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- PDB-7jpq: ORC-O2-5: Human Origin Recognition Complex (ORC) with subunits 2,3,4,5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jpq
タイトルORC-O2-5: Human Origin Recognition Complex (ORC) with subunits 2,3,4,5
要素(Origin recognition complex subunit ...) x 4
キーワードREPLICATION / AAA+ / ORC / DNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


polar body extrusion after meiotic divisions / CDC6 association with the ORC:origin complex / origin recognition complex / E2F-enabled inhibition of pre-replication complex formation / nuclear origin of replication recognition complex / inner kinetochore / nuclear pre-replicative complex / DNA replication preinitiation complex / neural precursor cell proliferation / regulation of DNA replication ...polar body extrusion after meiotic divisions / CDC6 association with the ORC:origin complex / origin recognition complex / E2F-enabled inhibition of pre-replication complex formation / nuclear origin of replication recognition complex / inner kinetochore / nuclear pre-replicative complex / DNA replication preinitiation complex / neural precursor cell proliferation / regulation of DNA replication / DNA replication origin binding / protein polymerization / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / glial cell proliferation / heterochromatin / Activation of ATR in response to replication stress / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Assembly of the pre-replicative complex / Orc1 removal from chromatin / chromosome, telomeric region / DNA replication / nuclear body / nucleotide binding / centrosome / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Origin recognition complex subunit 3, insertion domain / Origin recognition complex subunit 3 insertion domain / Origin recognition complex subunit 4 / Origin recognition complex, subunit 3 / Origin recognition complex, subunit 5 / Origin recognition complex subunit 4, C-terminal / Origin recognition complex subunit 3, winged helix C-terminal / Origin recognition complex subunit 3, N-terminal / : / : ...Origin recognition complex subunit 3, insertion domain / Origin recognition complex subunit 3 insertion domain / Origin recognition complex subunit 4 / Origin recognition complex, subunit 3 / Origin recognition complex, subunit 5 / Origin recognition complex subunit 4, C-terminal / Origin recognition complex subunit 3, winged helix C-terminal / Origin recognition complex subunit 3, N-terminal / : / : / Origin recognition complex (ORC) subunit 3 N-terminus / Origin recognition complex (ORC) subunit 4 C-terminus / Origin recognition complex (ORC) subunit 5 C-terminus / Origin recognition complex winged helix C-terminal / ORC5, lid domain / Orc1-like, AAA ATPase domain / Origin recognition complex subunit 2 RecA-like domain / AAA ATPase domain / Origin recognition complex, subunit 2 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Origin recognition complex subunit 5 / Origin recognition complex subunit 4 / Origin recognition complex subunit 2 / Origin recognition complex subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Jaremko, M.J. / Joshua-Tor, L.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F32GM129923 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM45436 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: The dynamic nature of the human origin recognition complex revealed through five cryoEM structures.
著者: Matt J Jaremko / Kin Fan On / Dennis R Thomas / Bruce Stillman / Leemor Joshua-Tor /
要旨: Genome replication is initiated from specific origin sites established by dynamic events. The Origin Recognition Complex (ORC) is necessary for orchestrating the initiation process by binding to ...Genome replication is initiated from specific origin sites established by dynamic events. The Origin Recognition Complex (ORC) is necessary for orchestrating the initiation process by binding to origin DNA, recruiting CDC6, and assembling the MCM replicative helicase on DNA. Here we report five cryoEM structures of the human ORC (HsORC) that illustrate the native flexibility of the complex. The absence of ORC1 revealed a compact, stable complex of ORC2-5. Introduction of ORC1 opens the complex into several dynamic conformations. Two structures revealed dynamic movements of the ORC1 AAA+ and ORC2 winged-helix domains that likely impact DNA incorporation into the ORC core. Additional twist and pinch motions were observed in an open ORC conformation revealing a hinge at the ORC5·ORC3 interface that may facilitate ORC binding to DNA. Finally, a structure of ORC was determined with endogenous DNA bound in the core revealing important differences between human and yeast origin recognition.
履歴
登録2020年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22419
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Origin recognition complex subunit 2
C: Origin recognition complex subunit 3
D: Origin recognition complex subunit 4
E: Origin recognition complex subunit 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)250,3568
ポリマ－249,2934
非ポリマー1,0634
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, mass spectrometry, analysis after streptactin affinity purification, microscopy, cryoEM, initial 2D classification revealed the quaternary structure
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Origin recognition complex subunit ... , 4種, 4分子 BCDE

#1: タンパク質 Origin recognition complex subunit 2


分子量: 66063.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ORC2, ORC2L
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13416
#2: タンパク質 Origin recognition complex subunit 3 / Origin recognition complex subunit Latheo


分子量: 82436.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ORC3, LATHEO, ORC3L
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UBD5
#3: タンパク質 Origin recognition complex subunit 4


分子量: 50443.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ORC4, ORC4L
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43929
#4: タンパク質 Origin recognition complex subunit 5


分子量: 50349.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ORC5, ORC5L
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43913

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非ポリマー , 2種, 4分子

#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ORC-O2-5 / タイプ: COMPLEX / 詳細: ORC complex with the ORC1 absent / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: .252271 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMHEPESC8H18N2O4S1
280 mMNaClNaCl1
33.3 mMDTTC4H10O2S21
40.8 mMATPC10H16N5O13P31
50.05 % w/vLauryl Maltose Neopentyl GlycolC47H88O221
試料濃度: 0.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: ORC complex with the ORC1 absent
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2400 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
撮影平均露光時間: 7 sec. / 電子線照射量: 77 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4627
画像スキャン動画フレーム数/画像: 30

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリFitting-ID
1Warp1.0.7粒子像選択
2EPU画像取得
4RELION3CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング1
9cryoSPARC2初期オイラー角割当
10RELION3最終オイラー角割当
12RELION3３次元再構成
40PHENIX1.18モデル精密化2
41Coot0.9モデル精密化2
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 494812
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 53009 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDB valueプロトコル空間Target criteria
166RIGID BODY FITREALCorrelation coefficient
2BACKBONE TRACEREAL
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
15UJM

5ujm

B15UJM1PDBexperimental model
25UJM

5ujm

C15UJM1PDBexperimental model
35UJM

5ujm

D15UJM1PDBexperimental model
45UJM

5ujm

E15UJM1PDBexperimental model
52
62
72
82
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00714155
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.08719159
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.9471833
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0622188
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0072410

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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