856 33747 -
obs0.1861 35510 97.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→38.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2446 0 48 210 2704
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00532564
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.00533506
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0533383
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0056450
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.09261516
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.260.26431110.26342091X-RAY DIFFRACTION79.72
2.26-2.330.22581260.23742341X-RAY DIFFRACTION90.1
2.33-2.410.25881280.21672555X-RAY DIFFRACTION97.42
2.41-2.490.19361290.21012625X-RAY DIFFRACTION99.78
2.49-2.590.22851180.20552650X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.710.21091420.20322635X-RAY DIFFRACTION100
2.71-2.850.2281530.20252616X-RAY DIFFRACTION99.93
2.85-3.030.23471360.1912643X-RAY DIFFRACTION99.68
3.03-3.260.19581440.18652656X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.590.21321490.17992661X-RAY DIFFRACTION100
3.59-4.110.16131610.14952685X-RAY DIFFRACTION100
4.11-5.180.1341350.14752740X-RAY DIFFRACTION100
5.18-38.230.20231310.20932849X-RAY DIFFRACTION98.12
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.34993690933-1.25731833012-0.8240837677685.439878435170.7365312551144.775355208920.1077716340010.517298969324-0.0843183716155-0.270339651999-0.01416784434920.245817118929-0.0871962769291-0.397104379988-0.08497099597340.149220607728-0.0363044539263-0.00315600244830.364678977275-0.01140028954750.232835811542-13.677910632664.4862862105-39.3414993631
22.51666687524-1.00684269692-0.9572420364081.036383900320.3653618699111.62130145670.0293914341254-0.271566868949-0.04546701707910.1234898248390.0217808827598-0.0395803401556-0.04419168538390.137221404425-0.05583087403790.201366487532-0.054580146423-0.01728581451110.213206289397-0.0004491710152310.199031879529-24.683282257570.7618637748-3.59106391037
34.83056423385-0.5591681883911.036356800521.15785640944-0.4008409806122.252263023020.0314579867662-0.0612890634785-0.361830183241-0.0294226421482-0.03726289930070.04785306064490.288399664405-0.0677297916188-0.00254953194990.242586950676-0.0458867484270.01725826488390.159152526381-0.01825453058310.203890857685-22.270979994858.0954368358-10.0020841247
44.166360307012.63212509822-3.496422860114.67688799856-5.711430056986.837255807980.162296962902-0.2863679654410.2709420130630.13536451566-0.122687326983-0.343360216277-0.2637099067470.5332656573790.05532472142180.265002156727-0.021085302521-0.03141005378650.269771084555-0.1242513392280.253060502595-5.9194016373569.405323682-30.7507097473
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 94 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 95 through 166 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 167 through 281 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 282 through 312 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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