[English] 日本語
Yorodumi- PDB-7jqh: Structure of wild type Glyoxylate/Hydroxypyruvate reductase A fro... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7jqh | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of wild type Glyoxylate/Hydroxypyruvate reductase A from Escherichia Coli in complex with phosphate and NADP+ | ||||||
Components | Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE | ||||||
Function / homology | Function and homology information hydroxypyruvate reductase / glyoxylate reductase (NADP+) / hydroxypyruvate reductase (NADH) activity / glyoxylate reductase (NADPH) activity / NAD binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli BL21 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Vuksanovic, N. / Silvaggi, N.R. | ||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: Structure of wild type Glyoxylate/Hydroxypyruvate reductase A from Escherichia Coli in complex with phosphate and NADP+ Authors: Vuksanovic, N. / Silvaggi, N.R. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7jqh.cif.gz | 240.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb7jqh.ent.gz | 160 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7jqh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7jqh_validation.pdf.gz | 747.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 7jqh_full_validation.pdf.gz | 747.9 KB | Display | |
Data in XML | 7jqh_validation.xml.gz | 16.6 KB | Display | |
Data in CIF | 7jqh_validation.cif.gz | 25.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jq/7jqh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jq/7jqh | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3kboS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 37038.098 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain: BL21(DE3) / Gene: ghrA, ECBD_2566 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: A0A140NAE3, glyoxylate reductase (NADP+), hydroxypyruvate reductase | ||||
---|---|---|---|---|---|
#2: Chemical | ChemComp-GOL / | ||||
#3: Chemical | ChemComp-NAP / | ||||
#4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5.02 Å3/Da / Density % sol: 75.49 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 1.4M NaH2PO4/K2HPO4 pH 5.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-G / Wavelength: 0.97856 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Feb 22, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97856 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.999→46.03 Å / Num. obs: 49378 / % possible obs: 99.95 % / Redundancy: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 24.45 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Net I/σ(I): 28.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.999→2.07 Å / Num. unique obs: 4836 / CC1/2: 0.979 / CC star: 0.995 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3KBO Resolution: 2→46.03 Å / SU ML: 0.1353 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 15.0221 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 28.46 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→46.03 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|